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- PDB-7xvk: Modularity of Phytophthora effectors enables host mimicry of a pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xvk
タイトルModularity of Phytophthora effectors enables host mimicry of a principal phosphatase
要素
  • RxLR effector protein PSR2
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A beta isoform
キーワードIMMUNE SYSTEM / plant immunology / translocation / effector / phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein phosphatase type 2A complex / protein phosphatase regulator activity / regulation of phosphorylation / protein dephosphorylation / host cell / peroxisome / extracellular region / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HEAT repeat / HEAT repeat / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / HEAT repeats / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
RxLR effector protein PSR2 / Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A beta isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
Phytophthora sojae (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Wang, J. / Wang, Y.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31930065 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31725008 中国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2023
タイトル: Pathogen protein modularity enables elaborate mimicry of a host phosphatase.
著者: Li, H. / Wang, J. / Kuan, T.A. / Tang, B. / Feng, L. / Wang, J. / Cheng, Z. / Sklenar, J. / Derbyshire, P. / Hulin, M. / Li, Y. / Zhai, Y. / Hou, Y. / Menke, F.L.H. / Wang, Y. / Ma, W.
履歴
登録2022年5月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A beta isoform
B: RxLR effector protein PSR2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,0544
ポリマ－111,9292
非ポリマー1242
水14,970831
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.211, 111.552, 161.756
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A beta isoform / AtA beta / PP2A / subunit A / beta isoform


分子量: 43547.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: PP2AA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q38950
#2: タンパク質 RxLR effector protein PSR2 / Avirulence homolog protein 146 / Suppressor of RNA silencing protein 2


分子量: 68382.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Phytophthora sojae (真核生物) / 遺伝子: PSR2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E0W4V5
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 831 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.68 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 5% PEG 20000 0.1 M Bis tris pH 5.8 5 mM MgSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2021年1月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→50 Å / Num. obs: 62511 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.068 / Χ2: 0.932 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.3-2.386.50.6461420.8330.270.6960.92299.6
2.38-2.486.30.45861260.9080.1950.4990.92699.7
2.48-2.5960.32661870.9420.1440.3570.99899.8
2.59-2.736.50.2661880.9680.1090.2831.00399.9
2.73-2.96.60.17662150.9830.0740.1920.942100
2.9-3.126.30.11861860.9910.0510.1291.00399.9
3.12-3.446.60.07562530.9960.0320.0820.986100
3.44-3.936.60.04762740.9980.020.0510.994100
3.93-4.956.50.03163430.9980.0130.0330.878100
4.95-506.20.02465970.9990.0110.0270.67499.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5GNC,2NPP

5gnc

2npp


解像度: 2.29→38.77 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2267 2000 3.23 %
Rwork0.2088 59929 -
obs0.2093 61929 98.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 118.07 Å2 / Biso mean: 39.5009 Å2 / Biso min: 5.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.29→38.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7734 0 20 831 8585
Biso mean--76.85 41.49 -
残基数----990
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.29-2.350.34991270.27753820394790
2.35-2.410.28811390.27134158429797
2.41-2.480.26721410.25764238437999
2.48-2.560.30211410.244442314372100
2.56-2.660.27881440.238743044448100
2.66-2.760.25091420.238242704412100
2.76-2.890.26021440.230743014445100
2.89-3.040.27621440.23442944438100
3.04-3.230.25531430.228543064449100
3.23-3.480.23981450.205143264471100
3.48-3.830.20531450.189743524497100
3.83-4.380.1951450.175143584503100
4.38-5.520.15891460.175344034549100
5.52-38.770.17571540.183145684722100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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