[日本語] English
万見
- PDB-7yka: Crystal structure of Fis1 (Mitochondrial fission 1 protein) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yka
タイトルCrystal structure of Fis1 (Mitochondrial fission 1 protein)
要素
  • Fis1
  • Mitochondrial fission 1 protein
キーワードAPOPTOSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of fatty acid transport / negative regulation of ATP metabolic process / Class I peroxisomal membrane protein import / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / peroxisome fission / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / autophagy of mitochondrion / protein targeting to mitochondrion / mitochondrial fission ...negative regulation of fatty acid transport / negative regulation of ATP metabolic process / Class I peroxisomal membrane protein import / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / peroxisome fission / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / autophagy of mitochondrion / protein targeting to mitochondrion / mitochondrial fission / regulation of mitochondrion organization / peroxisomal membrane / mitochondrial fusion / positive regulation of mitochondrial fission / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / : / positive regulation of protein targeting to membrane / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / mitochondrion organization / release of cytochrome c from mitochondria / peroxisome / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / mitochondrial outer membrane / molecular adaptor activity / lipid binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mitochondria fission 1 protein / Fis1, N-terminal tetratricopeptide repeat / Fis1, C-terminal tetratricopeptide repeat / Mitochondria fission protein Fis1, cytosolic domain / Fis1 N-terminal tetratricopeptide repeat / Fis1 C-terminal tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial fission 1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Duc, N.M. / Bong, S.M. / Lee, B.I.
資金援助 韓国, 3件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2019R1A2C1002545 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2018R1A5A2023127 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2021R1F1A1060596 韓国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Insight into the Mitochondria-ER tethering revealed by the crystal structure of Fis1-Bap31 complex
著者: Duc, N.M. / Bong, S.M. / Lee, B.I.
履歴
登録2022年7月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial fission 1 protein
B: Fis1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,61111
ポリマ－28,0222
非ポリマー5899
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: AUC experiment monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.822, 56.283, 57.012
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.065, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 Mitochondrial fission 1 protein / FIS1 homolog / hFis1


分子量: 13803.808 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FIS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y3D6
#2: タンパク質 Fis1


分子量: 14218.286 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y3D6
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.32 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM Imidazole pH 8.0 200 mM Zinc acetate 20% PEG 3000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 12419 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 29.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.35 Å / Rmerge(I) obs: 0.689 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 830

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NZN

1nzn


解像度: 2.3→39.75 Å / SU ML: 0.2958 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 28.9037
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2503 578 4.91 %
Rwork0.2262 11195 -
obs0.2274 11773 93.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→39.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1971 0 9 10 1990
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00111999
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.29732676
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0314290
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021341
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5939786
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.530.31861070.24132305X-RAY DIFFRACTION77.58
2.53-2.90.28171560.25782897X-RAY DIFFRACTION97.79
2.9-3.650.25461490.23122973X-RAY DIFFRACTION99.68
3.65-39.750.2251660.20873020X-RAY DIFFRACTION99.56

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る