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万見
- PDB-7z1f: Crystal structure of GSK3b in complex with CX-4945 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z1f
タイトルCrystal structure of GSK3b in complex with CX-4945
要素Glycogen synthase kinase-3 beta
キーワードTRANSFERASE / Kinase / diabetes / kinase inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


neuron projection organization / regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of type B pancreatic cell development / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of TORC2 signaling / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation ...neuron projection organization / regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of type B pancreatic cell development / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of TORC2 signaling / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation / maintenance of cell polarity / positive regulation of protein localization to centrosome / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of cilium assembly / beta-catenin destruction complex / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / CRMPs in Sema3A signaling / heart valve development / tau-protein kinase / regulation of microtubule-based process / regulation of protein export from nucleus / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Maturation of nucleoprotein / cellular response to interleukin-3 / regulation of long-term synaptic potentiation / Wnt signalosome / negative regulation of TOR signaling / negative regulation of protein localization to nucleus / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / AKT phosphorylates targets in the cytosol / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of axon extension / Maturation of nucleoprotein / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / tau-protein kinase activity / positive regulation of cell-matrix adhesion / regulation of axonogenesis / regulation of dendrite morphogenesis / ER overload response / glycogen metabolic process / regulation of neuron projection development / establishment of cell polarity / protein kinase A catalytic subunit binding / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / dynactin binding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / negative regulation of osteoblast differentiation / epithelial to mesenchymal transition / canonical Wnt signaling pathway / NF-kappaB binding / negative regulation of protein-containing complex assembly / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / regulation of cellular response to heat / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / cellular response to retinoic acid / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of autophagy / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / regulation of microtubule cytoskeleton organization / response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of cell migration / hippocampus development / positive regulation of protein export from nucleus / positive regulation of protein ubiquitination / excitatory postsynaptic potential / mitochondrion organization / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / positive regulation of cell differentiation / positive regulation of protein-containing complex assembly / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / regulation of circadian rhythm / beta-catenin binding / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / tau protein binding / Wnt signaling pathway / circadian rhythm / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of protein catabolic process / neuron projection development / Regulation of RUNX2 expression and activity / kinase activity / positive regulation of protein binding / p53 binding / positive regulation of neuron apoptotic process / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynapse
類似検索 - 分子機能
Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3NG / IMIDAZOLE / YTTRIUM (III) ION / Glycogen synthase kinase-3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Grygier, P. / Pustelny, K. / Dubin, G. / Czarna, A.
資金援助 ポーランド, 2件
組織認可番号国
Polish National Science Centre2019/34/E/NZ1/00467 ポーランド
National Center for Research and Development (Poland)PPN/PPO/2018/1/00046 ポーランド
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of phosphorylated (Tyr216) GSK3b kinase in complex with CX-4945
著者: Grygier, P. / Pustelny, K. / Golik, P. / Popowicz, G. / Dubin, G. / Czarna, A.
履歴
登録2022年2月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen synthase kinase-3 beta
B: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,2949
ポリマ－83,1692
非ポリマー1,1247
水95553
1
A: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1815
ポリマ－41,5851
非ポリマー5974
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1124
ポリマ－41,5851
非ポリマー5283
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.001, 86.001, 237.735
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Glycogen synthase kinase-3 beta / GSK-3 beta / Serine/threonine-protein kinase GSK3B


分子量: 41584.648 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSK3B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): LOBSTR
参照: UniProt: P49841, tau-protein kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-3NG / 5-[(3-chlorophenyl)amino]benzo[c][2,6]naphthyridine-8-carboxylic acid / CX-4945


分子量: 349.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H12ClN3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 化学療法薬, 阻害剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#4: 化合物
ChemComp-YT3 / YTTRIUM (III) ION


分子量: 88.906 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Y
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.69 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.0 M Sodium acetate trihydrate 0.1 M Imidazole pH 6.5, 10 mM Yttrium (III) chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.885603 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.885603 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→46.46 Å / Num. obs: 21174 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 77.31 Å2 / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.201 / Rpim(I) all: 0.087 / Rrim(I) all: 0.22 / Net I/σ(I): 6 / Num. measured all: 130705 / Scaling rejects: 71
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
3-3.186.41.4342141633680.6040.6141.5631.599.9
9-46.465.50.11947518670.9850.0520.1313.397.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
Aimless0.7.7データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Cootモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6GN1

6gn1


解像度: 3→46.46 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2487 1109 5.25 %RANDOM
Rwork0.2227 20025 --
obs0.224 21134 99.67 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 201.92 Å2 / Biso mean: 84.9592 Å2 / Biso min: 36.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→46.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5097 0 59 53 5209
Biso mean--84.16 76.27 -
残基数----678
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3-3.140.3811350.321224422577100
3.14-3.30.34131290.302324922621100
3.3-3.510.25831490.256124302579100
3.51-3.780.22631220.218324972619100
3.78-4.160.26231430.219424642607100
4.16-4.760.19511370.177325282665100
4.76-60.24191600.220525142674100
6-46.460.24721340.21332658279299
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.7134-1.59044.26222.1327-0.4314.90710.06270.9180.405-0.7909-0.2057-0.1271-0.13580.32010.22450.859-0.06220.01980.81960.33290.895231.6074-3.3925-6.8357
25.2023-1.3076-0.39878.7638-2.97754.99360.07720.39790.5236-0.02740.09850.3059-0.60590.1231-0.16150.5553-0.1729-0.03280.59560.06150.480429.6855-9.39722.8429
32.416-0.02560.94954.63331.57116.92850.1524-0.22330.27350.2843-0.3350.303-0.1162-0.19440.17380.3595-0.1339-0.03680.57140.00220.46931.3248-24.315520.0344
46.0712-3.2995-2.67424.6499-0.34176.9074-0.2102-1.03210.16081.50320.2638-0.65431.10930.7630.01870.9855-0.1597-0.10990.98140.04780.563335.4732-27.391239.9677
51.3984-0.8523-0.38116.01891.28268.55540.2504-0.2347-0.36160.6762-0.1698-0.45321.13960.6021-0.05220.5495-0.0655-0.09990.48150.12630.550938.4565-35.819222.0888
65.51452.14172.5667.8595-0.34728.10110.04760.9081-0.883-0.28030.0762-1.15930.82591.6954-0.14560.56570.13140.0260.8682-0.0380.625945.4554-34.68565.8598
71.5854-1.26-1.30742.76840.9211.1515-1.5675-0.04751.40250.0940.05010.1146-1.6382-0.63790.79871.7750.2366-0.95891.0392-0.16091.446477.1466-2.273427.5165
87.6388-0.21235.54772.878-0.18317.1508-0.1826-0.1876-0.1385-0.03860.18190.2083-0.383-0.13080.00410.48080.01410.00830.62450.03550.4277.091-26.899120.511
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 28 through 51 )A28 - 51
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 52 through 138 )A52 - 138
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 139 through 273 )A139 - 273
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 274 through 304 )A274 - 304
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 305 through 344 )A305 - 344
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 345 through 386 )A345 - 386
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 38 through 138 )B38 - 138
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 139 through 382 )B139 - 382

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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