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万見
- PDB-7ynh: Catalytic intermediate of copper amine oxidase determined by seri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ynh
タイトルCatalytic intermediate of copper amine oxidase determined by serial femtosecond X-ray crystallography using a single-flow liquid jet system
要素Phenylethylamine oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / topaquinone / copper amine oxidase / serial femtosecond X-ray crystallography
機能・相同性
機能・相同性情報


primary-amine oxidase / aliphatic amine oxidase activity / primary methylamine oxidase activity / amine metabolic process / quinone binding / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
: / AGAO-like N2 domain / : / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / : / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Copper amine oxidase / Copper amine oxidase, catalytic domain / Copper amine oxidase, N-terminal / Copper amine oxidase, catalytic domain superfamily / Copper amine oxidase, enzyme domain
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / PHENYLACETALDEHYDE / Phenylethylamine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Arthrobacter globiformis (バクテリア)
手法X線回折 / 自由電子レーザー / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Murakawa, T. / Okajima, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H05448 日本
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022
タイトル: Serial femtosecond X-ray crystallography of an anaerobically formed catalytic intermediate of copper amine oxidase.
著者: Murakawa, T. / Suzuki, M. / Fukui, K. / Masuda, T. / Sugahara, M. / Tono, K. / Tanaka, T. / Iwata, S. / Nango, E. / Yano, T. / Tanizawa, K. / Okajima, T.
履歴
登録2022年7月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phenylethylamine oxidase
B: Phenylethylamine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,2418
ポリマ－137,8282
非ポリマー4136
水16,069892
1
A: Phenylethylamine oxidase
ヘテロ分子

A: Phenylethylamine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,2418
ポリマ－137,8282
非ポリマー4136
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area14730 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area40700 Å2
手法PISA
2
B: Phenylethylamine oxidase
ヘテロ分子

B: Phenylethylamine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,2418
ポリマ－137,8282
非ポリマー4136
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area14840 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area40470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)192.510, 64.610, 158.240
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.860, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1087-

HOH

21A-1164-

HOH

31B-1058-

HOH

41B-1159-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Phenylethylamine oxidase / Primary amine oxidase


分子量: 68913.750 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arthrobacter globiformis (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P46881, primary-amine oxidase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-HY1 / PHENYLACETALDEHYDE / フェニルアセトアルデヒド


分子量: 120.149 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H8O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 892 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.38 %
結晶化温度: 289 K / 手法: batch mode / pH: 7.4
詳細: 1.05 M potassium/sodium tartrate in 25 mM HEPES buffer pH 7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 299 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 自由電子レーザー / サイト: SACLA / ビームライン: BL2 / 波長: 1.24 Å
検出器タイプ: MPCCD / 検出器: CCD / 日付: 2020年3月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.24 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→30 Å / Num. obs: 251836 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 49.6 % / CC1/2: 0.9224798 / Net I/σ(I): 3.11
反射 シェル解像度: 1.94→2.009 Å / Num. unique obs: 25243 / CC1/2: 0.5271663

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
CrystFELデータ削減
CrystFELデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WA2

3wa2


解像度: 1.94→29.76 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2095 12601 5.01 %
Rwork0.178 239131 -
obs0.1796 251732 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 164.68 Å2 / Biso mean: 31.2728 Å2 / Biso min: 12.56 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.94→29.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9738 0 22 892 10652
Biso mean--28.75 39.69 -
残基数----1240
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.94-1.960.30274210.283580648485100
1.96-1.990.30944210.278879368357100
1.99-2.010.29974170.275479838400100
2.01-2.030.28284220.260180168438100
2.03-2.060.31314210.257878668287100
2.06-2.090.28574260.252380138439100
2.09-2.120.27194220.250879578379100
2.12-2.150.2744180.242879648382100
2.15-2.180.25854170.237679608377100
2.18-2.220.2674250.228380408465100
2.22-2.260.25354180.213479008318100
2.26-2.30.25854220.215880248446100
2.3-2.340.23024170.206279598376100
2.34-2.390.23774170.210679628379100
2.39-2.440.2594210.209779808401100
2.44-2.50.24944190.207679298348100
2.5-2.560.24164180.201479578375100
2.56-2.630.22734230.187380178440100
2.63-2.710.22584220.180679678389100
2.71-2.80.2234170.181480148431100
2.8-2.90.1914210.172379778398100
2.9-3.010.21014240.172779098333100
3.01-3.150.23014210.166279818402100
3.15-3.320.18444150.15879788393100
3.32-3.520.17824230.142679998422100
3.52-3.790.16974200.136180268446100
3.8-4.180.1624230.130778998322100
4.18-4.780.13624200.125179808400100
4.78-6.010.15754180.139979828400100
6.01-29.760.1854120.16267892830499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.29790.3023-0.07880.6202-0.11780.03230.0451-0.18440.07440.3634-0.17520.1584-0.1713-0.3897-0.10360.33530.02860.03620.3513-0.08760.2313-17.883233.918634.7435
20.5488-0.1342-0.29740.0760.06830.4694-0.0104-0.4717-0.10520.1698-0.041-0.0214-0.00870.2651-0.01690.2597-0.0551-0.03040.40140.01840.24517.037124.428637.4442
30.38380.0469-0.05320.2394-0.02991.2560.0196-0.04020.01510.034-0.02070.0081-0.0913-0.08830.00060.14450.0064-0.00410.1302-0.00230.1824-6.03527.471410.0449
40.18820.0189-0.16780.1192-0.02980.13340.01840.0046-0.0014-0.1163-0.0515-0.09080.02470.1729-0.00940.2352-0.06310.01910.24050.02720.1971-16.23312.086136.669
50.47030.062-0.18910.0704-0.14970.5592-0.05230.3572-0.132-0.13270.0525-0.00550.0066-0.19890.00160.2088-0.0007-0.01020.2531-0.02230.2081-41.0811-7.466832.874
60.2642-0.0663-0.20980.21670.00141.14430.01020.0177-0.0074-0.02830.0211-0.0168-0.07140.11240.00480.1499-0.0065-0.00530.1243-0.00120.1958-29.2649-4.424760.7781
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 9 through 72 )A9 - 72
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 73 through 191 )A73 - 191
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 192 through 628 )A192 - 628
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 9 through 72 )B9 - 72
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 73 through 191 )B73 - 191
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 192 through 628 )B192 - 628

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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