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- PDB-7y4c: Crystal structure of DUSP10 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7y4c
タイトルCrystal structure of DUSP10
要素Dual specificity protein phosphatase 10
キーワードHYDROLASE / Dual specificity protein phosphatase 10 / MAP kinase phosphatase 5
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of epithelium regeneration / MAP kinase phosphatase activity / MAP kinase tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine/threonine phosphatase activity / regulation of adaptive immune response / MAP kinase tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / regulation of brown fat cell differentiation / negative regulation of p38MAPK cascade / negative regulation of epithelial cell migration / peptidyl-threonine dephosphorylation ...negative regulation of epithelium regeneration / MAP kinase phosphatase activity / MAP kinase tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine/threonine phosphatase activity / regulation of adaptive immune response / MAP kinase tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / regulation of brown fat cell differentiation / negative regulation of p38MAPK cascade / negative regulation of epithelial cell migration / peptidyl-threonine dephosphorylation / Signaling by MAPK mutants / negative regulation of oligodendrocyte differentiation / negative regulation of JUN kinase activity / RAF-independent MAPK1/3 activation / negative regulation of JNK cascade / JUN kinase binding / positive regulation of regulatory T cell differentiation / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / myosin phosphatase activity / mitogen-activated protein kinase p38 binding / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / protein-serine/threonine phosphatase / oligodendrocyte differentiation / phosphatase activity / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / stress-activated MAPK cascade / dephosphorylation / negative regulation of cell migration / protein-tyrosine-phosphatase / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Negative regulation of MAPK pathway / negative regulation of epithelial cell proliferation / response to lipopolysaccharide / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein (MAP) kinase phosphatase / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Rhodanese Homology Domain / Dual specificity protein phosphatase domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily ...Mitogen-activated protein (MAP) kinase phosphatase / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Rhodanese Homology Domain / Dual specificity protein phosphatase domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Hu, I.C. / Lyu, P.C.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of DUSP10
著者: Hu, I.C. / Lyu, P.C.
履歴
登録2022年6月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein phosphatase 10
B: Dual specificity protein phosphatase 10
C: Dual specificity protein phosphatase 10
D: Dual specificity protein phosphatase 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4944
ポリマ－68,4944
非ポリマー00
水7,422412
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.235, 56.128, 69.594
Angle α, β, γ (deg.)92.010, 92.280, 105.280
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質
Dual specificity protein phosphatase 10 / Mitogen-activated protein kinase phosphatase 5 / MAP kinase phosphatase 5 / MKP-5


分子量: 17123.568 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUSP10, MKP5
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y6W6, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 412 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.96 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 25% (w/v) PEG 3000, 100 mM Tris base /Hydrochloric acid, 175 mM Calcium acetate
PH範囲: 6.8-7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2021年12月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→30 Å / Num. obs: 49102 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 24.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 10.591
反射 シェル解像度: 1.87→1.94 Å / Rmerge(I) obs: 0.178 / Mean I/σ(I) obs: 3.852 / Num. unique obs: 48593

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZZW

1zzw


解像度: 1.87→24.38 Å / SU ML: 0.1322 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 45.0724
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2675 1984 4.08 %
Rwork0.2184 46609 -
obs0.2204 48593 95.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→24.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4816 0 0 412 5228
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01094920
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.10246652
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058732
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01868
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.1607648
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.87-1.920.3581310.29543216X-RAY DIFFRACTION90.85
1.92-1.970.31911380.26973273X-RAY DIFFRACTION95.31
1.97-2.020.28721460.25383391X-RAY DIFFRACTION95.67
2.02-2.090.31041420.23963328X-RAY DIFFRACTION95.88
2.09-2.160.2951420.22913333X-RAY DIFFRACTION95.76
2.16-2.250.25011460.23023368X-RAY DIFFRACTION96.09
2.25-2.350.25291340.21983376X-RAY DIFFRACTION96.3
2.35-2.480.28371530.22153342X-RAY DIFFRACTION96.41
2.48-2.630.28611390.21873381X-RAY DIFFRACTION96.54
2.63-2.840.27271490.22573365X-RAY DIFFRACTION96.94
2.84-3.120.31651410.23543403X-RAY DIFFRACTION97.36
3.12-3.570.30981470.20773374X-RAY DIFFRACTION96.55
3.57-4.490.23441460.18333321X-RAY DIFFRACTION95.35
4.49-24.380.18631300.2083138X-RAY DIFFRACTION89.46
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -6.33037917569 Å / Origin y: -10.49783716 Å / Origin z: -15.4964755509 Å
111213212223313233
T0.141062166662 Å20.0162032885768 Å2-0.000435183449755 Å2-0.157409449045 Å20.00465953717421 Å2--0.177513413763 Å2
L0.224370613979 °20.217922398226 °20.027671540135 °2-0.449047663849 °20.0236572680454 °2--0.0403821811282 °2
S0.0234350471968 Å °-0.0668114037669 Å °0.00643285860059 Å °-0.104254946751 Å °-0.0245265843021 Å °0.000889167745662 Å °0.00730684167632 Å °-0.00295775152347 Å °0.00042946721664 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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