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- PDB-7xfg: NMR solution structures of p300 TAZ2 domain in complex with BRD4-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xfg
タイトルNMR solution structures of p300 TAZ2 domain in complex with BRD4-NUT F1c domain binding motif #1
要素
  • Histone acetyltransferase p300
  • NUT family member 1
キーワードTRANSFERASE / BRD4-NUT fusion protein / CBP/p300 / TAZ2 domain / F1c domain / NUT carcinoma / PEPTIDE BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


behavioral defense response / negative regulation of protein oligomerization / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / swimming / histone H3K122 acetyltransferase activity / peptide butyryltransferase activity ...behavioral defense response / negative regulation of protein oligomerization / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / swimming / histone H3K122 acetyltransferase activity / peptide butyryltransferase activity / regulation of tubulin deacetylation / histone H2B acetyltransferase activity / internal protein amino acid acetylation / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / protein propionyltransferase activity / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / thigmotaxis / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / positive regulation of TORC2 signaling / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H4 acetyltransferase activity / cellular response to L-leucine / histone H3 acetyltransferase activity / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / acetylation-dependent protein binding / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NGF-stimulated transcription / histone H3K18 acetyltransferase activity / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / histone H3K27 acetyltransferase activity / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / Polo-like kinase mediated events / host-mediated activation of viral transcription / TGFBR3 expression / regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of mitochondrion organization / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / RUNX3 regulates NOTCH signaling / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / Regulation of NFE2L2 gene expression / Nuclear events mediated by NFE2L2 / face morphogenesis / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / platelet formation / regulation of glycolytic process / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / TRAF6 mediated IRF7 activation / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / megakaryocyte development / protein-lysine-acetyltransferase activity / nuclear androgen receptor binding / protein acetylation / acyltransferase activity / STAT family protein binding / Formation of paraxial mesoderm / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / acetyltransferase activity / FOXO-mediated transcription of cell death genes / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / fat cell differentiation / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Zygotic genome activation (ZGA) / PI5P Regulates TP53 Acetylation / histone acetyltransferase complex / RUNX3 regulates p14-ARF / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of gluconeogenesis / NF-kappaB binding / pre-mRNA intronic binding / Attenuation phase / somitogenesis / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / histone acetyltransferase activity / cellular response to nutrient levels / : / negative regulation of protein-containing complex assembly / skeletal muscle tissue development / histone acetyltransferase / regulation of cellular response to heat / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / : / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of TORC1 signaling / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / CD209 (DC-SIGN) signaling / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / negative regulation of autophagy / SUMOylation of transcription cofactors / lung development / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest
類似検索 - 分子機能
NUT family / Nuclear Testis protein, N-terminal / NUT protein / CREB-binding Protein; Chain A / TAZ domain / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily ...NUT family / Nuclear Testis protein, N-terminal / NUT protein / CREB-binding Protein; Chain A / TAZ domain / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / : / Histone acetyltransferase p300-like, PHD domain / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc finger, ZZ type / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone acetyltransferase p300 / NUT family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry / simulated annealing
データ登録者Yu, D. / Zeng, L. / Zhou, M.-M.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31770780 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structural mechanism of BRD4-NUT and p300 bipartite interaction in propagating aberrant gene transcription in chromatin in NUT carcinoma.
著者: Yu, D. / Liang, Y. / Kim, C. / Jaganathan, A. / Ji, D. / Han, X. / Yang, X. / Jia, Y. / Gu, R. / Wang, C. / Zhang, Q. / Cheung, K.L. / Zhou, M.M. / Zeng, L.
履歴
登録2022年4月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI
改定 1.22024年10月30日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase p300
B: NUT family member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0635
ポリマ－12,8672
非ポリマー1963
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1550 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area7790 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase p300 / p300 HAT / E1A-associated protein p300 / Histone butyryltransferase p300 / Histone ...p300 HAT / E1A-associated protein p300 / Histone butyryltransferase p300 / Histone crotonyltransferase p300 / Protein 2-hydroxyisobutyryltransferase p300 / Protein lactyltransferas p300 / Protein propionyltransferase p300


分子量: 11081.926 Da / 分子数: 1 / 断片: TAZ2 domain / 変異: C1738A, C1746A, C1789A, C1790A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EP300, P300 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q09472, histone acetyltransferase, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド NUT family member 1 / Nuclear protein in testis


分子量: 1785.048 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q86Y26
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D HN(CA)CB
121isotropic13D HN(COCA)CB
131isotropic23D 1H-15N NOESY
142isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
152isotropic23D 1H-13C NOESY aromatic
162isotropic23D 13C-edited 13C/15N filtered NOESY aliphatic

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] p300 TAZ2 domain, 1.5 mM BRD4-NUT fusion protein F1c domain binding motif #1, 200 mM sodium phosphate, 3.0 mM [U-100% 2H] DTT, 90% H2O/10% D2Osample_190% H2O/10% D2O
solution20.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] p300 TAZ2 domain, 1.5 mM BRD4-NUT fusion protein F1c domain binding motif #1, 200 mM sodium phosphate, 3.0 mM [U-100% 2H] DTT, 100% D2Osample_2100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMp300 TAZ2 domain[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.5 mMBRD4-NUT fusion protein F1c domain binding motif #1natural abundance1
200 mMsodium phosphatenatural abundance1
3.0 mMDTT[U-100% 2H]1
0.5 mMp300 TAZ2 domain[U-100% 13C; U-100% 15N]2
1.5 mMBRD4-NUT fusion protein F1c domain binding motif #1natural abundance2
200 mMsodium phosphatenatural abundance2
3.0 mMDTT[U-100% 2H]2
試料状態イオン強度: null Not defined / Label: conditions_1 / pH: 6.3 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE NEOBrukerAVANCE NEO6001
Bruker AVANCE NEOBrukerAVANCE NEO8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readstructure calculation
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
精密化
手法ソフトェア番号
distance geometry2
simulated annealing1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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