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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7ykw | ||||||||||||
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タイトル | Structure of hIAPP fibril at 3.6 Angstroms resolution | ||||||||||||
要素 | Islet amyloid polypeptide | ||||||||||||
キーワード | PROTEIN FIBRIL / amylin | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of bone resorption / eating behavior / positive regulation of protein kinase A signaling / negative regulation of osteoclast differentiation / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of protein-containing complex assembly ...: / amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of bone resorption / eating behavior / positive regulation of protein kinase A signaling / negative regulation of osteoclast differentiation / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of calcium-mediated signaling / bone resorption / sensory perception of pain / osteoclast differentiation / hormone activity / cell-cell signaling / amyloid-beta binding / G alpha (s) signalling events / positive regulation of MAPK cascade / receptor ligand activity / positive regulation of apoptotic process / Amyloid fiber formation / signaling receptor binding / lipid binding / apoptotic process / signal transduction / extracellular space / extracellular region / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Li, D. / Zhang, X. / Wang, Y. / Zhu, P. | ||||||||||||
資金援助 | 中国, 3件
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引用 | ジャーナル: iScience / 年: 2022 タイトル: A new polymorphism of human amylin fibrils with similar protofilaments and a conserved core. 著者: Dongyu Li / Xueli Zhang / Youwang Wang / Haonan Zhang / Kai Song / Keyan Bao / Ping Zhu / 要旨: Pancreatic amyloid deposits composed of a fibrillar form of the human islet amyloid polypeptide (hIAPP) are the pathological hallmark of type 2 diabetes (T2D). Although various cryo-EM structures of ...Pancreatic amyloid deposits composed of a fibrillar form of the human islet amyloid polypeptide (hIAPP) are the pathological hallmark of type 2 diabetes (T2D). Although various cryo-EM structures of polymorphic hIAPP fibrils were reported, the underlying polymorphic mechanism of hIAPP remains elusive. Meanwhile, the structure of hIAPP fibrils with all residues visible in the fibril core is not available. Here, we report the full-length structures of two different polymorphs of hIAPP fibrils, namely slim form (SF, dimer) and thick form (TF, tetramer), formed in a salt-free environment, which share a similar ζ-shaped protofilament but differ in inter-protofilament interfaces. In the absence of salt, electrostatic interactions were found to play a dominant role in stabilizing the fibril structure, suggesting an antagonistic effect between electrostatic and hydrophobic interactions in different salt concentrations environments. Our results shed light on understanding the mechanism of amyloid fibril polymorphism. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7ykw.cif.gz | 50.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7ykw.ent.gz | 37.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7ykw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7ykw_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7ykw_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7ykw_validation.xml.gz | 21.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7ykw_validation.cif.gz | 30.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yk/7ykw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yk/7ykw | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3908.319 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10997 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Islet amyloid polypeptide / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.8 mm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア | 名称: RELION / バージョン: 3 / カテゴリ: 3次元再構成 |
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CTF補正 | タイプ: NONE |
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -1.22 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.75 Å / らせん対称軸の対称性: C1 |
3次元再構成 | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 58039 / 対称性のタイプ: HELICAL |