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- PDB-7yrb: UBR box of human UBR6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yrb
タイトルUBR box of human UBR6
要素F-box protein 11, isoform CRA_f
キーワードLIGASE / E3 ubiquitin-protein ligase / UBR-box domain
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of apoptotic process / protein ubiquitination / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / Right handed beta helix domain / Right handed beta helix region / Parallel beta-helix repeat-2 / Carbohydrate-binding/sugar hydrolysis domain / Domain present in carbohydrate binding proteins and sugar hydrolses / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. ...: / : / Right handed beta helix domain / Right handed beta helix region / Parallel beta-helix repeat-2 / Carbohydrate-binding/sugar hydrolysis domain / Domain present in carbohydrate binding proteins and sugar hydrolses / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Parallel beta-helix repeat / Parallel beta-helix repeats / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor
類似検索 - ドメイン・相同性
F-box protein 11, isoform CRA_f
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.51 Å
データ登録者Kim, B. / Song, H.K.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2020R1A2C3008285 韓国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2025
タイトル: Revisiting the structure of UBR box from human UBR6.
著者: Kim, B. / Lee, S. / Kim, B.H. / Kim, L. / Song, H.K.
履歴
登録2022年8月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月23日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F-box protein 11, isoform CRA_f
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6195
ポリマ－9,3271
非ポリマー2924
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.848, 39.359, 45.248
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab

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要素

#1: タンパク質 F-box protein 11, isoform CRA_f / E3 ubiquitin ligase UBR6 / highly similar to F-box only protein 11


分子量: 9326.521 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FBXO11, hCG_1987171 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B3KUR1
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.67 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2.2M Ammonium sulfate, 0.1M HEPES sodium pH 7.5, 1% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1.00003 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年4月20日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 11429 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.4 % / Biso Wilson estimate: 30.64 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 55.47
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 11.8 % / Rmerge(I) obs: 0.834 / Num. unique obs: 559 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.51→29.47 Å / SU ML: 0.0811 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.4984
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1987 1146 10.08 %
Rwork0.1656 10224 -
obs0.1689 11370 99.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 30.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.51→29.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数646 0 8 35 689
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0089664
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0609895
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0594
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0117117
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.482891
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.51-1.570.27271390.21091213X-RAY DIFFRACTION95.75
1.57-1.660.22071350.18381254X-RAY DIFFRACTION99.5
1.66-1.760.18371400.17041263X-RAY DIFFRACTION99.72
1.76-1.90.1761400.15871270X-RAY DIFFRACTION99.86
1.9-2.090.1921440.16441267X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.390.20121470.15521295X-RAY DIFFRACTION99.93
2.39-3.010.2041460.17641300X-RAY DIFFRACTION99.79
3.01-29.470.19541550.16041362X-RAY DIFFRACTION99.22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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