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- PDB-7yui: Crystal structure of HOIL-1L(195-423) in complex with the linear ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yui
タイトルCrystal structure of HOIL-1L(195-423) in complex with the linear tetra-ubiquitin
要素
  • Polyubiquitin-C
  • RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / E3 / ubiquitination
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / RBR-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin ligase activator activity / negative regulation of necroptotic process / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TNFR1-induced proapoptotic signaling / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / Maturation of protein E / Maturation of protein E ...protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / RBR-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin ligase activator activity / negative regulation of necroptotic process / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TNFR1-induced proapoptotic signaling / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TCF dependent signaling in response to WNT / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / protein sequestering activity / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Fanconi Anemia Pathway / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Negative regulation of FGFR2 signaling / Degradation of DVL / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR4 signaling / Stabilization of p53 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Regulation of TNFR1 signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Degradation of AXIN
類似検索 - 分子機能
: / : / : / LUBAC thetering domain / : / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain ...: / : / : / LUBAC thetering domain / : / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ring finger / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.599 Å
データ登録者Xiao, L. / Pan, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21621002 中国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Mechanistic insights into the enzymatic activity of E3 ligase HOIL-1L and its regulation by the linear ubiquitin chain binding.
著者: Xu, X. / Wang, Y. / Zhang, Y. / Wang, Y. / Yin, Y. / Peng, C. / Gong, X. / Li, M. / Zhang, Y. / Zhang, M. / Tang, Y. / Zhou, X. / Liu, H. / Pan, L.
履歴
登録2022年8月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation / citation_author / Item: _audit_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyubiquitin-C
B: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,7257
ポリマ－61,3982
非ポリマー3275
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5920 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area29100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.500, 90.304, 117.439
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 34551.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#2: タンパク質 RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1


分子量: 26846.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBCK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BYM8, RBR-type E3 ubiquitin transferase
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.72 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Lithium chloride, 0.1 M Tris(pH 8), 20 %(w/v)PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NFPSS / ビームライン: BL17B / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2021年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.599→71.59 Å / Num. obs: 19702 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 13.1 % / Rmerge(I) obs: 0.149 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / Rmerge(I) obs: 1.151 / Num. unique obs: 929

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7R71, 3B08

7r71

3b08


解像度: 2.599→71.587 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2575 942 4.78 %
Rwork0.2026 18748 -
obs0.2052 19690 99.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 145.64 Å2 / Biso mean: 57.7576 Å2 / Biso min: 22.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.599→71.587 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4267 0 5 74 4346
Biso mean--51.31 46.65 -
残基数----537
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.599-2.73570.36051380.2948257097
2.7357-2.90710.34951440.26482634100
2.9071-3.13160.33121230.25452645100
3.1316-3.44670.29361520.23492656100
3.4467-3.94550.26691280.18932682100
3.9455-4.97070.19471260.16692720100
4.9707-71.5870.21031310.1769284199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.5009-0.6974-0.48291.711-0.08642.1060.1723-0.1681-0.0503-0.1285-0.06740.1777-0.0605-0.0911-0.06750.28630.018-0.01290.3032-00.2142-27.756214.9979-2.035
23.8342-0.0218-1.49170.6116-0.08211.7761-0.08690.1188-0.2895-0.0655-0.0769-0.11750.18620.05650.10590.34470.0086-0.00860.2781-0.00750.2824-6.617312.7325-16.149
32.317-0.859-1.80461.07550.76432.8698-0.08690.23620.1349-0.0735-0.19680.5879-0.1221-0.81820.23350.51570.14530.040.5838-0.06480.697516.76085.5905-47.6788
43.1992-0.5638-0.03571.97970.45882.43740.12520.49580.7867-0.2466-0.08450.1174-0.4939-0.212-0.11790.50170.04530.0210.40690.11860.65142.763214.8549-62.6222
56.45180.7419-1.38983.7641-0.21834.4790.4840.97670.4567-0.6437-0.05540.13310.075-0.0597-0.29790.36290.10980.00020.47720.02340.2752-19.967321.367-22.9291
63.5966-2.4398-4.01334.1413.00924.46230.43680.33380.7614-0.4982-0.0421-0.4527-0.2668-0.0823-0.34970.408-0.02460.02510.39530.02850.40979.503620.5349-29.9803
73.75030.2159-1.39522.5962-0.53395.05150.0306-0.42720.03110.53370.07870.0675-0.13880.1482-0.03390.4107-0.0280.09940.4271-0.08510.362931.9452-4.2218-38.2002
83.94630.9318-2.06490.7975-0.27862.59240.1208-0.00360.2804-0.00530.01430.1311-0.08590.0559-0.11880.33610.00630.00070.23430.00130.389545.8791-0.4042-58.6577
98.4214-6.6287-1.81976.67251.77675.42030.49340.393-0.011-0.5333-0.4116-0.4362-0.05190.5918-0.12650.3630.004-0.00540.45130.08570.430969.4131-2.4271-80.8469
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 54 )A0 - 54
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 55 through 153 )A55 - 153
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 154 through 234 )A154 - 234
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 235 through 304 )A235 - 304
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 193 through 233 )B193 - 233
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 234 through 270 )B234 - 270
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 271 through 300 )B271 - 300
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 301 through 399 )B301 - 399
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 400 through 424 )B400 - 424

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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