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- PDB-7ymf: Crystal Structure of DDX3X449_450ET>DP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ymf
タイトルCrystal Structure of DDX3X449_450ET>DP
要素(ATP-dependent RNA helicase DDX3X) x 2
キーワードHYDROLASE / DDX3X / NUCLEAR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


CTPase activity / positive regulation of toll-like receptor 8 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 7 signaling pathway / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / protein localization to cytoplasmic stress granule / eukaryotic initiation factor 4E binding / RNA strand annealing activity / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of mitochondrial translation / gamete generation ...CTPase activity / positive regulation of toll-like receptor 8 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 7 signaling pathway / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / protein localization to cytoplasmic stress granule / eukaryotic initiation factor 4E binding / RNA strand annealing activity / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of mitochondrial translation / gamete generation / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / NLRP3 inflammasome complex / cellular response to arsenic-containing substance / poly(A) binding / gamma-tubulin binding / P granule / cellular response to osmotic stress / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / transcription factor binding / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / cell leading edge / lipid homeostasis / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of translational initiation / ribosomal small subunit binding / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of type I interferon production / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of viral genome replication / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / translation initiation factor binding / signaling adaptor activity / stress granule assembly / intrinsic apoptotic signaling pathway / DNA helicase activity / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of translation / protein serine/threonine kinase activator activity / cytosolic ribosome assembly / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / chromosome segregation / translational initiation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of cell growth / cellular response to virus / mRNA 5'-UTR binding / response to virus / RNA stem-loop binding / Wnt signaling pathway / cytoplasmic stress granule / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / lamellipodium / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / cell differentiation / RNA helicase activity / negative regulation of translation / intracellular signal transduction / RNA helicase / positive regulation of apoptotic process / cadherin binding / negative regulation of gene expression / innate immune response / GTPase activity / mRNA binding / centrosome / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. ...DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent RNA helicase DDX3X
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Xiong, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of DDX3X449_450ET>DP
著者: Xiong, J.
履歴
登録2022年7月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent RNA helicase DDX3X
B: ATP-dependent RNA helicase DDX3X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4432
ポリマ－54,4432
非ポリマー00
水3,405189
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)106.560, 106.560, 116.710
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Space group name HallR3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase DDX3X


分子量: 34187.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDX3X / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00571, RNA helicase
#2: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase DDX3X


分子量: 20255.672 Da / 分子数: 1 / Mutation: E449D, T450P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDX3X / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00571, RNA helicase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.51 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M MES pH 6.5, 1.5 M Sodium Formate , 50 mM Magnesium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 21930 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 27.52 Å2 / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rpim(I) all: 0.039 / Net I/σ(I): 24.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.698 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Num. unique obs: 2050 / CC1/2: 0.92 / Rpim(I) all: 0.264 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.1_3865精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PXA

4pxa


解像度: 2.3→49.32 Å / SU ML: 0.2455 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 25.378
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 1097 5.01 %
Rwork0.1852 20820 -
obs0.1881 21917 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 34.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→49.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3308 0 0 189 3497
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01213403
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.37514605
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0796509
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081605
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.67961293
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.40.26781330.21722559X-RAY DIFFRACTION97.78
2.4-2.530.26731430.19752620X-RAY DIFFRACTION99.96
2.53-2.690.27061560.21622602X-RAY DIFFRACTION100
2.69-2.90.27771270.20342579X-RAY DIFFRACTION100
2.9-3.190.29481330.2052614X-RAY DIFFRACTION100
3.19-3.650.2281240.17472630X-RAY DIFFRACTION100
3.65-4.590.19241410.16112619X-RAY DIFFRACTION100
4.6-49.320.24111400.17572597X-RAY DIFFRACTION99.89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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