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- PDB-7xpk: crystal structure of rice ASI1 BAH domain in complex with a rice ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xpk
タイトルcrystal structure of rice ASI1 BAH domain in complex with a rice SUVH6 peptide
要素
  • Alpha-aminoacylpeptide hydrolase
  • BAH domain-containing protein
キーワードGENE REGULATION / BAH domain / ASI1 / rice / SUVH6 / H3K9me2 deposition
機能・相同性
機能・相同性情報


histone methyltransferase activity / metallopeptidase activity / chromosome / nucleic acid binding / chromatin binding / endoplasmic reticulum / proteolysis / zinc ion binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Histone H3-K9 methyltransferase, plant / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Bromo adjacent homology (BAH) domain / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain ...Histone H3-K9 methyltransferase, plant / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Bromo adjacent homology (BAH) domain / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / : / ERAP1-like C-terminal domain / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / PUA-like superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / RNA-binding domain superfamily / SH3 type barrels. / Roll / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-aminoacylpeptide hydrolase / BAH domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza sativa Japonica Group (イネ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Yuan, J. / Du, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Other governmentJCYJ20200109110403829 中国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2023
タイトル: Molecular basis of locus-specific H3K9 methylation catalyzed by SUVH6 in plants.
著者: Zhang, J. / Yuan, J. / Lin, J. / Chen, L. / You, L.Y. / Chen, S. / Peng, L. / Wang, C.H. / Du, J. / Duan, C.G.
履歴
登録2022年5月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BAH domain-containing protein
B: Alpha-aminoacylpeptide hydrolase
C: BAH domain-containing protein
D: Alpha-aminoacylpeptide hydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4234
ポリマ－40,4234
非ポリマー00
水5,188288
1
A: BAH domain-containing protein
B: Alpha-aminoacylpeptide hydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2112
ポリマ－20,2112
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2410 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10020 Å2
手法PISA
2
C: BAH domain-containing protein
D: Alpha-aminoacylpeptide hydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2112
ポリマ－20,2112
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2310 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area10020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.715, 72.939, 76.581
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 BAH domain-containing protein


分子量: 18136.811 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryza sativa Japonica Group (イネ) / 遺伝子: OsJ_02569 / プラスミド: pMBP / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: B9EY07
#2: タンパク質・ペプチド Alpha-aminoacylpeptide hydrolase


分子量: 2074.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Oryza sativa Japonica Group (イネ) / 参照: UniProt: A0A0E0IIA9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 288 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5 / 詳細: 30% PEG400 and 0.1 M CHES, pH 9.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年4月22日
放射モノクロメーター: silicon crystal (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 31676 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.837 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 2996 / CC1/2: 0.712 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7XPJ

7xpj


解像度: 1.8→38.291 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2339 1599 5.05 %
Rwork0.1996 --
obs0.2013 31676 99.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→38.291 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2831 0 0 288 3119
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032892
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6783888
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.4641758
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05413
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004500
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.8560.31561690.28342646X-RAY DIFFRACTION99
1.856-1.92240.34791450.26082702X-RAY DIFFRACTION100
1.9224-1.99930.29351370.24622690X-RAY DIFFRACTION100
1.9993-2.09030.26361220.24292730X-RAY DIFFRACTION100
2.0903-2.20050.27011720.23152678X-RAY DIFFRACTION100
2.2005-2.33840.26861700.21912686X-RAY DIFFRACTION100
2.3384-2.51890.26421250.22562727X-RAY DIFFRACTION100
2.5189-2.77230.23741460.22462750X-RAY DIFFRACTION100
2.7723-3.17330.23711590.20252737X-RAY DIFFRACTION100
3.1733-3.99730.21671380.17042792X-RAY DIFFRACTION100
3.9973-38.290.17081160.16482939X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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