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- PDB-7y3b: Crystal structure of TRIM7 bound to GN1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7y3b
タイトルCrystal structure of TRIM7 bound to GN1
要素E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7,TRIM7-GN1
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


antiviral innate immune response / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / protein ubiquitination / innate immune response / Golgi apparatus / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
zinc finger of C3HC4-type, RING / SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger ...zinc finger of C3HC4-type, RING / SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Dong, C. / Yan, X.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31900865 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071193 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81874039 中国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: C-terminal glutamine acts as a C-degron targeted by E3 ubiquitin ligase TRIM7.
著者: Ru, Y. / Yan, X. / Zhang, B. / Song, L. / Feng, Q. / Ye, C. / Zhou, Z. / Yang, Z. / Li, Y. / Zhang, Z. / Li, Q. / Mi, W. / Dong, C.
履歴
登録2022年6月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7,TRIM7-GN1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1971
ポリマ－21,1971
非ポリマー00
水3,243180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.768, 79.768, 52.229
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
Space group name HallP65
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7,TRIM7-GN1 / Glycogenin-interacting protein / RING finger protein 90 / Tripartite motif-containing protein 7


分子量: 21196.881 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM7, GNIP, RNF90 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9C029, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.88 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M MES monohydrate pH 6.0, 14% w/v Polyethylene glycol 4,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17B1 / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2021年10月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.76→41.66 Å / Num. obs: 18832 / % possible obs: 99.87 % / 冗長度: 18.1 % / Biso Wilson estimate: 19.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Net I/σ(I): 20.08
反射 シェル解像度: 1.761→1.824 Å / Rmerge(I) obs: 1.229 / Num. unique obs: 1870

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2-4158精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6UMA

6uma


解像度: 1.76→41.66 Å / SU ML: 0.1903 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.7851
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1889 1894 10.06 %
Rwork0.1629 16936 -
obs0.1655 18830 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.76→41.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1412 0 0 180 1592
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00781462
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.02781993
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0595217
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0088259
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.8357203
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.76-1.810.31211340.24581186X-RAY DIFFRACTION98.65
1.81-1.850.23351310.22591198X-RAY DIFFRACTION99.92
1.85-1.910.26131370.20731206X-RAY DIFFRACTION100
1.91-1.970.25731350.20141185X-RAY DIFFRACTION100
1.97-2.040.18931340.16711212X-RAY DIFFRACTION100
2.04-2.120.20691360.15881211X-RAY DIFFRACTION100
2.12-2.220.19821350.14881213X-RAY DIFFRACTION99.93
2.22-2.340.18991380.15891208X-RAY DIFFRACTION99.93
2.34-2.480.17471360.1511206X-RAY DIFFRACTION100
2.48-2.670.21751300.15561205X-RAY DIFFRACTION100
2.67-2.940.18861390.15371209X-RAY DIFFRACTION100
2.94-3.370.15381370.1381220X-RAY DIFFRACTION100
3.37-4.240.15031350.14181221X-RAY DIFFRACTION100
4.24-41.660.18221370.17891256X-RAY DIFFRACTION99.86
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.0926592365 Å / Origin y: -24.0045882374 Å / Origin z: 1.61724684178 Å
111213212223313233
T0.134735356912 Å2-0.0107463636788 Å2-0.00598240406263 Å2-0.137879950423 Å20.00592581867983 Å2--0.138892484962 Å2
L1.57126027528 °20.0689904572826 °2-0.331333895336 °2-1.25928777221 °20.300097291419 °2--1.3033743353 °2
S-0.00215240991977 Å °0.0114498821476 Å °0.0968725977931 Å °-0.00516591173654 Å °-0.0166350545591 Å °0.0632358334668 Å °-0.0692889560997 Å °0.00873331212803 Å °0.0223368304473 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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