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- PDB-7xhh: High-resolution X-ray cocrystal structure of USP7 in complex with X4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xhh
タイトルHigh-resolution X-ray cocrystal structure of USP7 in complex with X4
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Inhibitor / USP7 (USP7) / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity ...regulation of telomere capping / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein deubiquitination / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of gluconeogenesis / negative regulation of TORC1 signaling / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / regulation of signal transduction by p53 class mediator / regulation of protein stability / regulation of circadian rhythm / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / PML body / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of TP53 Degradation / rhythmic process / p53 binding / 染色体 / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / nuclear body / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cysteine-type endopeptidase activity / protein-containing complex / タンパク質分解 / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DYO / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Sun, H.B. / Wen, X.A.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81773584, 91853125 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: High-resolution X-ray cocrystal structure of USP7 in complex with X4
著者: Wen, X.A.
履歴
登録2022年4月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,6454
ポリマ－80,5232
非ポリマー1,1222
水2,450136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area32360 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)76.034, 68.904, 81.788
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.320, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 40261.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-DYO / 3-[4-(aminomethyl)phenyl]-6-[[1-[[2-chloranyl-4-(1,2,4-oxadiazol-3-yl)phenyl]methyl]-4-oxidanyl-piperidin-4-yl]methyl]-2-methyl-pyrazolo[4,3-d]pyrimidin-7-one


分子量: 561.035 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H29ClN8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.06 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M Tris (hydroxymethyl)aminomethane hydrochloride, pH 7.0, 20% (v/v) PEG 1000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年1月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 48351 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 52.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.089 / Χ2: 1.012 / Net I/σ(I): 5.2 / Num. measured all: 295466
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.1-2.144.30.72822250.7760.3470.810.4291.6
2.14-2.184.70.64123280.7860.3030.7120.43996.6
2.18-2.225.10.57524090.8780.2670.6360.45999.6
2.22-2.265.30.50723950.890.2370.5610.47299.9
2.26-2.315.80.44324340.9170.1980.4870.475100
2.31-2.376.40.40524180.9440.1720.4410.496100
2.37-2.426.60.35523990.9480.1480.3850.53100
2.42-2.496.60.28724340.9720.120.3110.562100
2.49-2.566.50.25324220.9750.1060.2750.609100
2.56-2.656.40.21724300.9750.0920.2370.698100
2.65-2.746.10.18824400.9780.0830.2060.803100
2.74-2.856.20.16524120.9840.0720.180.901100
2.85-2.986.70.14324150.9870.0590.1551.038100
2.98-3.146.70.12924510.9870.0540.141.321100
3.14-3.336.60.1124140.9910.0460.121.517100
3.33-3.596.20.09824320.990.0430.1071.873100
3.59-3.956.50.08624530.9930.0370.0941.972100
3.95-4.526.80.07424540.9950.0310.081.904100
4.52-5.76.30.06424650.9960.0280.071.654100
5.7-506.50.0525210.9980.0220.0551.21599.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6M1K

6m1k


解像度: 2.1→34.45 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 27.08 / 立体化学のターゲット値: LS_WUNIT_K1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2181 1992 4.2 %
Rwork0.196 45492 -
obs0.197 47484 97.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 166.74 Å2 / Biso mean: 66.5183 Å2 / Biso min: 36.87 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→34.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5572 0 138 136 5846
Biso mean--61.3 60.01 -
残基数----686
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.150.35681200.31912822294284
2.15-2.210.29471400.27873074321494
2.21-2.270.27471400.24453208334897
2.27-2.350.27481440.23653219336397
2.35-2.430.25481430.23743235337897
2.43-2.530.30071340.22933278341298
2.53-2.640.32591620.23813260342299
2.64-2.780.24811270.23273318344599
2.78-2.960.28241520.24123308346099
2.96-3.190.27131440.23423307345199
3.19-3.510.261530.219933463499100
3.51-4.010.2061490.193633443493100
4.01-5.050.18021460.153833883534100
5.05-34.450.15161380.15863385352398
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.4057 Å / Origin y: -0.9311 Å / Origin z: 20.3068 Å
111213212223313233
T0.3415 Å2-0.0113 Å2-0.0317 Å2-0.367 Å2-0.0163 Å2--0.3571 Å2
L0.4714 °20.0656 °2-0.1851 °2-0.5169 °2-0.1351 °2--0.1503 °2
S-0.0183 Å °0.054 Å °-0.0635 Å °0.0142 Å °-0.0256 Å °0.0302 Å °0.016 Å °0.0075 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA207 - 553
2X-RAY DIFFRACTION1allA601
3X-RAY DIFFRACTION1allB208 - 553
4X-RAY DIFFRACTION1allB601
5X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 136

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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