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万見
- PDB-7z08: Solution NMR structure of N-acetylglucosaminyltransferase V (GnTV... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z08
タイトルSolution NMR structure of N-acetylglucosaminyltransferase V (GnTV) G22L mutant TMD
要素Alpha-1,6-mannosylglycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / GnTV / TMD / Golgi / Glycosyltransferase (グリコシルトランスフェラーゼ) / intramembrane / SPPL3
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-1,6-mannosyl-glycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase / alpha-1,6-mannosylglycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase activity / N-Glycan antennae elongation / positive regulation of receptor signaling pathway via STAT / protein N-linked glycosylation via asparagine / negative regulation of protein tyrosine phosphatase activity / protein N-linked glycosylation / protein phosphatase inhibitor activity / manganese ion binding / Maturation of spike protein ...alpha-1,6-mannosyl-glycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase / alpha-1,6-mannosylglycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase activity / N-Glycan antennae elongation / positive regulation of receptor signaling pathway via STAT / protein N-linked glycosylation via asparagine / negative regulation of protein tyrosine phosphatase activity / protein N-linked glycosylation / protein phosphatase inhibitor activity / manganese ion binding / Maturation of spike protein / viral protein processing / positive regulation of cell migration / ゴルジ体 / ゴルジ体 / extracellular exosome / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Glycosyltransferase family 18 / Domain of unknown function DUF4525 / Glycosyltransferase family 18 / Domain of unknown function (DUF4525)
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-1,6-mannosylglycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Silber, M. / Muhle-Goll, C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)FOR2290 ドイツ
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2022
タイトル: Helical stability of the GnTV transmembrane domain impacts on SPPL3 dependent cleavage.
著者: Papadopoulou, A.A. / Stelzer, W. / Silber, M. / Schlosser, C. / Spitz, C. / Haug-Kroper, M. / Straub, T. / Muller, S.A. / Lichtenthaler, S.F. / Muhle-Goll, C. / Langosch, D. / Fluhrer, R.
履歴
登録2022年2月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-1,6-mannosylglycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,6081
ポリマ－3,6081
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)50 / 400structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Alpha-1,6-mannosylglycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A / Alpha-mannoside beta-1 / 6-N-acetylglucosaminyltransferase V / GlcNAc-T V / GNT-V / Mannoside ...Alpha-mannoside beta-1 / 6-N-acetylglucosaminyltransferase V / GlcNAc-T V / GNT-V / Mannoside acetylglucosaminyltransferase 5 / N-acetylglucosaminyl-transferase V


分子量: 3607.530 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q09328, alpha-1,6-mannosyl-glycoprotein 6-beta-N-acetylglucosaminyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-1H TOCSY
121isotropic12D 1H-1H NOESY
131isotropic12D 1H-13C HSQC
141isotropic12D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細タイプ: solution / 内容: 500 uM GNTV_G22L, trifluoroethanol/water / 詳細: 80% TFE, 20% H2O / Label: GNTV_G22L / 溶媒系: trifluoroethanol/water
試料濃度: 500 uM / 構成要素: GNTV_G22L / Isotopic labeling: none
試料状態イオン強度: 1 Not defined / Label: GNTV_G22L / pH: 7.0 / 圧: 1 atm / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 600 MHz / 詳細: cryo probe

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBrunger A. T. et.al.精密化
ARIALinge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
CcpNmr AnalysisVranken WF, Boucher W, Stevens TJ, Fogh RH, Pajon A, Llinas M, Ulrich EL, Markley JL, Ionides J, Laue EDchemical shift assignment
CcpNmr AnalysisVranken WF, Boucher W, Stevens TJ, Fogh RH, Pajon A, Llinas M, Ulrich EL, Markley JL, Ionides J, Laue EDpeak picking
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 400 / 登録したコンフォーマーの数: 50

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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