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- PDB-7ybc: Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase (AspH) oxygenase and TPR do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ybc
タイトルAspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase (AspH) oxygenase and TPR domains in complex with (S)-4-hydroxy-4-methyl-2-oxoglutarate and factor X-derived peptide (39mer-4Ser)
要素
  • Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
  • Coagulation factor X
キーワードOXIDOREDUCTASE / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase / Dioxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide-aspartate beta-dioxygenase / regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / regulation of protein depolymerization / activation of store-operated calcium channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / sarcoplasmic reticulum lumen / limb morphogenesis / cortical endoplasmic reticulum ...peptide-aspartate beta-dioxygenase / regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / regulation of protein depolymerization / activation of store-operated calcium channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / sarcoplasmic reticulum lumen / limb morphogenesis / cortical endoplasmic reticulum / coagulation factor Xa / pattern specification process / positive regulation of intracellular protein transport / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / activation of cysteine-type endopeptidase activity / face morphogenesis / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of leukocyte chemotaxis / structural constituent of muscle / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / response to ATP / roof of mouth development / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Protein hydroxylation / positive regulation of proteolysis / detection of calcium ion / positive regulation of TOR signaling / calcium ion homeostasis / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Ion homeostasis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel complex / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / cellular response to calcium ion / muscle contraction / calcium ion transmembrane transport / regulation of protein stability / Stimuli-sensing channels / phospholipid binding / Golgi lumen / blood coagulation / cell population proliferation / transmembrane transporter binding / electron transfer activity / positive regulation of cell migration / negative regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / positive regulation of DNA-templated transcription / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Aspartyl beta-hydroxylase/Triadin domain / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase family / Aspartyl beta-hydroxylase N-terminal region / Aspartyl/asparaginy/proline hydroxylase / Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Tetratricopeptide repeat / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site ...Aspartyl beta-hydroxylase/Triadin domain / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase family / Aspartyl beta-hydroxylase N-terminal region / Aspartyl/asparaginy/proline hydroxylase / Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Tetratricopeptide repeat / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Epidermal growth factor-like domain. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IOW / : / Coagulation factor X / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Nakashima, Y. / Brewitz, L. / Schofield, C.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase (AspH) oxygenase and TPR domains in complex with (S)-4-hydroxy-4-methyl-2-oxoglutarate and factor X-derived peptide (39mer-4Ser)
著者: Nakashima, Y. / Brewitz, L. / Schofield, C.J.
履歴
登録2022年6月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
B: Coagulation factor X
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9195
ポリマ－53,5962
非ポリマー3233
水5,585310
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2790 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area19740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.372, 87.049, 124.396
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase / Aspartate beta-hydroxylase / ASP beta-hydroxylase / Peptide-aspartate beta-dioxygenase


分子量: 49405.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASPH / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12797, peptide-aspartate beta-dioxygenase
#2: タンパク質・ペプチド Coagulation factor X / Stuart factor / Stuart-Prower factor


分子量: 4190.384 Da / 分子数: 1 / Mutation: C90S, C95S, C112S, C121S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 遺伝子: F10 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00742, coagulation factor Xa

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非ポリマー , 4種, 313分子

#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-IOW / (2~{S})-2-methyl-2-oxidanyl-4-oxidanylidene-pentanedioic acid


分子量: 176.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 310 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.66 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M Sodium acetate trihydrate, 20 % w/v Polyethylene glycol 3,350, 0.1 M Bis Tris propane

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→71.32 Å / Num. obs: 48417 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 27.61 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.279 / Rpim(I) all: 0.081 / Rrim(I) all: 0.29 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 1.84→1.87 Å / 冗長度: 13.2 % / Rmerge(I) obs: 4.176 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 2389 / CC1/2: 0.399 / Rpim(I) all: 1.195 / Rrim(I) all: 4.345 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JTC

