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万見
- PDB-7yvq: Complex structure of Clostridioides difficile binary toxin folded... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yvq
タイトルComplex structure of Clostridioides difficile binary toxin folded CDTa-bound CDTb-pore (short).
要素
  • ADP-ribosylating binary toxin binding subunit CdtB
  • ADP-ribosylating binary toxin enzymatic subunit CdtA
キーワードTOXIN / Complex / Translocation / Oligomer / Unfoldase
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / protein homooligomerization / transferase activity / nucleotide binding / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Binary exotoxin A, clostridial type / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / Bacterial exotoxin B / Protective antigen, heptamerisation domain / Protective antigen, Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA, domain 3 / Protective antigen, heptamerisation domain superfamily / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA Ca-binding domain ...Binary exotoxin A, clostridial type / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / Bacterial exotoxin B / Protective antigen, heptamerisation domain / Protective antigen, Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA, domain 3 / Protective antigen, heptamerisation domain superfamily / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 2 / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 3 / PA14 domain / PA14 / PA14 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADP-ribosyltransferase binding component / ADP-ribosyltransferase enzymatic component
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridioides difficile (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.18 Å
データ登録者Yamada, T. / Kawamoto, A. / Yoshida, T. / Sato, Y. / Kato, T. / Tsuge, H.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
Japan Science and Technology 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structures of the translocational binary toxin complex CDTa-bound CDTb-pore from Clostridioides difficile.
著者: Akihiro Kawamoto / Tomohito Yamada / Toru Yoshida / Yusui Sato / Takayuki Kato / Hideaki Tsuge /
要旨: Some bacteria express a binary toxin translocation system, consisting of an enzymatic subunit and translocation pore, that delivers enzymes into host cells through endocytosis. The most clinically ...Some bacteria express a binary toxin translocation system, consisting of an enzymatic subunit and translocation pore, that delivers enzymes into host cells through endocytosis. The most clinically important bacterium with such a system is Clostridioides difficile (formerly Clostridium). The CDTa and CDTb proteins from its system represent important therapeutic targets. CDTb has been proposed to be a di-heptamer, but its physiological heptameric structure has not yet been reported. Here, we report the cryo-EM structure of CDTa bound to the CDTb-pore, which reveals that CDTa binding induces partial unfolding and tilting of the first CDTa α-helix. In the CDTb-pore, an NSS-loop exists in 'in' and 'out' conformations, suggesting its involvement in substrate translocation. Finally, 3D variability analysis revealed CDTa movements from a folded to an unfolded state. These dynamic structural information provide insights into drug design against hypervirulent C. difficile strains.
履歴
登録2022年8月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年7月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylating binary toxin binding subunit CdtB
B: ADP-ribosylating binary toxin binding subunit CdtB
C: ADP-ribosylating binary toxin binding subunit CdtB
D: ADP-ribosylating binary toxin binding subunit CdtB
E: ADP-ribosylating binary toxin binding subunit CdtB
F: ADP-ribosylating binary toxin binding subunit CdtB
G: ADP-ribosylating binary toxin binding subunit CdtB
H: ADP-ribosylating binary toxin enzymatic subunit CdtA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)579,86229
ポリマ－579,0208
非ポリマー84221
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
ADP-ribosylating binary toxin binding subunit CdtB / ADP-ribosyltransferase binding component / CdtB


分子量: 75657.141 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridioides difficile (バクテリア)
遺伝子: cdtB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A8DS70
#2: タンパク質 ADP-ribosylating binary toxin enzymatic subunit CdtA / ADP-ribosyltransferase enzymatic component / CdtA


分子量: 49420.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridioides difficile (バクテリア)
遺伝子: cdtA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9KH42
#3: 化合物...
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Clostridioides difficile transferase complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Clostridioides difficile (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: BL21(DE3)
緩衝液pH: 7.5
詳細: 10 mM HEPES (pH 7.5), 1 mM CaCl2, and 0.003% (w/v) LMNG
試料濃度: 1.58 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影平均露光時間: 3.36 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11284

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1粒子像選択
2cryoSPARC粒子像選択
8UCSF Chimeraモデルフィッティング
10cryoSPARC2初期オイラー角割当
13cryoSPARC３次元再構成
14PHENIXモデル精密化
15Cootモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 735102
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 24981 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
17VNJ

7vnj

17VNJ1PDBexperimental model
22WN6

2wn6

12WN62PDBexperimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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