[日本語] English
万見
- PDB-7xwy: Crystal structure of spFft3 N-terminal truncation -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xwy
タイトルCrystal structure of spFft3 N-terminal truncation
要素ATP-dependent helicase fft3
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA binding / remodeler / nucleosome / Fft3
機能・相同性
機能・相同性情報


attachment of telomeric heterochromatin to nuclear envelope / ATP-dependent H3-H4 histone complex chaperone activity / histone chaperone activity / DNA double-strand break processing / nucleosome array spacer activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / heterochromatin / helicase activity ...attachment of telomeric heterochromatin to nuclear envelope / ATP-dependent H3-H4 histone complex chaperone activity / histone chaperone activity / DNA double-strand break processing / nucleosome array spacer activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / heterochromatin / helicase activity / DNA helicase / damaged DNA binding / chromatin remodeling / chromatin binding / chromatin / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal ...: / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent helicase fft3
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Zhang, N. / Jiang, T. / Huo, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31800632 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of spFft3 N-terminal truncation
著者: Zhang, N. / Jiang, T. / Huo, Y.
履歴
登録2022年5月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent helicase fft3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1392
ポリマ－45,0431
非ポリマー961
水3,027168
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area200 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area18470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.716, 36.106, 101.973
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.910, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 ATP-dependent helicase fft3 / Fun thirty-related protein 3


分子量: 45042.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: fft3, snf2SR, SPAC25A8.01c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O42861, DNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.89 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M MES monohydrate pH 6.5, 30% w/v Polyethylene glycol monomethyl ether 5,000

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→38.132 Å / Num. obs: 33411 / % possible obs: 99.02 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.971 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.25→2.31 Å / Num. unique obs: 1220 / CC1/2: 0.905

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.25→38.132 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2352 3342 10 %
Rwork0.1828 30069 -
obs0.1882 33411 96.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 74.87 Å2 / Biso mean: 30.0479 Å2 / Biso min: 9.45 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.25→38.132 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3036 0 5 168 3209
Biso mean--28.59 32.36 -
残基数----381
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.2501-2.28220.29051160.2174101780
2.2822-2.31630.27591210.1993104182
2.3163-2.35250.34961290.2101119288
2.3525-2.3910.29081350.1993117191
2.391-2.43230.2841290.1975123793
2.4323-2.47650.31031340.2098120095
2.4765-2.52410.27511460.2056126195
2.5241-2.57560.25591450.2139127798
2.5756-2.63160.30461430.2017128298
2.6316-2.69280.27121460.2163127298
2.6928-2.76010.25411390.2072131399
2.7601-2.83470.28581390.2139125698
2.8347-2.91810.26071460.19841297100
2.9181-3.01230.23651460.20391333100
3.0123-3.11990.29671430.209127299
3.1199-3.24470.2591440.19861316100
3.2447-3.39230.26741440.17861286100
3.3923-3.5710.20081430.1648130699
3.571-3.79460.18161360.1659125598
3.7946-4.08730.22771490.16151319100
4.0873-4.4980.17061490.13861320100
4.498-5.14750.18681450.1414130599
5.1475-6.48020.18611370.1861126098
6.4802-38.1320.19521380.18128198

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る