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- PDB-7yrr: Cryo-EM structure of IGF1R with two IGF1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yrr
タイトルCryo-EM structure of IGF1R with two IGF1 complex
要素
  • Insulin-like growth factor 1 receptor
  • Isoform 3 of Insulin-like growth factor I
キーワードMEMBRANE PROTEIN / IGF1R-IGF1
機能・相同性
機能・相同性情報


glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / cardiac atrium development / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / proteoglycan biosynthetic process / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process ...glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / cardiac atrium development / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / proteoglycan biosynthetic process / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / myotube cell development / protein kinase complex / insulin-like growth factor receptor activity / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration / negative regulation of neuroinflammatory response / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / bone mineralization involved in bone maturation / insulin-like growth factor binding / IRS-related events triggered by IGF1R / protein transporter activity / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / exocytic vesicle / negative regulation of muscle cell apoptotic process / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / positive regulation of DNA metabolic process / cellular response to aldosterone / cellular response to zinc ion starvation / cell activation / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / cellular response to testosterone stimulus / transcytosis / insulin receptor activity / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / response to alkaloid / cellular response to angiotensin / positive regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of protein-containing complex disassembly / myoblast differentiation / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / myoblast proliferation / dendritic spine maintenance / insulin binding / negative regulation of interleukin-1 beta production / response to L-glutamate / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / muscle organ development / positive regulation of DNA binding / establishment of cell polarity / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of cytokinesis / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of axon regeneration / positive regulation of smooth muscle cell migration / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of osteoblast proliferation / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / amyloid-beta clearance / regulation of JNK cascade / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / negative regulation of tumor necrosis factor production / insulin receptor substrate binding / epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of glycogen biosynthetic process / G-protein alpha-subunit binding / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / response to vitamin E / estrous cycle / negative regulation of MAPK cascade / SHC-related events triggered by IGF1R / positive regulation of osteoblast differentiation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / insulin-like growth factor receptor binding / T-tubule / activation of protein kinase B activity / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of mitotic nuclear division / axonogenesis / cellular response to dexamethasone stimulus / cerebellum development / positive regulation of epithelial cell proliferation / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / platelet alpha granule lumen / skeletal system development / hippocampus development / cellular response to estradiol stimulus / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Insulin-like growth factor I / Insulin-like growth factor / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site ...Insulin-like growth factor I / Insulin-like growth factor / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-like growth factor I / Insulin-like growth factor 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Xi, Z. / Cang, W.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of IGF1R with two IGF1 complex at 4.3 angstroms resolution
著者: Xi, Z. / Cang, W.
履歴
登録2022年8月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-like growth factor 1 receptor
B: Insulin-like growth factor 1 receptor
C: Isoform 3 of Insulin-like growth factor I
D: Isoform 3 of Insulin-like growth factor I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,2154
ポリマ－218,2154
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Insulin-like growth factor 1 receptor / Insulin-like growth factor I receptor / IGF-I receptor


分子量: 102424.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGF1R / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08069, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Isoform 3 of Insulin-like growth factor I / IGF-I / Mechano growth factor / MGF / Somatomedin-C


分子量: 6682.607 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGF1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05019
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Deterotetramer complex of IGF1R with IGF1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: OTHER

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: OTHER / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 100000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00313819
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.61518690
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.3781842
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0432015
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062425

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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