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- PDB-7yne: Crystal structure of fragmin domain-1 (1-160) in complex with G-f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yne
タイトルCrystal structure of fragmin domain-1 (1-160) in complex with G-form actin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Actin-binding protein fragmin P
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / actin dynamics / fragmin / gelsolin / ATP hydrolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / actin filament severing / actin polymerization or depolymerization / barbed-end actin filament capping / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle fiber development / stress fiber / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament ...Striated Muscle Contraction / actin filament severing / actin polymerization or depolymerization / barbed-end actin filament capping / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle fiber development / stress fiber / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin filament binding / actin cytoskeleton / hydrolase activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. ...Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Actin, alpha skeletal muscle / Actin-binding protein fragmin P
類似検索 - 構成要素
生物種Physarum polycephalum (真核生物)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Takeda, S.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)16K17708 日本
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: Structures and mechanisms of actin ATP hydrolysis.
著者: Kanematsu, Y. / Narita, A. / Oda, T. / Koike, R. / Ota, M. / Takano, Y. / Moritsugu, K. / Fujiwara, I. / Tanaka, K. / Komatsu, H. / Nagae, T. / Watanabe, N. / Iwasa, M. / Maeda, Y. / Takeda, S.
履歴
登録2022年7月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin-binding protein fragmin P
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin-binding protein fragmin P
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin-binding protein fragmin P
G: Actin, alpha skeletal muscle
H: Actin-binding protein fragmin P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,08332
ポリマ－241,4548
非ポリマー2,62924
水4,810267
1
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin-binding protein fragmin P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,17311
ポリマ－60,3632
非ポリマー8109
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4920 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area20800 Å2
手法PISA
2
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin-binding protein fragmin P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0889
ポリマ－60,3632
非ポリマー7247
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4420 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area20180 Å2
手法PISA
3
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin-binding protein fragmin P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,9116
ポリマ－60,3632
非ポリマー5474
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3300 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area20300 Å2
手法PISA
4
G: Actin, alpha skeletal muscle
H: Actin-binding protein fragmin P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,9116
ポリマ－60,3632
非ポリマー5474
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3220 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area20310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.898, 97.999, 420.812
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 6 through 27 or (resid 28...
21(chain C and (resid 6 through 27 or (resid 28...
31(chain E and (resid 6 through 35 or resid 68...
41(chain G and (resid 6 through 90 or (resid 91...
12(chain B and ((resid 22 through 29 and (name N...
22(chain D and ((resid 22 through 29 and (name N...
