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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7xzj | |||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of TOC complex from Chlamydomonas reinhardtii. | |||||||||||||||
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![]() | TRANSLOCASE / Complex membrane protein outer membrane | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() chloroplast outer membrane / chloroplast membrane / protein transport / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / hydrolase activity / GTP binding / metal ion binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.97 Å | |||||||||||||||
![]() | Liu, H. / Li, A.J. / Liu, Z.F. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Architecture of chloroplast TOC-TIC translocon supercomplex. 著者: Hao Liu / Anjie Li / Jean-David Rochaix / Zhenfeng Liu / ![]() ![]() 要旨: Chloroplasts rely on the translocon complexes in the outer and inner envelope membranes (the TOC and TIC complexes, respectively) to import thousands of different nuclear-encoded proteins from the ...Chloroplasts rely on the translocon complexes in the outer and inner envelope membranes (the TOC and TIC complexes, respectively) to import thousands of different nuclear-encoded proteins from the cytosol. Although previous studies indicated that the TOC and TIC complexes may assemble into larger supercomplexes, the overall architectures of the TOC-TIC supercomplexes and the mechanism of preprotein translocation are unclear. Here we report the cryo-electron microscopy structure of the TOC-TIC supercomplex from Chlamydomonas reinhardtii. The major subunits of the TOC complex (Toc75, Toc90 and Toc34) and TIC complex (Tic214, Tic20, Tic100 and Tic56), three chloroplast translocon-associated proteins (Ctap3, Ctap4 and Ctap5) and three newly identified small inner-membrane proteins (Simp1-3) have been located in the supercomplex. As the largest protein, Tic214 traverses the inner membrane, the intermembrane space and the outer membrane, connecting the TOC complex with the TIC proteins. An inositol hexaphosphate molecule is located at the Tic214-Toc90 interface and stabilizes their assembly. Four lipid molecules are located within or above an inner-membrane funnel formed by Tic214, Tic20, Simp1 and Ctap5. Multiple potential pathways found in the TOC-TIC supercomplex may support translocation of different substrate preproteins into chloroplasts. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 448.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 304.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 73.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 110.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 33529MC ![]() 7xziC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 7種, 7分子 3479AEG
#1: タンパク質 | 分子量: 51982.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A2K3D4W3 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 39025.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A8J6H7 |
#3: タンパク質 | 分子量: 87333.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A8IE32 |
#4: タンパク質 | 分子量: 102415.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A2K3CR90 |
#5: タンパク質 | 分子量: 232535.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P36495 |
#6: タンパク質 | 分子量: 105817.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A2K3DQY7 |
#7: タンパク質 | 分子量: 44598.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A8HYJ1, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
-タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 2分子 X

#8: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2166.432 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: Chain X belongs to an unidentified protein, which contains an alpha helix. The input sequence is a tentative one based on the model. The identity of this chain remains to be revealed in the future. 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#9: 化合物 | ChemComp-IHP / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Structure of a outer membrane protein complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 33 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.97 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 796731 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL |