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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7y17 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of ribosomal ITS2 pre-rRNA processing complex from Cyberlindnera jadinii | ||||||
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![]() | RNA BINDING PROTEIN / RNA processing / Nuclease | ||||||
機能・相同性 | ![]() polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / Las1 complex / maturation of 5.8S rRNA / preribosome, large subunit precursor / RNA processing / maturation of LSU-rRNA / endonuclease activity / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Chen, J. / Liu, L. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural and mechanistic insights into ribosomal ITS2 RNA processing by nuclease-kinase machinery. 著者: Jiyun Chen / Hong Chen / Shanshan Li / Xiaofeng Lin / Rong Hu / Kaiming Zhang / Liang Liu / ![]() 要旨: Precursor ribosomal RNA (pre-rRNA) processing is a key step in ribosome biosynthesis and involves numerous RNases. A HEPN (higher eukaryote and prokaryote nucleotide binding) nuclease Las1 and a ...Precursor ribosomal RNA (pre-rRNA) processing is a key step in ribosome biosynthesis and involves numerous RNases. A HEPN (higher eukaryote and prokaryote nucleotide binding) nuclease Las1 and a polynucleotide kinase Grc3 assemble into a tetramerase responsible for rRNA maturation. Here, we report the structures of full-length and Las1-Grc3 complexes, and Las1. The Las1-Grc3 structures show that the central coiled-coil domain of Las1 facilitates pre-rRNA binding and cleavage, while the Grc3 C-terminal loop motif directly binds to the HEPN active center of Las1 and regulates pre-rRNA cleavage. Structural comparison between Las1 and Las1-Grc3 complex exhibits that Grc3 binding induces conformational rearrangements of catalytic residues associated with HEPN nuclease activation. Biochemical assays identify that Las1 processes pre-rRNA at the two specific sites (C2 and C2'), which greatly facilitates rRNA maturation. Our structures and specific pre-rRNA cleavage findings provide crucial insights into the mechanism and pathway of pre-rRNA processing in ribosome biosynthesis. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 514.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 396.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 69612.867 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 株: ATCC 18201 / CBS 1600 / BCRC 20928 / JCM 3617 / NBRC 0987 / NRRL Y-1542 遺伝子: GRC3, BN1211_2636, CYBJADRAFT_171070 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 49413.621 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 株: ATCC 18201 / CBS 1600 / BCRC 20928 / JCM 3617 / NBRC 0987 / NRRL Y-1542 遺伝子: LAS1, BN1211_1791 / 発現宿主: ![]() ![]() #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.53 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 0.1 M sodium phosphate, pH 7.5, 0.05 M NaCl, and 9% PEG 4000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年1月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9793 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.23→50 Å / Num. obs: 41321 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 71.33 Å2 / Rpim(I) all: 0.135 / Net I/σ(I): 4.3 |
反射 シェル | 解像度: 3.23→3.29 Å / Num. unique obs: 3403 / Rpim(I) all: 0.412 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 6OF4 解像度: 3.39→21.41 Å / SU ML: 0.6081 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 31.8318 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 124.13 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.39→21.41 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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