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- PDB-7xhj: Crystal structure of RuvC from Deinococcus radiodurans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xhj
タイトルCrystal structure of RuvC from Deinococcus radiodurans
要素Crossover junction endodeoxyribonuclease RuvC
キーワードDNA BINDING PROTEIN / nuclease / DNA repair / Homologous recombination / Holliday junction resolvase
機能・相同性
機能・相同性情報


crossover junction endodeoxyribonuclease / Holliday junction resolvase complex / crossover junction DNA endonuclease activity / DNA recombination / DNA repair / magnesium ion binding / DNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Crossover junction endodeoxyribonuclease RuvC / Crossover junction endodeoxyribonuclease RuvC / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Crossover junction endodeoxyribonuclease RuvC
類似検索 - 構成要素
生物種Deinococcus radiodurans ATCC 13939 (放射線耐性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Qin, C. / Zhao, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFA0503900) 中国
引用ジャーナル: Microorganisms / 年: 2022
タイトル: Structural and Functional Characterization of the Holliday Junction Resolvase RuvC from Deinococcus radiodurans.
著者: Qin, C. / Han, W. / Xu, Y. / Zhao, Y. / Xu, H. / Tian, B. / Wang, L. / Hua, Y.
履歴
登録2022年4月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Crossover junction endodeoxyribonuclease RuvC
B: Crossover junction endodeoxyribonuclease RuvC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3642
ポリマ－39,3642
非ポリマー00
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area14630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.020, 72.600, 113.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Crossover junction endodeoxyribonuclease RuvC / Holliday junction nuclease RuvC / Holliday junction resolvase RuvC


分子量: 19681.842 Da / 分子数: 2 / 断片: Catalytic core / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Deinococcus radiodurans ATCC 13939 (放射線耐性)
株: ATCC 13939 / DSM 20539 / JCM 16871 / LMG 4051 / NBRC 15346 / NCIMB 9279 / R1 / VKM B-1422
遺伝子: ruvC, DR_0440 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9RX75, crossover junction endodeoxyribonuclease
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.48 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: ammonium sulfate, BIS-TRIS, Polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年1月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→27.54 Å / Num. obs: 42426 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 3.772 % / Biso Wilson estimate: 19.93 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rrim(I) all: 0.057 / Χ2: 1.025 / Net I/σ(I): 16.52 / Num. measured all: 160024 / Scaling rejects: 185
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.6-1.643.8690.3554.3512078322531220.9210.41196.8
1.64-1.694.0140.2935.3212760318231790.9390.33899.9
1.69-1.733.8970.2446.4812038310930890.9460.28299.4
1.73-1.794.0230.1837.6811990298429800.9720.2199.9
1.79-1.854.0350.1479.2211819293229290.9810.16999.9
1.85-1.913.6810.12911.029972284027090.9820.15195.4
1.91-1.983.6150.09613.999240273025560.9870.11393.6
1.98-2.063.8540.07116.59709261025190.9930.08296.5
2.06-2.163.7460.0619.159148252824420.9950.0796.6
2.16-2.263.6730.05721.188419243222920.9940.06694.2
2.26-2.383.8710.04523.348881230922940.9980.05199.4
2.38-2.533.9090.0425.548557220521890.9970.04699.3
2.53-2.73.7720.0426.647567206620060.9980.04697.1
2.7-2.923.8690.03828.797336192418960.9980.04398.5
2.92-3.23.7790.03329.826701179917730.9980.03898.6
3.2-3.583.4640.03329.945404162715600.9970.03895.9
3.58-4.132.9580.03128.363623144212250.9970.03785
4.13-5.062.8340.02927.69236612538350.9970.03566.6
5.06-7.152.9660.02828.2420269896830.9980.03369.1
7.15-27.542.6350.02725.23906001480.9980.03324.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HJR

1hjr


解像度: 1.6→27.54 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2229 2085 4.92 %
Rwork0.2045 40284 -
obs0.2054 42369 94.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 99.92 Å2 / Biso mean: 31.6299 Å2 / Biso min: 11.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→27.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2227 0 0 151 2378
Biso mean---42.54 -
残基数----303
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6-1.640.22391220.21572694281697
1.64-1.680.22251490.211427822931100
1.68-1.720.26851510.21552765291699
1.72-1.770.22651440.208627822926100
1.77-1.830.24371490.206828152964100
1.83-1.90.25681290.20822737286698
1.9-1.970.28791320.24822565269792
1.97-2.060.1921570.19532708286598
2.06-2.170.25061220.20062738286096
2.17-2.310.22551460.20622694284095
2.31-2.480.21061400.18762822296299
2.48-2.730.20021560.18642762291898
2.73-3.130.18681440.19052848299299
3.13-3.940.1981500.18632690284093
3.94-27.540.2855940.25391882197662
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.9966 Å / Origin y: -10.5586 Å / Origin z: 12.2749 Å
111213212223313233
T0.1354 Å20.0162 Å2-0.0146 Å2-0.1747 Å2-0.0061 Å2--0.1226 Å2
L0.3321 °2-0.1854 °20.0951 °2-2.5521 °20.0955 °2--0.4478 °2
S0.0024 Å °0.0428 Å °0.0029 Å °-0.2489 Å °-0.0245 Å °0.0458 Å °-0.019 Å °0.0191 Å °0.0006 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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