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万見
- PDB-7yed: In situ structure of polymerase complex of mammalian reovirus in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yed
タイトルIn situ structure of polymerase complex of mammalian reovirus in the elongation state
要素
  • (RNA (36-MER)) x 2
  • Lambda-2 protein
  • Mu-2 protein
  • RNA (5'-R(P*UP*UP*UP*AP*AP*AP*AP*AP*UP*UP*UP*UP*AP*AP*AP*AP*UP*AP*AP*UP*U)-3')
  • RNA helicase
  • RNA-directed RNA polymerase
キーワードVIRAL PROTEIN/RNA / mammalian reovirus / cryo-em / RNA dependent RNA polymerase / transcription / VIRAL PROTEIN / VIRAL PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


viral inner capsid / host cytoskeleton / viral outer capsid / 7-methylguanosine mRNA capping / viral genome replication / mRNA guanylyltransferase activity / viral capsid / viral nucleocapsid / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell cytoplasm ...viral inner capsid / host cytoskeleton / viral outer capsid / 7-methylguanosine mRNA capping / viral genome replication / mRNA guanylyltransferase activity / viral capsid / viral nucleocapsid / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / hydrolase activity / RNA-directed RNA polymerase / RNA-dependent RNA polymerase activity / GTP binding / structural molecule activity / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Reovirus minor core protein, Mu-2 / Reovirus minor core protein Mu-2 / : / : / : / : / : / : / : / : ...Reovirus minor core protein, Mu-2 / Reovirus minor core protein Mu-2 / : / : / : / : / : / : / : / : / Reovirus core-spike protein lambda-2 (L2), 6th domain / Reovirus core-spike protein lambda-2 (L2), 7th domain / Reovirus core-spike protein lambda-2 (L2), ferredoxin-like domain / Reovirus core-spike protein lambda-2 (L2), GTase domain / Reovirus core-spike protein lambda-2 (L2), N-terminal / Reovirus core-spike protein lambda-2 (L2), methyltransferase-1 / Reovirus core-spike protein lambda-2 (L2), methyltransferase-2 / : / Inner capsid protein lambda-1/VP3 / Reovirus core-spike lambda-2 / Reovirus RNA-dependent RNA polymerase lambda 3 / Reovirus core-spike protein lambda-2 (L2), C-terminal / Reovirus RNA-dependent RNA polymerase lambda 3 / Inner capsid protein lambda-1/ VP3 / RNA-directed RNA polymerase, reovirus / RdRp of Reoviridae dsRNA viruses catalytic domain profile. / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Immunoglobulin-like fold / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / S-ADENOSYLMETHIONINE / URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / RNA / RNA (> 10) / RNA-directed RNA polymerase / Lambda-2 protein / Mu-2 protein / Lambda-1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mammalian orthoreovirus 3 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Bao, K.Y. / Zhang, X.L. / Li, D.Y. / Zhu, P.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31730023 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31521002 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: In situ structures of polymerase complex of mammalian reovirus illuminate RdRp activation and transcription regulation.
著者: Keyan Bao / Xueli Zhang / Dongyu Li / Wei Sun / Zhenzhao Sun / Jingfei Wang / Ping Zhu /
要旨: Mammalian reovirus (reovirus) is a multilayered, turreted member of characterized by transcription of dsRNA genome within the innermost capsid shell. Here, we present high-resolution in situ ...Mammalian reovirus (reovirus) is a multilayered, turreted member of characterized by transcription of dsRNA genome within the innermost capsid shell. Here, we present high-resolution in situ structures of reovirus transcriptase complex in an intact double-layered virion, and in the uncoated single-layered core particles in the unloaded, reloaded, pre-elongation, and elongation states, respectively, obtained by cryo-electron microscopy and sub-particle reconstructions. At the template entry of RNA-dependent RNA polymerase (RdRp), the RNA-loading region gets flexible after uncoating resulting in the unloading of terminal genomic RNA and inactivity of transcription. However, upon adding transcriptional substrates, the RNA-loading region is recovered leading the RNAs loaded again. The priming loop in RdRp was found to play a critical role in regulating transcription, which hinders the elongation of transcript in virion and triggers the rearrangement of RdRp C-terminal domain (CTD) during elongation, resulting in splitting of template-transcript hybrid and opening of transcript exit. With the integration of these structures, a transcriptional model of reovirus with five states is proposed. Our structures illuminate the RdRp activation and regulation of the multilayered turreted reovirus.
履歴
登録2022年7月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: RNA helicase
2: RNA helicase
3: RNA helicase
4: RNA helicase
5: RNA helicase
A: RNA helicase
B: RNA helicase
C: RNA helicase
D: RNA helicase
E: RNA helicase
H: Lambda-2 protein
I: Lambda-2 protein
J: Lambda-2 protein
K: Lambda-2 protein
L: Lambda-2 protein
M: RNA (5'-R(P*UP*UP*UP*AP*AP*AP*AP*AP*UP*UP*UP*UP*AP*AP*AP*AP*UP*AP*AP*UP*U)-3')
N: RNA (36-MER)
R: RNA-directed RNA polymerase
T: RNA (36-MER)
U: Mu-2 protein
a: RNA helicase
b: RNA helicase
c: RNA helicase
d: RNA helicase
e: RNA helicase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,109,82251
ポリマ－3,102,16525
非ポリマー7,65626
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 4種, 22分子 12345ABCDEabcdeHIJKLRU

#1: タンパク質
RNA helicase / Lambda 1


分子量: 141801.297 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mammalian orthoreovirus 3 (ウイルス) / 参照: UniProt: C9E874, RNA helicase
#2: タンパク質
Lambda-2 protein


分子量: 143963.438 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mammalian orthoreovirus 3 (ウイルス) / 参照: UniProt: C9E871
#5: タンパク質 RNA-directed RNA polymerase


分子量: 142472.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mammalian orthoreovirus 3 (ウイルス) / 参照: UniProt: C9E870
#7: タンパク質 Mu-2 protein


分子量: 83434.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mammalian orthoreovirus 3 (ウイルス) / 参照: UniProt: C9E872

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RNA鎖 , 3種, 3分子 MNT

#3: RNA鎖 RNA (5'-R(P*UP*UP*UP*AP*AP*AP*AP*AP*UP*UP*UP*UP*AP*AP*AP*AP*UP*AP*AP*UP*U)-3')


分子量: 6637.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Transcript RNA / 由来: (合成) Mammalian orthoreovirus 3 (ウイルス)
#4: RNA鎖 RNA (36-MER)


分子量: 11391.729 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Encoding RNA / 由来: (合成) Mammalian orthoreovirus 3 (ウイルス)
#6: RNA鎖 RNA (36-MER)


分子量: 11391.729 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Template RNA / 由来: (合成) Mammalian orthoreovirus 3 (ウイルス)

-
非ポリマー , 5種, 26分子

#8: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物
ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#10: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#11: 化合物 ChemComp-UTP / URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / UTP


分子量: 484.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N2O15P3 / コメント: UTP*YM
#12: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Mammalian orthoreovirus 3COMPLEX#1, #5-#6, #3-#4, #7, #20MULTIPLE SOURCES
2Mammalian orthoreovirus 3VIRUS#1-#2, #5, #71NATURAL
3RNACOMPLEX#3-#4, #61SYNTHETIC
由来(天然)生物種: Mammalian orthoreovirus 3 (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (1.13_2998:phenix.real_space_refine) / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 100968 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: THROUGHOUT
原子変位パラメータBiso max: 316.85 Å2 / Biso mean: 85.9855 Å2 / Biso min: 49.29 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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