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- PDB-7xzr: Crystal structure of TNIK-AMPPNP-thiopeptide TP15 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xzr
タイトルCrystal structure of TNIK-AMPPNP-thiopeptide TP15 complex
要素
  • TRAF2 and NCK-interacting protein kinase
  • thiopeptide TP15
キーワードSIGNALING PROTEIN/INHIBITOR / ripp / thiopeptide / kinase inhibition / complex / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


microvillus assembly / : / regulation of dendrite morphogenesis / regulation of MAPK cascade / postsynaptic density, intracellular component / cytoskeleton organization / neuron projection morphogenesis / protein localization to plasma membrane / positive regulation of JNK cascade / recycling endosome ...microvillus assembly / : / regulation of dendrite morphogenesis / regulation of MAPK cascade / postsynaptic density, intracellular component / cytoskeleton organization / neuron projection morphogenesis / protein localization to plasma membrane / positive regulation of JNK cascade / recycling endosome / Wnt signaling pathway / MAPK cascade / presynapse / actin cytoskeleton organization / Oxidative Stress Induced Senescence / protein autophosphorylation / cytoskeleton / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / protein phosphorylation / apical plasma membrane / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / glutamatergic synapse / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Domain found in NIK1-like kinases, mouse citron and yeast ROM1, ROM2 / CNH domain / Citron homology (CNH) domain / Citron homology (CNH) domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Domain found in NIK1-like kinases, mouse citron and yeast ROM1, ROM2 / CNH domain / Citron homology (CNH) domain / Citron homology (CNH) domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / TRIETHYLENE GLYCOL / TRAF2 and NCK-interacting protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Hamada, K. / Vinogradov, A.A. / Zhang, Y. / Chang, J.S. / Nishimura, H. / Goto, Y. / Onaka, H. / Suga, H. / Ogata, K. / Sengoku, T.
資金援助1件
組織認可番号
Not funded
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / : 2022
タイトル: De Novo Discovery of Thiopeptide Pseudo-natural Products Acting as Potent and Selective TNIK Kinase Inhibitors.
著者: Vinogradov, A.A. / Zhang, Y. / Hamada, K. / Chang, J.S. / Okada, C. / Nishimura, H. / Terasaka, N. / Goto, Y. / Ogata, K. / Sengoku, T. / Onaka, H. / Suga, H.
履歴
登録2022年6月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年11月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年3月20日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRAF2 and NCK-interacting protein kinase
B: TRAF2 and NCK-interacting protein kinase
C: thiopeptide TP15
D: thiopeptide TP15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,45212
ポリマ-73,9534
非ポリマー1,4998
3,351186
1
A: TRAF2 and NCK-interacting protein kinase
C: thiopeptide TP15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8497
ポリマ-36,9762
非ポリマー8735
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3400 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area14360 Å2
手法PISA
2
B: TRAF2 and NCK-interacting protein kinase
D: thiopeptide TP15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6035
ポリマ-36,9762
非ポリマー6273
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2870 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area14630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.110, 167.650, 53.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.50, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 TRAF2 and NCK-interacting protein kinase


分子量: 35118.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNIK, KIAA0551 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UKE5, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド thiopeptide TP15


タイプ: Cyclic peptide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 1858.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: BIRD: PRD_002381

-
非ポリマー , 5種, 194分子

#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#6: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C6H14O4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: ammonium acetate, MgSO4, Hepes-Na, PEG smear medium

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 0.99999 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→43.34 Å / Num. obs: 41561 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 45.3 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.26→2.34 Å / Num. unique obs: 4174 / CC1/2: 0.507

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6RA7
解像度: 2.26→43.34 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 1957 4.71 %
Rwork0.182 --
obs0.184 41541 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→43.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5039 0 89 186 5314
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095266
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0227143
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.703720
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057764
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009904
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.26-2.320.38171420.3522839X-RAY DIFFRACTION100
2.32-2.380.36111350.30012795X-RAY DIFFRACTION100
2.38-2.450.29991430.26322816X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.530.27411390.23452847X-RAY DIFFRACTION100
2.53-2.620.30491450.22562806X-RAY DIFFRACTION100
2.62-2.720.27731360.22872816X-RAY DIFFRACTION100
2.72-2.850.29711420.22432825X-RAY DIFFRACTION100
2.85-30.26341400.20972831X-RAY DIFFRACTION100
3-3.190.25771390.19832811X-RAY DIFFRACTION100
3.19-3.430.24261330.19612829X-RAY DIFFRACTION100
3.43-3.780.21011410.16522851X-RAY DIFFRACTION100
3.78-4.320.18131350.14132814X-RAY DIFFRACTION100
4.32-5.440.18991420.13612850X-RAY DIFFRACTION100
5.44-43.340.16461450.15252854X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.6844-0.17952.39972.9073-0.61873.8554-0.0726-0.1186-0.0599-0.06450.01960.37080.1043-0.27390.02270.35930.00830.0780.2756-0.09590.5141-13.240228.1101-2.0332
23.1759-0.06330.04782.06950.18882.3002-0.04870.14780.1443-0.1053-0.0612-0.2468-0.10620.33070.12420.2957-0.01670.05410.2789-0.03040.44785.156924.77261.0829
34.69151.6076-0.8713.8883-0.65341.8637-0.0365-0.2741-0.21640.378-0.0862-0.17990.1550.15420.12030.31630.0119-0.02370.3128-0.03060.28326.684511.258110.3008
44.94420.08251.21346.1581-5.62027.71020.05590.07420.91110.5895-0.2933-0.8654-1.32521.04190.22680.40230.007-0.00380.4242-0.09060.715416.440229.26722.8193
52.91490.3298-0.6382.3306-0.35831.7156-0.0993-0.1925-0.25930.1985-0.02280.02870.3724-0.02850.12060.64030.00190.10830.3731-0.04270.4105-1.6857-13.990711.8339
60.9333-0.048-0.13512.4421-0.39592.35720.05570.06380.0801-0.1012-0.085-0.493-0.08290.11640.01970.39560.00570.07720.27060.00110.426913.2863-23.2874-5.8776
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 12 THROUGH 99 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 100 THROUGH 166 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 167 THROUGH 279 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 280 THROUGH 310 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'B' AND (RESID 12 THROUGH 99 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'B' AND (RESID 100 THROUGH 312 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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