32(chain F and ((resid 22 through 29 and (name N...
42(chain H and (resid 22 through 30 or (resid 31...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111THRTHRPROPRO(chain A and (resid 6 through 27 or (resid 28...AA6 - 278 - 29
121ARGARGALAALA(chain A and (resid 6 through 27 or (resid 28...AA28 - 2930 - 31
131THRTHRPHEPHE(chain A and (resid 6 through 27 or (resid 28...AA5 - 3757 - 377
141THRTHRPHEPHE(chain A and (resid 6 through 27 or (resid 28...AA5 - 3757 - 377
151THRTHRPHEPHE(chain A and (resid 6 through 27 or (resid 28...AA5 - 3757 - 377
161THRTHRPHEPHE(chain A and (resid 6 through 27 or (resid 28...AA5 - 3757 - 377
211THRTHRPROPRO(chain C and (resid 6 through 27 or (resid 28...CC6 - 278 - 29
221ARGARGALAALA(chain C and (resid 6 through 27 or (resid 28...CC28 - 2930 - 31
231THRTHRPHEPHE(chain C and (resid 6 through 27 or (resid 28...CC5 - 3757 - 377
241THRTHRPHEPHE(chain C and (resid 6 through 27 or (resid 28...CC5 - 3757 - 377
251THRTHRPHEPHE(chain C and (resid 6 through 27 or (resid 28...CC5 - 3757 - 377
261THRTHRPHEPHE(chain C and (resid 6 through 27 or (resid 28...CC5 - 3757 - 377
311THRTHRVALVAL(chain E and (resid 6 through 35 or resid 68...EE6 - 358 - 37
321LYSLYSTRPTRP(chain E and (resid 6 through 35 or resid 68...EE68 - 7970 - 81
331ASPASPASPASP(chain E and (resid 6 through 35 or resid 68...EE8082
341THRTHRGLUGLU(chain E and (resid 6 through 35 or resid 68...EE6 - 3648 - 366
351ASPASPASPASP(chain E and (resid 6 through 35 or resid 68...EE8183
361THRTHRGLUGLU(chain E and (resid 6 through 35 or resid 68...EE6 - 3648 - 366
411THRTHRPHEPHE(chain G and (resid 6 through 90 or (resid 91...GG6 - 908 - 92
421TYRTYRTYRTYR(chain G and (resid 6 through 90 or (resid 91...GG9193
431THRTHRSERSER(chain G and (resid 6 through 90 or (resid 91...GG5 - 3687 - 370
441THRTHRSERSER(chain G and (resid 6 through 90 or (resid 91...GG5 - 3687 - 370
451THRTHRSERSER(chain G and (resid 6 through 90 or (resid 91...GG5 - 3687 - 370
461THRTHRSERSER(chain G and (resid 6 through 90 or (resid 91...GG5 - 3687 - 370
112GLUGLUALAALA(chain B and ((resid 22 through 29 and (name N...BB22 - 2924 - 31
122THRTHRGLUGLU(chain B and ((resid 22 through 29 and (name N...BB19 - 16021 - 162
132THRTHRGLUGLU(chain B and ((resid 22 through 29 and (name N...BB19 - 16021 - 162
142THRTHRGLUGLU(chain B and ((resid 22 through 29 and (name N...BB19 - 16021 - 162
152THRTHRGLUGLU(chain B and ((resid 22 through 29 and (name N...BB19 - 16021 - 162
212GLUGLUALAALA(chain D and ((resid 22 through 29 and (name N...DD22 - 2924 - 31
222THRTHRGLUGLU(chain D and ((resid 22 through 29 and (name N...DD19 - 16021 - 162
232THRTHRGLUGLU(chain D and ((resid 22 through 29 and (name N...DD19 - 16021 - 162
242THRTHRGLUGLU(chain D and ((resid 22 through 29 and (name N...DD19 - 16021 - 162
252THRTHRGLUGLU(chain D and ((resid 22 through 29 and (name N...DD19 - 16021 - 162
312GLUGLUALAALA(chain F and ((resid 22 through 29 and (name N...FF22 - 2924 - 31
322THRTHRGLUGLU(chain F and ((resid 22 through 29 and (name N...FF19 - 16021 - 162
332THRTHRGLUGLU(chain F and ((resid 22 through 29 and (name N...FF19 - 16021 - 162
342THRTHRGLUGLU(chain F and ((resid 22 through 29 and (name N...FF19 - 16021 - 162
352THRTHRGLUGLU(chain F and ((resid 22 through 29 and (name N...FF19 - 16021 - 162
412GLUGLUSERSER(chain H and (resid 22 through 30 or (resid 31...HH22 - 3024 - 32
422GLNGLNGLNGLN(chain H and (resid 22 through 30 or (resid 31...HH3133
432GLUGLUGLUGLU(chain H and (resid 22 through 30 or (resid 31...HH22 - 16024 - 162
442GLUGLUGLUGLU(chain H and (resid 22 through 30 or (resid 31...HH22 - 16024 - 162
452GLUGLUGLUGLU(chain H and (resid 22 through 30 or (resid 31...HH22 - 16024 - 162
462GLUGLUGLUGLU(chain H and (resid 22 through 30 or (resid 31...HH22 - 16024 - 162

