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- PDB-7ydo: Crystal structure of Atg44 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ydo
タイトルCrystal structure of Atg44
要素Uncharacterized protein C26A3.14c
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / autophagy / mitophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial membrane fission / membrane destabilizing activity / mitochondrial fission / mitophagy / mitochondrial intermembrane space / lipid binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF1748, fungi / Mitofissin
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / Mitofissin
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Maruyama, T. / Noda, N.N.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Science and TechnologyJPMJCR20E3 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19H05707 日本
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2023
タイトル: The mitochondrial intermembrane space protein mitofissin drives mitochondrial fission required for mitophagy.
著者: Fukuda, T. / Furukawa, K. / Maruyama, T. / Yamashita, S.I. / Noshiro, D. / Song, C. / Ogasawara, Y. / Okuyama, K. / Alam, J.M. / Hayatsu, M. / Saigusa, T. / Inoue, K. / Ikeda, K. / Takai, A. ...著者: Fukuda, T. / Furukawa, K. / Maruyama, T. / Yamashita, S.I. / Noshiro, D. / Song, C. / Ogasawara, Y. / Okuyama, K. / Alam, J.M. / Hayatsu, M. / Saigusa, T. / Inoue, K. / Ikeda, K. / Takai, A. / Chen, L. / Lahiri, V. / Okada, Y. / Shibata, S. / Murata, K. / Klionsky, D.J. / Noda, N.N. / Kanki, T.
履歴
登録2022年7月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein C26A3.14c
B: Uncharacterized protein C26A3.14c
C: Uncharacterized protein C26A3.14c
D: Uncharacterized protein C26A3.14c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7128
ポリマ－35,7204
非ポリマー2,9924
水3,765209
1
A: Uncharacterized protein C26A3.14c
B: Uncharacterized protein C26A3.14c
C: Uncharacterized protein C26A3.14c
D: Uncharacterized protein C26A3.14c
ヘテロ分子

A: Uncharacterized protein C26A3.14c
B: Uncharacterized protein C26A3.14c
C: Uncharacterized protein C26A3.14c
D: Uncharacterized protein C26A3.14c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,42516
ポリマ－71,4408
非ポリマー5,9858
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_554x,-y,-z-1/21
Buried area32030 Å2
ΔGint-336 kcal/mol
Surface area23250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.364, 82.364, 113.427
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Space group name HallP4w2c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z+1/4
#3: y,-x,z+3/4
#4: x,-y,-z+1/2
#5: -x,y,-z
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z+3/4
#8: -y,-x,-z+1/4

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要素

#1: タンパク質
Uncharacterized protein C26A3.14c / Atg44


分子量: 8930.020 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
遺伝子: SPAC26A3.14c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q10167
#2: 化合物
ChemComp-3PE / 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / 3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOETHANOLAMINE / DSPE


分子量: 748.065 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H82NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: PEG 3350, octyl-glucoside, sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→50 Å / Num. obs: 52606 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 11.7 % / Biso Wilson estimate: 27.35 Å2 / CC1/2: 0.978 / Net I/σ(I): 5.53
反射 シェル解像度: 1.58→1.67 Å / Num. unique obs: 13704 / CC1/2: 0.543 / % possible all: 82.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17_3644精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.58→38.71 Å / SU ML: 0.2094 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.153
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2262 1995 3.79 %
Rwork0.1961 50611 -
obs0.1972 52606 96.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.58→38.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2332 0 185 209 2726
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00632573
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8233424
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451352
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042407
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d30.5274481
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.58-1.620.34311030.33792649X-RAY DIFFRACTION72.46
1.62-1.660.30071260.31363208X-RAY DIFFRACTION87.41
1.66-1.710.33051410.30093550X-RAY DIFFRACTION96.83
1.71-1.770.26731420.2593642X-RAY DIFFRACTION99.32
1.77-1.830.25851460.22893689X-RAY DIFFRACTION99.95
1.83-1.90.24381450.20643674X-RAY DIFFRACTION100
1.9-1.990.23361460.19073694X-RAY DIFFRACTION99.92
1.99-2.090.22791460.2013709X-RAY DIFFRACTION99.87
2.09-2.220.20251470.17873724X-RAY DIFFRACTION99.97
2.22-2.40.18321460.17833702X-RAY DIFFRACTION99.97
2.4-2.640.25131480.19863764X-RAY DIFFRACTION100
2.64-3.020.231490.18963760X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.80.20651510.18343819X-RAY DIFFRACTION100
3.8-38.710.22491590.1914027X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -48.5588658242 Å / Origin y: -5.57293902343 Å / Origin z: -17.2846953183 Å
111213212223313233
T0.165905321089 Å20.018917198292 Å2-0.0156008265136 Å2-0.17673769781 Å2-0.00298713415921 Å2--0.150445585634 Å2
L1.84849141963 °2-0.206641217633 °20.598038497747 °2-0.858840703345 °20.0314548145682 °2--1.21414320687 °2
S0.0622510109727 Å °0.0820932409304 Å °-0.0801802460298 Å °0.0314744983551 Å °-0.0454678865532 Å °-0.0824903351658 Å °0.0925458020015 Å °0.109469828266 Å °-0.0149116573949 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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