+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7xsd | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo-EM structure of RuBisCO assembly intermediate RbcL8Raf18RbcX16 | ||||||||||||
![]() |
| ||||||||||||
![]() | PHOTOSYNTHESIS / RuBisCO intermediate | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / carboxysome / photorespiration / ribulose-bisphosphate carboxylase / carbon fixation / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / protein folding chaperone / photosynthesis / monooxygenase activity ...ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / carboxysome / photorespiration / ribulose-bisphosphate carboxylase / carbon fixation / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / protein folding chaperone / photosynthesis / monooxygenase activity / magnesium ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | ||||||||||||
![]() | Jiang, Y.L. / Xia, L.Y. / Zhou, C.Z. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
| ||||||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural insights into cyanobacterial RuBisCO assembly coordinated by two chaperones Raf1 and RbcX. 著者: Qiong Li / Yong-Liang Jiang / Ling-Yun Xia / Yuxing Chen / Cong-Zhao Zhou / ![]() 要旨: RuBisCO is the most abundant enzyme in nature, catalyzing the fixation of CO in photosynthesis. Its common form consists of eight RbcL and eight RbcS subunits, the assembly of which requires a series ...RuBisCO is the most abundant enzyme in nature, catalyzing the fixation of CO in photosynthesis. Its common form consists of eight RbcL and eight RbcS subunits, the assembly of which requires a series of chaperones that include RbcX and RuBisCO accumulation factor 1 (Raf1). To understand how these RuBisCO-specific chaperones function during cyanobacterial RbcLRbcS (LS) holoenzyme formation, we solved a 3.3-Å cryo-electron microscopy structure of a 32-subunit RbcLRaf1RbcX (LFX) assembly intermediate from Anabaena sp. PCC 7120. Comparison to the previously resolved LF and LX structures together with biochemical assays revealed that the LFX complex forms a rather dynamic structural intermediate, favoring RbcS displacement of Raf1 and RbcX. In vitro assays further demonstrated that both Raf1 and RbcX function to regulate RuBisCO condensate formation by restricting CcmM35 binding to the stably assembled LS holoenzymes. Combined with previous findings, we propose a model on how Raf1 and RbcX work in concert to facilitate, and regulate, cyanobacterial RuBisCO assembly as well as disassembly of RuBisCO condensates. | ||||||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 893.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 165.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 250.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 33524MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15208.165 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 / 遺伝子: rbcX, alr1525 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 41055.113 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 / 遺伝子: all5250 / 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 53112.125 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 / 遺伝子: cbbL, rbc, rbcA, rbcL, alr1524 / 発現宿主: ![]() ![]() |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: The termary complex of RbcL-Raf1-RbcX / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
---|---|
分子量 | 値: 1.05 MDa / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 / 詳細: 50 mM Tris-HCl, pH 8.0, 20 mM NaCl, 5 mM MgCl2 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-
解析
CTF補正 | タイプ: NONE |
---|---|
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 54260 / 対称性のタイプ: POINT |