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 8分子 ACEGBDFH

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42109.973 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P68139
#2: タンパク質
Actin-binding protein fragmin P


分子量: 18253.432 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: the first two residues (GP) were derived from the expression tag
由来: (組換発現) Physarum polycephalum (真核生物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q94707

-
非ポリマー , 7種, 291分子

#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium acetate, pH 5.0, 0.1 M calcium acetate, and 12% PEG4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: AichiSR / ビームライン: BL2S1 / 波長: 1.12 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年3月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→49.21 Å / Num. obs: 65917 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.267 % / Biso Wilson estimate: 57 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.173 / Rrim(I) all: 0.186 / Χ2: 0.828 / Net I/σ(I): 9.89 / Num. measured all: 479002
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.7-2.877.3291.3851.327649010446104360.5181.48999.9
2.87-3.067.4080.8432.373115987098700.7680.906100
3.06-3.317.3970.4943.9967833917191700.9230.531100
3.31-3.627.3680.2767.2162716851285120.9710.296100
3.62-4.057.3160.161256944778377830.990.172100
4.05-4.677.2270.09818.2749496684968490.9950.106100
4.67-5.77.1360.09518.7442047589358920.9960.102100
5.7-8.016.910.07821.0331980463046280.9970.085100
8.01-49.216.6190.0532.8518381280227770.9960.05599.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18精密化
XDSMar 15, 2019データ削減
XSCALEMar 15, 2019データスケーリング
MOLREP11.5.02位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7W52

7w52


解像度: 2.7→49.21 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3078 3295 5 %
Rwork0.2734 62605 -
obs0.2751 65900 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 354.95 Å2 / Biso mean: 86.3885 Å2 / Biso min: 17.73 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→49.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14297 0 147 267 14711
Biso mean--65.48 47.66 -
残基数----1924
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A5217X-RAY DIFFRACTION8.937TORSIONAL
12C5217X-RAY DIFFRACTION8.937TORSIONAL
13E5217X-RAY DIFFRACTION8.937TORSIONAL
14G5217X-RAY DIFFRACTION8.937TORSIONAL
21B2108X-RAY DIFFRACTION8.937TORSIONAL
22D2108X-RAY DIFFRACTION8.937TORSIONAL
23F2108X-RAY DIFFRACTION8.937TORSIONAL
24H2108X-RAY DIFFRACTION8.937TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 24

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7-2.740.45231320.416525102642100
2.74-2.780.35681340.353925482682100
2.78-2.830.36191380.340626082746100
2.83-2.870.39491340.333325502684100
2.87-2.920.33431340.307825512685100
2.92-2.970.34021370.307626092746100
2.97-3.030.28571340.304125392673100
3.03-3.090.34671360.317825812717100
3.09-3.160.35571370.319826252762100
3.16-3.230.36251340.336425372671100
3.23-3.320.40261360.31525942730100
3.32-3.40.29851360.296725802716100
3.4-3.510.31971360.277525922728100
3.51-3.620.32771360.278225712707100
3.62-3.750.29071380.276726292767100
3.75-3.90.30391360.267925932729100
3.9-4.070.27841400.258326542794100
4.07-4.290.28251360.24725742710100
4.29-4.560.29351380.231726252763100
4.56-4.910.29441390.23826402779100
4.91-5.40.27121390.248626532792100
5.4-6.180.32411410.256626812822100
6.18-7.790.27671420.270626892831100
7.79-49.210.26991520.24762872302499
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.3189 Å / Origin y: 55.1945 Å / Origin z: 49.1629 Å
111213212223313233
T0.3795 Å20.0316 Å20.0036 Å2-0.3103 Å2-0.0526 Å2--0.0405 Å2
L-0.0308 °20.162 °20.1195 °2-0.5426 °20.0645 °2--0.1291 °2
S-0.1603 Å °-0.1322 Å °-0.128 Å °0.5668 Å °0.0134 Å °0.2756 Å °0.0239 Å °0.003 Å °-0.3292 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA5 - 375
2X-RAY DIFFRACTION1allA380 - 382
3X-RAY DIFFRACTION1allB19 - 160
4X-RAY DIFFRACTION1allB400 - 401
5X-RAY DIFFRACTION1allC5 - 375
6X-RAY DIFFRACTION1allC380 - 382
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11X-RAY DIFFRACTION1allF19 - 160
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13X-RAY DIFFRACTION1allG5 - 368
14X-RAY DIFFRACTION1allG380 - 382
15X-RAY DIFFRACTION1allH22 - 160
16X-RAY DIFFRACTION1allH400 - 401
17X-RAY DIFFRACTION1allI1 - 4
18X-RAY DIFFRACTION1allJ1 - 2
19X-RAY DIFFRACTION1allK1
20X-RAY DIFFRACTION1allL1
21X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 326

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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