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- PDB-7yl9: Cryo-EM structure of complete transmembrane channel E289A mutant ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yl9
タイトルCryo-EM structure of complete transmembrane channel E289A mutant Vibrio cholerae Cytolysin
要素Hemolysin
キーワードTOXIN / Vibrio cholerae Cytolysin (VCC) / Pore forming toxin (PFT) / cryo-EM / membrane / transmembrane channel / mutant PFT
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis in another organism / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Hemolytic toxin, N-terminal / Hemolytic toxin, N-terminal domain superfamily / Hemolysin, pre-stem domain / Hemolytic toxin N terminal / Hemolysin, beta-prism lectin / Beta-prism lectin / Leukocidin/Hemolysin toxin / Leukocidin/Hemolysin toxin family / Leukocidin/porin MspA superfamily / Jacalin-like lectin domain superfamily ...Hemolytic toxin, N-terminal / Hemolytic toxin, N-terminal domain superfamily / Hemolysin, pre-stem domain / Hemolytic toxin N terminal / Hemolysin, beta-prism lectin / Beta-prism lectin / Leukocidin/Hemolysin toxin / Leukocidin/Hemolysin toxin family / Leukocidin/porin MspA superfamily / Jacalin-like lectin domain superfamily / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Mondal, A.K. / Sengupta, N. / Singh, M. / Biswas, R. / Lata, K. / Lahiri, I. / Dutta, S. / Chattopadhyay, K.
資金援助 インド, 2件
組織認可番号
Department of Biotechnology (DBT, India)BT/INF/22/SP22844/2017 インド
Department of Science & Technology (DST, India)SR/FST/LSII-039/2015 インド
引用ジャーナル: J.Biol.Chem.
タイトル: Cryo-EM structure of complete transmembrane channel E289A mutant Vibrio cholerae Cytolysin
著者: Mondal, A.K. / Sengupta, N. / Singh, M. / Biswas, R. / Lata, K. / Lahiri, I. / Dutta, S. / Chattopadhyay, K.
履歴
登録2022年7月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Hemolysin
I: Hemolysin
J: Hemolysin
K: Hemolysin
L: Hemolysin
M: Hemolysin
N: Hemolysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)460,0217
ポリマ-460,0217
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area36540 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area169900 Å2

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要素

#1: タンパク質
Hemolysin / Cytolysin


分子量: 65717.258 Da / 分子数: 7 / 変異: E289A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio cholerae (コレラ菌)
遺伝子: hlyA_3, hlyA_2, D6U24_17690, ERS013199_02025, ERS013202_03387
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H6SZL4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Liposome embedded form of complete transmembrane channel VCC with E289A mutation
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Vibrio cholerae (コレラ菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 7500 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 42124 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 3O44
Accession code: 3O44 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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