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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 7xp3 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | DNA complex form of ORESARA1(ANAC092) NAC Domain | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | TRANSCRIPTION / Transcription factor / plant protein / TRANSCRIPTION regulator / DNA binding protein | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationfloral organ senescence / positive regulation of age-related resistance / positive regulation of leaf senescence / response to ethylene / lateral root development / leaf senescence / regulation of seed germination / response to auxin / response to abscisic acid / response to salt ...floral organ senescence / positive regulation of age-related resistance / positive regulation of leaf senescence / response to ethylene / lateral root development / leaf senescence / regulation of seed germination / response to auxin / response to abscisic acid / response to salt / positive regulation of programmed cell death / stress-induced premature senescence / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / response to salt stress / response to hydrogen peroxide / regulation of gene expression / response to oxidative stress / sequence-specific DNA binding / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / nucleus Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() DNA molecule (others) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.25 Å | ||||||
Authors | Chun, I.S. / Kim, M.S. | ||||||
| Funding support | Korea, Republic Of, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Plant Commun. / Year: 2023Title: Structural basis of DNA binding by the NAC transcription factor ORE1, a master regulator of plant senescence. Authors: Chun, I. / Kim, H.J. / Hong, S. / Kim, Y.G. / Kim, M.S. #1: Journal: Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. / Year: 2012Title: The crystal structure of ORE1(ANAC092) NAC domain in complex with DNA Authors: Chun, I.S. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 7xp3.cif.gz | 276.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb7xp3.ent.gz | 222.9 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 7xp3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 7xp3_validation.pdf.gz | 471 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 7xp3_full_validation.pdf.gz | 477.4 KB | Display | |
| Data in XML | 7xp3_validation.xml.gz | 18.7 KB | Display | |
| Data in CIF | 7xp3_validation.cif.gz | 25.1 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xp/7xp3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xp/7xp3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 7xljSC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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| Components on special symmetry positions |
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Components
| #1: Protein | Mass: 18800.699 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #2: DNA chain | | Mass: 6745.381 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) DNA molecule (others) / Production host: DNA molecule (others) #3: DNA chain | | Mass: 6758.363 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) DNA molecule (others) / Production host: DNA molecule (others) #4: DNA chain | | Mass: 3693.414 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: half of occupancy nucleotide / Source: (gene. exp.) DNA molecule (others) / Production host: DNA molecule (others) #5: DNA chain | | Mass: 2997.995 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) DNA molecule (others) / Production host: DNA molecule (others) |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.66 Å3/Da / Density % sol: 66.37 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 0.2M potassium sulfate, 20% PEG3350 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 5C (4A) / Wavelength: 0.9794 Å |
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: May 4, 2021 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9794 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 3.24→46.3 Å / Num. obs: 16649 / % possible obs: 99.49 % / Redundancy: 17 % / CC1/2: 0.947 / Net I/σ(I): 18.4 |
| Reflection shell | Resolution: 3.245→3.361 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.18 / Num. unique obs: 1663 / CC1/2: 0.928 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 7XLJ Resolution: 3.25→46.3 Å / SU ML: 0.44 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 32.18 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.25→46.3 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Controller
About Yorodumi





X-RAY DIFFRACTION
Korea, Republic Of, 1items
Citation
PDBj










































