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- PDB-7ygi: Crystal structure of p53 DBD domain in complex with azurin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ygi
タイトルCrystal structure of p53 DBD domain in complex with azurin
要素
  • Azurin
  • Cellular tumor antigen p53
キーワードANTITUMOR PROTEIN / Transient complex / tumour suppressor
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity ...negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of fibroblast apoptotic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / mRNA transcription / positive regulation of programmed necrotic cell death / bone marrow development / circadian behavior / T cell proliferation involved in immune response / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / germ cell nucleus / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone deacetylase regulator activity / negative regulation of glial cell proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / negative regulation of neuroblast proliferation / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / ER overload response / thymocyte apoptotic process / B cell lineage commitment / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / negative regulation of mitophagy / cardiac septum morphogenesis / negative regulation of DNA replication / entrainment of circadian clock by photoperiod / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Zygotic genome activation (ZGA) / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / necroptotic process / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / SUMOylation of transcription factors / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TFIID-class transcription factor complex binding / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / rRNA transcription / Transcriptional Regulation by VENTX / replicative senescence / general transcription initiation factor binding / cellular response to UV-C / transition metal ion binding / cellular response to actinomycin D / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of execution phase of apoptosis / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / neuroblast proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / response to X-ray / hematopoietic stem cell differentiation / Pyroptosis / viral process / embryonic organ development / chromosome organization / type II interferon-mediated signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / somitogenesis / hematopoietic progenitor cell differentiation / glial cell proliferation / negative regulation of fibroblast proliferation / core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / negative regulation of stem cell proliferation / cellular response to glucose starvation / mitophagy / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / gastrulation / response to salt stress / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / 14-3-3 protein binding / negative regulation of proteolysis / MDM2/MDM4 family protein binding / cardiac muscle cell apoptotic process / transcription repressor complex
類似検索 - 分子機能
Azurin / : / Blue (type 1) copper domain / Copper binding proteins, plastocyanin/azurin family / Blue (type 1) copper protein, binding site / Type-1 copper (blue) proteins signature. / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif ...Azurin / : / Blue (type 1) copper domain / Copper binding proteins, plastocyanin/azurin family / Blue (type 1) copper protein, binding site / Type-1 copper (blue) proteins signature. / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Azurin / Cellular tumor antigen p53
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Jiang, W.X. / Zuo, J.Q. / Hu, J.J. / Chen, X.Q. / Ma, L.X. / Liu, Z. / Xing, Q.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China)2021YFC2100100 中国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: Structural basis of bacterial effector protein azurin targeting tumor suppressor p53 and inhibiting its ubiquitination.
著者: Hu, J. / Jiang, W. / Zuo, J. / Shi, D. / Chen, X. / Yang, X. / Zhang, W. / Ma, L. / Liu, Z. / Xing, Q.
履歴
登録2022年7月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cellular tumor antigen p53
B: Cellular tumor antigen p53
C: Azurin
D: Azurin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,67311
ポリマ－71,3234
非ポリマー3507
水12,791710
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)144.839, 68.750, 83.847
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.69, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-360-

HOH

21D-386-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 93 through 105 or resid 107 through 289))
d_2ens_1(chain "B" and (resid 93 through 105 or resid 107...
d_1ens_2chain "C"
d_2ens_2(chain "D" and (resid 4 through 21 or (resid 22...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1LEUGLYA1 - 13
d_12ens_1TYRLEUA15 - 197
d_21ens_1LEUGLYB2 - 14
d_22ens_1TYRLEUB16 - 198
d_11ens_2SERLEUC1 - 122
d_21ens_2SERLEUD2 - 123

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.987330982379, 0.026637123016, -0.156422488512), (-0.0206921887539, 0.999004819907, 0.0395120630686), (0.157319307649, -0.0357747603877, 0.986899590617)7.36841815141, 1.96168808609, -36.7206921172
2given(0.648750142655, 0.660224046272, 0.378454040973), (0.760474386834, -0.543941775006, -0.354691489005), (-0.0283188872442, 0.517910758845, -0.854965780893)-7.07332500395, 31.3620187024, -31.0499394503

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Cellular tumor antigen p53 / Phosphoprotein p53 / Tumor suppressor p53


分子量: 22243.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53, P53 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04637
#2: タンパク質 Azurin


分子量: 13418.166 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
遺伝子: azu, PA4922 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00282

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非ポリマー , 5種, 717分子

#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 710 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.11 %
結晶化温度: 298 K / 手法: batch mode / 詳細: 0.05M Na2HPO4+19.5% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: AGILENT ATLAS CCD / 検出器: CCD / 日付: 2021年6月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→19.88 Å / Num. obs: 46000 / % possible obs: 99.522 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 18.4 Å2 / CC1/2: 0.899 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.175 Å / Num. unique obs: 227437 / CC1/2: 0.984

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXV 1.20.1-4487精密化
ADDREFデータ削減
ADDREFデータスケーリング
AMPLE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KMD, 1E67

3kmd

1e67


解像度: 2.1→19.876 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2695 2256 4.93 %
Rwork0.213 --
obs0.2158 45781 96.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.876 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4968 0 11 568 5547
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095077
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9666872
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.4043082
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056757
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007902
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.14560.33391510.27452772X-RAY DIFFRACTION99
2.1456-2.19550.4091310.32022763X-RAY DIFFRACTION98
2.1955-2.25030.47471290.41732241X-RAY DIFFRACTION81
2.2503-2.31110.48611250.39472444X-RAY DIFFRACTION87
2.3111-2.3790.3671310.27272797X-RAY DIFFRACTION99
2.379-2.45560.29231320.23952785X-RAY DIFFRACTION99
2.4556-2.54320.29651530.22542779X-RAY DIFFRACTION99
2.5432-2.64480.27411460.22642801X-RAY DIFFRACTION100
2.6448-2.76490.26281580.21222803X-RAY DIFFRACTION100
2.7649-2.91020.28691590.21252757X-RAY DIFFRACTION99
2.9102-3.09190.26151330.19382823X-RAY DIFFRACTION99
3.0919-3.32960.22111490.18652783X-RAY DIFFRACTION99
3.3296-3.66280.24521410.1882742X-RAY DIFFRACTION97
3.6628-4.18850.20841430.17092689X-RAY DIFFRACTION95
4.1885-5.26090.19521340.14822781X-RAY DIFFRACTION97
5.2609-100.21921410.1712765X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6646-0.284-0.08751.90080.1130.5882-0.00140.03610.0193-0.0594-0.0526-0.01320.02190.10530.04310.18680.00030.00240.13050.01670.0805-31.8582-25.4284-0.0822
20.8162-0.4178-0.41221.49660.64111.19440.0384-0.0033-0.0016-0.0423-0.03430.0123-0.0610.0004-0.00520.1939-0.00970.00670.1070.01560.0953-24.7391-22.7808-40.9365
31.4732-0.37140.21291.09-0.53280.9631-0.0993-0.0207-0.2966-0.06620.03170.43760.239-0.47610.03480.2085-0.0968-0.00650.3729-0.03880.3705-57.4904-20.4116-14.8108
41.38720.85470.11050.55510.09620.33950.07030.15180.112-0.18930.10580.7148-0.0733-0.4031-0.02790.176-0.0171-0.05180.51850.07860.6006-63.42464.0196-27.3107
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 92 through 289)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 92 through 289)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 3 through 125)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 3 through 125)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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