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- PDB-7ya8: The crystal structure of IpaH2.5 LRR domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ya8
タイトルThe crystal structure of IpaH2.5 LRR domain
要素RING-type E3 ubiquitin transferase
キーワードLIGASE / Shigella flexneri / Effector / IpaH2.5 / Ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


modulation of process of another organism / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / host cell cytoplasm / protein ubiquitination / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / : / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RING-type E3 ubiquitin transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Shigella flexneri 5a (フレクスナー赤痢菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Hiragi, K. / Nishide, A. / Takagi, K. / Iwai, K. / Kim, M. / Mizushima, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP24112009 日本
引用ジャーナル: J.Biochem. / 年: 2023
タイトル: Structural insight into the recognition of the linear ubiquitin assembly complex by Shigella E3 ligase IpaH1.4/2.5.
著者: Hiragi, K. / Nishide, A. / Takagi, K. / Iwai, K. / Kim, M. / Mizushima, T.
履歴
登録2022年6月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RING-type E3 ubiquitin transferase
B: RING-type E3 ubiquitin transferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6732
ポリマ－54,6732
非ポリマー00
水181
1
A: RING-type E3 ubiquitin transferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3361
ポリマ－27,3361
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: RING-type E3 ubiquitin transferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3361
ポリマ－27,3361
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.785, 137.686, 163.563
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 RING-type E3 ubiquitin transferase / Invasion plasmid antigen H2.5


分子量: 27336.420 Da / 分子数: 2 / 断片: LRR domain(substrate recognision domain) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shigella flexneri 5a (フレクスナー赤痢菌)
株: M90T / 遺伝子: ipaH2.5, S0056, EKN05_023760, pWR501_0056 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7BEH4, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 81.74 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M succinic acid pH 6.6, 18.8% (w/v) polyethylene glycol (PEG)3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 22003 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 56.82 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.152 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 3.301→3.419 Å / Rmerge(I) obs: 0.053 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique obs: 1436 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7YA7

7ya7


解像度: 3.4→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 15.512 / SU ML: 0.244 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.557 / ESU R Free: 0.356 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24494 1123 5.1 %RANDOM
Rwork0.19796 ---
obs0.20039 20798 96.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.278 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.15 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.29 Å20 Å2
3---0.44 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3809 0 0 1 3810
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0193898
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.023830
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.6772.0015318
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.51938842
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3045478
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.83725.531179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.03915678
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.5781520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0490.2613
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0010.0214389
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.02831
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it9.8515.9261918
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other9.855.9261917
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it13.7658.9072394
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other13.7638.9082395
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it11.1686.5161980
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other11.1666.5161981
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other15.5489.5432925
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined18.09749.864387
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other18.09549.8644388
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.46 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 50 -
Rwork0.311 747 -
obs--47.72 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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