5jtc


解像度: 1.84→43.6 Å / SU ML: 0.2188 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.5508
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1987 2324 4.81 %
Rwork0.1776 46033 -
obs0.1786 48357 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 37.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.84→43.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3581 0 0 310 3891
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00493713
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.78595026
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0445528
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0045659
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.25691394
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.84-1.880.33931530.32272626X-RAY DIFFRACTION98.69
1.88-1.920.30411480.29642630X-RAY DIFFRACTION99.46
1.92-1.960.29871640.2662635X-RAY DIFFRACTION99.96
1.96-2.010.29191190.24232703X-RAY DIFFRACTION100
2.01-2.060.27321270.22282662X-RAY DIFFRACTION99.96
2.06-2.130.22581350.21252691X-RAY DIFFRACTION100
2.13-2.190.19511260.18072715X-RAY DIFFRACTION99.96
2.19-2.270.24061230.18152676X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.360.20221110.17462704X-RAY DIFFRACTION100
2.36-2.470.24451430.17442691X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.60.19231350.16762697X-RAY DIFFRACTION100
2.6-2.760.23381480.17482704X-RAY DIFFRACTION100
2.76-2.980.20761460.17162718X-RAY DIFFRACTION99.97
2.98-3.280.20521400.17342718X-RAY DIFFRACTION100
3.28-3.750.14861230.15482757X-RAY DIFFRACTION100
3.75-4.730.13931460.13362779X-RAY DIFFRACTION99.97
4.73-43.60.19451370.18542927X-RAY DIFFRACTION99.77
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.467860874496-0.152993387091-0.4791436950941.3125873603-1.172715755351.398088539230.189802593346-0.01650582884340.0922138591403-0.0788637883492-0.03403766763070.001692711252770.0654387307526-0.1630414524270.00220155361570.308893083668-0.0764576028283-0.02655816536780.280234886931-0.007204564508680.250694567887-16.4226408393-13.893830682312.1514564595
21.38219021430.3278223579330.859924265990.7544563209480.1601625789321.15795165887-0.03759055608340.253369726883-0.0179665436055-0.1061147521220.0887482114642-0.01608912604790.0377322816210.1697564966160.0004014129243730.19962764828-0.003452442121010.004418897912940.216818388617-0.001676348928720.215455282371-3.98926691954-25.608834248445.766678427
30.00715296941525-0.01192878734270.0062629234680.0335300394317-0.01376614678910.00467797769970.1728626371160.07659391415810.076908454693-0.0627272752959-0.09810958872030.0366964002098-0.0783827392527-0.0508102426838-0.0002070979413660.3653002163710.0221591109894-0.03831746671540.654604834444-0.01656495207120.346592778434-10.4741373048-18.789948538238.5762695587
40.005636282310970.004828351315645.23187295896E-50.0102635713302-0.01177238163230.01217957101960.07492708577020.03591934173060.130844161549-0.1123451113-0.01286397385460.0488501253247-0.0982559789967-0.190612239431.44664699763E-50.37565296104-0.0678535384357-0.03700085816380.4770396393410.006959386656090.313395224012-14.6273932573-21.766173210231.5899213895
50.02031437461020.012417334188-0.009885546387480.0239749976339-0.006094302369570.0134121402995-0.34223507580.0247404184255-0.0196447701182-0.168819694622-0.2623774705390.143342357251-0.08498475119040.0360372142118-0.0002284994685880.499389367402-0.128704880817-0.05557002571250.6273937102490.07582681453510.312311034217-8.64669770845-15.847854250628.1199394951
60.114470305323-0.0116087151215-0.2478803601170.002329604659880.043038745590.6953551742990.05250566895470.001740644920880.02527611145850.0738319855691-0.0204150184334-0.1215344997940.02310081115980.0465153678545-8.39309183132E-60.46542388653-0.187351937795-0.1311629773520.7729270844220.1868126174760.521274879363-1.62750604403-9.7975559176720.1105423758
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 330 through 538 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 539 through 758 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 99 through 103 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 104 through 108 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 109 through 113 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 114 through 116 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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