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- PDB-7yte: crystal structure of human FcmR-D1 bound to IgM C4-domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yte
タイトルcrystal structure of human FcmR-D1 bound to IgM C4-domain
要素
  • Fas apoptotic inhibitory molecule 3
  • Ig mu chain C region secreted form
キーワードIMMUNE SYSTEM / FcmR / immunoglobin M
機能・相同性
機能・相同性情報


high-affinity IgM receptor activity / immunoglobulin transcytosis in epithelial cells / IgM binding / regulation of B cell receptor signaling pathway / polymeric immunoglobulin binding / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / cellular defense response / trans-Golgi network membrane / transmembrane signaling receptor activity ...high-affinity IgM receptor activity / immunoglobulin transcytosis in epithelial cells / IgM binding / regulation of B cell receptor signaling pathway / polymeric immunoglobulin binding / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / cellular defense response / trans-Golgi network membrane / transmembrane signaling receptor activity / early endosome membrane / lysosomal membrane / centrosome / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / signal transduction / extracellular region / nucleoplasm / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin mu Fc receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Li, Y. / Shen, H. / Xiao, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Immunoglobulin M perception by FcμR.
著者: Yaxin Li / Hao Shen / Ruixue Zhang / Chenggong Ji / Yuxin Wang / Chen Su / Junyu Xiao /
要旨: Immunoglobulin M (IgM) is the first antibody to emerge during embryonic development and the humoral immune response. IgM can exist in several distinct forms, including monomeric, membrane-bound IgM ...Immunoglobulin M (IgM) is the first antibody to emerge during embryonic development and the humoral immune response. IgM can exist in several distinct forms, including monomeric, membrane-bound IgM within the B cell receptor (BCR) complex, pentameric and hexameric IgM in serum and secretory IgM on the mucosal surface. FcμR, the only IgM-specific receptor in mammals, recognizes different forms of IgM to regulate diverse immune responses. However, the underlying molecular mechanisms remain unknown. Here we delineate the structural basis of the FcμR-IgM interaction by crystallography and cryo-electron microscopy. We show that two FcμR molecules interact with a Fcμ-Cμ4 dimer, suggesting that FcμR can bind to membrane-bound IgM with a 2:1 stoichiometry. Further analyses reveal that FcμR-binding sites are accessible in the context of IgM BCR. By contrast, pentameric IgM can recruit four FcμR molecules to bind on the same side and thereby facilitate the formation of an FcμR oligomer. One of these FcμR molecules occupies the binding site of the secretory component. Nevertheless, four FcμR molecules bind to the other side of secretory component-containing secretory IgM, consistent with the function of FcμR in the retrotransport of secretory IgM. These results reveal intricate mechanisms of IgM perception by FcμR.
履歴
登録2022年8月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年2月8日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / diffrn ...atom_site / diffrn / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / exptl_crystal / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / refine / reflns / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref_seq / struct_sheet_range
Item: _atom_site.label_seq_id / _diffrn.ambient_temp ..._atom_site.label_seq_id / _diffrn.ambient_temp / _entity.formula_weight / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _exptl_crystal.density_Matthews / _exptl_crystal.density_percent_sol / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _refine.ls_number_reflns_obs / _reflns.number_obs / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
改定 2.12023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / struct_ncs_dom / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_ncs_dom.details / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.selection_details
改定 2.22023年11月29日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ig mu chain C region secreted form
B: Ig mu chain C region secreted form
D: Fas apoptotic inhibitory molecule 3
C: Fas apoptotic inhibitory molecule 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3534
ポリマ－48,3534
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4400 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area21610 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)85.718, 85.718, 60.676
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number143
Space group name H-MP3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and resid 446 through 557)
21chain B
12(chain C and resid 20 through 124)
22chain D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYGLYGLY(chain A and resid 446 through 557)AA446 - 5571 - 112
21GLYGLYGLYGLYchain BBB446 - 5571 - 112
12LEULEUSERSER(chain C and resid 20 through 124)CD20 - 1243 - 107
22ARGARGSERSERchain DDC18 - 1241 - 107

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Ig mu chain C region secreted form


分子量: 12452.974 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: タンパク質 Fas apoptotic inhibitory molecule 3 / IgM Fc fragment receptor / Regulator of Fas-induced apoptosis Toso


分子量: 11723.567 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCMR / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O60667
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.79 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1:1 ratio of protein:reservoir solution containing 0.1 M Ammonium citrate tribasic (pH 7.0) and 12% (w/v) PEG 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 1.00895 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2021年5月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00895 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 9518 / % possible obs: 95.35 % / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.171 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.363 / Num. unique obs: 2435

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6KXS

6kxs


解像度: 3→28.08 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 位相誤差: 29.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2688 491 5.16 %
Rwork0.2299 9028 -
obs0.232 9518 95.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 111.44 Å2 / Biso mean: 48.2095 Å2 / Biso min: 20.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→28.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3363 0 0 0 3363
残基数----436
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A680X-RAY DIFFRACTION11.961TORSIONAL
12B680X-RAY DIFFRACTION11.961TORSIONAL
21C634X-RAY DIFFRACTION11.961TORSIONAL
22D634X-RAY DIFFRACTION11.961TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3-3.30.38871260.32112235236194
3.3-3.780.29151240.27732261238596
3.78-4.760.26431220.20692289241197
4.76-28.080.21371190.18842243236295

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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