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Yorodumi- PDB-7yw5: Crystal Structure of the ITS1 processing by human ribonuclease IS... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7yw5 | ||||||
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Title | Crystal Structure of the ITS1 processing by human ribonuclease ISG20L2 with mutation D327A | ||||||
Components | Interferon-stimulated 20 kDa exonuclease-like 2 | ||||||
Keywords | RIBOSOMAL PROTEIN / ribonuclease | ||||||
Function / homology | Function and homology information exonuclease activity / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / ribosome biogenesis / 3'-5'-RNA exonuclease activity / Hydrolases; Acting on ester bonds / nucleolus / RNA binding / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.77 Å | ||||||
Authors | Yang, X.Y. / Liu, X.H. | ||||||
Funding support | China, 1items
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Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2024 Title: Molecular mechanism of human ISG20L2 for the ITS1 cleavage in the processing of 18S precursor ribosomal RNA. Authors: Ma, Y. / Wang, J. / He, X. / Liu, Y. / Zhen, S. / An, L. / Yang, Q. / Niu, F. / Wang, H. / An, B. / Tai, X. / Yan, Z. / Wu, C. / Yang, X. / Liu, X. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7yw5.cif.gz | 143.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7yw5.ent.gz | 111.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7yw5.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7yw5_validation.pdf.gz | 442.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7yw5_full_validation.pdf.gz | 450.6 KB | Display | |
Data in XML | 7yw5_validation.xml.gz | 14.1 KB | Display | |
Data in CIF | 7yw5_validation.cif.gz | 18.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yw/7yw5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yw/7yw5 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1wljS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 21784.094 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: D327A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ISG20L2, HSD-38, HSD38 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q9H9L3, Hydrolases; Acting on ester bonds #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.22 Å3/Da / Density % sol: 44.68 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion / Details: 0.1 M BIS-TRIS propane pH9.0 30% PEG 6000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL19U1 / Wavelength: 0.9785 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 1, 2021 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9785 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection twin | Operator: k,h,-l / Fraction: 0.49 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.77→52.14 Å / Num. obs: 17433 / % possible obs: 91.6 % / Redundancy: 2.349 % / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rrim(I) all: 0.089 / Χ2: 1.061 / Net I/σ(I): 9.81 / Num. measured all: 40942 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1wlj Resolution: 2.77→52.14 Å / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 40.89 / Phase error: 29.98 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.77→52.14 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 12.3809 Å / Origin y: 1.7955 Å / Origin z: -13.9866 Å
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Refinement TLS group | Selection details: all |