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- PDB-7xpc: Complex structure of D-glycerate-3-kinase(GLYK) and AVRvnt1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xpc
タイトルComplex structure of D-glycerate-3-kinase(GLYK) and AVRvnt1
要素
  • D-glycerate-3-kinase (GLYK)
  • RxLR effector protein Avr-vnt11
キーワードIMMUNE SYSTEM / D-glycerate-3-kinase and AVRvnt1 complex / plant immunity / HR response / protein binding / decoy
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic cell cycle phase transition / host cell nucleolus / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / host cell cytoplasm / cell division / extracellular region / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclin, C-terminal domain / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclin N-terminal domain-containing protein / RxLR effector protein Avr-vnt11
類似検索 - 構成要素
生物種Solanum lycopersicum (トマト)
Phytophthora infestans T30-4 (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.31 Å
データ登録者Hu, Q. / Zhou, J. / Yao, D. / Xing, W.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Chloroplast Protein GLYK Hijacked by Phytophthora Infestans Effector AVRvnt1 in Cytoplasm to Activate NLR
著者: Hu, Q. / Zhou, J. / Yao, D. / Xing, W.
履歴
登録2022年5月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-glycerate-3-kinase (GLYK)
B: RxLR effector protein Avr-vnt11
C: D-glycerate-3-kinase (GLYK)
D: RxLR effector protein Avr-vnt11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,7304
ポリマ－96,7304
非ポリマー00
水00
1
A: D-glycerate-3-kinase (GLYK)
B: RxLR effector protein Avr-vnt11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3652
ポリマ－48,3652
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: D-glycerate-3-kinase (GLYK)
D: RxLR effector protein Avr-vnt11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3652
ポリマ－48,3652
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)131.285, 131.285, 121.968
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 D-glycerate-3-kinase (GLYK)


分子量: 38783.812 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Solanum lycopersicum (トマト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A3Q7FWS2
#2: タンパク質 RxLR effector protein Avr-vnt11 / Avirulence protein Avr-vnt1


分子量: 9581.048 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Phytophthora infestans T30-4 (真核生物)
株: T30-4 / 遺伝子: Avr-vnt1, PITG_16294 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: D0NTY1
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.13 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.6
詳細: 10% w/v Polyethylene glycol 3,350, 0.1 M Tris pH 8.0, 100 mM Taurine and 10% w/v glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.31→42.97 Å / Num. obs: 35167 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.343 % / Biso Wilson estimate: 134.62 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.144 / Rrim(I) all: 0.152 / Χ2: 0.873 / Net I/σ(I): 11.9 / Num. measured all: 363729
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
3.31-3.510.3472.4661.2158594567856630.5762.59599.7
3.5-3.7510.4951.2992.6755926532953290.8551.367100
3.75-4.0410.6230.7264.952425493549350.9610.764100
4.04-4.4310.1510.378.7146218455345530.9860.39100
4.43-4.9410.5230.19414.9343745415741570.9940.205100
4.94-5.6910.080.13817.9536670363836380.9960.146100
5.69-6.9510.6090.10721.7533067311731170.9960.112100
6.95-9.7110.1830.06235.2124276238423840.9980.065100
9.71-42.979.2080.05439.1412808140913910.9980.05798.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.31→42.97 Å / SU ML: 0.76 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 43.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3172 3526 10.05 %
Rwork0.2931 31555 -
obs0.2956 35081 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 354.38 Å2 / Biso mean: 185.241 Å2 / Biso min: 84.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.31→42.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6550 0 0 0 6550
残基数----816
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.31-3.350.5071350.48391233136898
3.35-3.40.49951440.480912711415100
3.4-3.450.56851470.456212631410100
3.45-3.50.43531460.420412841430100
3.5-3.560.41691400.391912171357100
3.56-3.620.44961440.369812681412100
3.62-3.690.39021420.367712851427100
3.69-3.760.38181420.3812621404100
3.76-3.840.39771400.364912751415100
3.84-3.920.37821400.331212551395100
3.92-4.010.27841380.315312651403100
4.01-4.110.40531380.322212561394100
4.11-4.220.3261480.295312731421100
4.22-4.350.40131240.300512481372100
4.35-4.490.29591500.300612961446100
4.49-4.640.34391250.255212621387100
4.65-4.830.27651450.286912871432100
4.83-5.050.32691460.278612661412100
5.05-5.320.35481380.327312611399100
5.32-5.650.291440.309612521396100
5.65-6.080.32881460.335712551401100
6.08-6.690.33841480.342912611409100
6.7-7.660.28941350.298712821417100
7.66-9.620.25951370.219812701407100
9.63-42.970.2481440.20681208135295
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 22.101 Å / Origin y: -37.455 Å / Origin z: -10.9321 Å
111213212223313233
T0.8781 Å2-0.2364 Å20.0745 Å2-0.8126 Å20.1865 Å2--1.2627 Å2
L7.9147 °2-3.8744 °21.3665 °2-4.1244 °2-0.4552 °2--2.1222 °2
S0.0348 Å °-0.4924 Å °-1.6397 Å °-0.0579 Å °-0.0182 Å °1.5013 Å °0.1733 Å °-0.2194 Å °0.014 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA116 - 452
2X-RAY DIFFRACTION1allB77 - 147
3X-RAY DIFFRACTION1allC116 - 452
4X-RAY DIFFRACTION1allD77 - 147

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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