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- PDB-7xt2: Crystal structure of TRIM72 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xt2
タイトルCrystal structure of TRIM72
要素Tripartite motif-containing protein 72
キーワードLIGASE / TRIM72 / MG53 / B-Box / CC / SPRY
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle system process / negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of myotube differentiation / plasma membrane repair / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / ubiquitin conjugating enzyme binding / muscle organ development / phosphatidylserine binding / exocytosis / Smooth Muscle Contraction ...muscle system process / negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of myotube differentiation / plasma membrane repair / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / ubiquitin conjugating enzyme binding / muscle organ development / phosphatidylserine binding / exocytosis / Smooth Muscle Contraction / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle membrane / sarcolemma / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein homooligomerization / ubiquitin protein ligase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / innate immune response / zinc ion binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
zinc finger of C3HC4-type, RING / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. ...zinc finger of C3HC4-type, RING / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Tripartite motif-containing protein 72
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Zhou, C. / Ma, Y.M. / Ding, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2023
タイトル: Structural basis for TRIM72 oligomerization during membrane damage repair.
著者: Ma, Y. / Ding, L. / Li, Z. / Zhou, C.
履歴
登録2022年5月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Tripartite motif-containing protein 72
A: Tripartite motif-containing protein 72
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,8636
ポリマ-105,6012
非ポリマー2624
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology, TRIM family proteins are dimers
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10880 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area41210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.571, 125.231, 174.537
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.450, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and resid 84 through 602)
21(chain B and (resid 84 through 396 or resid 398 through 602))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYZNZN(chain A and resid 84 through 602)AB - F84 - 60284
21GLYGLYGLUGLU(chain B and (resid 84 through 396 or resid 398 through 602))BA84 - 39684 - 396
22LYSLYSZNZN(chain B and (resid 84 through 396 or resid 398 through 602))BA - D398 - 602398

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要素

#1: タンパク質 Tripartite motif-containing protein 72 / Mitsugumin-53 / Mg53 / TRIM72


分子量: 52800.512 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM72, MG53 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6ZMU5
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.9 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→43.14 Å / Num. obs: 60046 / % possible obs: 98.57 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.0972 / Rpim(I) all: 0.03994 / Net I/σ(I): 13.14
反射 シェル解像度: 3→3.107 Å / Num. unique obs: 3064 / CC1/2: 0.51 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20rc1_4392精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KB5
解像度: 3→43.14 Å / SU ML: 0.56 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2547 2758 4.59 %
Rwork0.2188 57288 -
obs0.2206 60046 97.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 252.18 Å2 / Biso mean: 140.196 Å2 / Biso min: 69.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→43.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6138 0 4 0 6142
Biso mean--151.65 --
残基数----776
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDRmsタイプ
11A2376X-RAY DIFFRACTION8.639TORSIONAL
12B2376X-RAY DIFFRACTION8.639TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3-3.050.48731100.43442843295397
3.05-3.110.46341600.4332833299398
3.11-3.170.42921480.40352945309399
3.17-3.230.4019950.38772885298099
3.23-3.30.41531330.36952991312498
3.3-3.380.36151370.34992780291798
3.38-3.460.39961250.3472816294193
3.46-3.560.3971080.30612842295098
3.56-3.660.39111070.27592930303799
3.66-3.780.2873880.2622923301197
3.78-3.910.30721610.26032851301298
3.91-4.070.2571430.22232921306499
4.07-4.260.22031620.2122920308299
4.26-4.480.25711700.19382795296597
4.48-4.760.19951480.18832774292297
4.76-5.130.23551360.17382932306899
5.13-5.640.2485840.21282954303899
5.64-6.460.25151800.21492819299998
6.46-8.120.22772140.19692772298697
8.13-43.140.17771490.13522762291195
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9477-0.03410.69170.16140.37711.2739-0.0598-0.2207-0.18470.3058-0.0942-0.12261.7874-1.66440.151.4153-0.2793-0.02840.52610.0910.939319.322-23.137129.819
21.1035-1.2742-2.63851.39322.76666.10660.51170.16450.1653-0.5817-0.2180.3701-0.9411-0.01510.15330.82560.0568-0.09911.13170.0650.887614.247-5.662100.673
39.4871.62671.41545.52510.44136.3494-0.0151-0.48831.0670.0389-0.05180.4929-0.3815-0.41920.07730.59530.08110.07640.7925-0.0010.8634-17.647-0.625117.784
40.5910.2992-0.84860.75950.44563.93710.1144-0.094-0.01210.040.1734-0.10550.6110.3134-0.16980.63080.1098-0.12830.96830.0940.872325.171-19.08394.277
50.0785-0.32860.79671.0159-1.38474.73190.0475-0.5589-0.60891.01870.3931-0.00231.2366-2.28-0.72482.2525-0.1488-0.00991.90720.36841.231512.833-22.905169.868
63.64142.9276-0.26518.5253-0.1975.62420.1125-0.14480.7878-0.06890.0384-0.3755-1.693-0.111-0.11891.04510.10920.08220.7189-0.06150.939621.11819.275116.599
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN B AND RESID 84:254 )B84 - 254
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 255:284 )B255 - 284
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN B AND RESID 285:471 )B285 - 471
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 83:231 )A83 - 231
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 232:270 )A232 - 270
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 271:471 )A271 - 471

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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