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万見
- PDB-7xfa: Structure of human Galectin-3 CRD in complex with monosaccharide ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xfa
タイトルStructure of human Galectin-3 CRD in complex with monosaccharide inhibitor
要素Galectin-3
キーワードGalactoside-binding lectin / Lectin / galactose / fibrosis / SUGAR BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / mononuclear cell migration / IgE binding / negative regulation of endocytosis / positive regulation of mononuclear cell migration ...negative regulation of protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / mononuclear cell migration / IgE binding / negative regulation of endocytosis / positive regulation of mononuclear cell migration / eosinophil chemotaxis / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / protein phosphatase inhibitor activity / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / regulation of T cell proliferation / positive chemotaxis / positive regulation of calcium ion import / chemoattractant activity / macrophage chemotaxis / monocyte chemotaxis / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / ficolin-1-rich granule membrane / immunological synapse / laminin binding / epithelial cell differentiation / RNA splicing / neutrophil chemotaxis / secretory granule membrane / molecular condensate scaffold activity / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein localization to plasma membrane / spliceosomal complex / positive regulation of protein-containing complex assembly / mRNA processing / carbohydrate binding / protein phosphatase binding / collagen-containing extracellular matrix / mitochondrial inner membrane / innate immune response / Neutrophil degranulation / cell surface / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-D9J / Galectin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.98 Å
データ登録者Shukla, J. / Raman, S. / Ghosh, K.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Other private インド
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2022
タイトル: Identification of Monosaccharide Derivatives as Potent, Selective, and Orally Bioavailable Inhibitors of Human and Mouse Galectin-3.
著者: Liu, C. / Jalagam, P.R. / Feng, J. / Wang, W. / Raja, T. / Sura, M.R. / Manepalli, R.K.V.L.P. / Aliphedi, B.R. / Medavarapu, S. / Nair, S.K. / Muthalagu, V. / Natesan, R. / Gupta, A. / Beno, ...著者: Liu, C. / Jalagam, P.R. / Feng, J. / Wang, W. / Raja, T. / Sura, M.R. / Manepalli, R.K.V.L.P. / Aliphedi, B.R. / Medavarapu, S. / Nair, S.K. / Muthalagu, V. / Natesan, R. / Gupta, A. / Beno, B. / Panda, M. / Ghosh, K. / Shukla, J.K. / Sale, H. / Haldar, P. / Kalidindi, N. / Shah, D. / Patel, D. / Mathur, A. / Ellsworth, B.A. / Cheng, D. / Regueiro-Ren, A.
履歴
登録2022年4月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1872
ポリマ－18,5651
非ポリマー6211
水4,306239
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.824, 58.187, 63.118
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Galectin-3 / Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / ...Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / Galactoside-binding protein / GALBP / IgE-binding protein / L-31 / Laminin-binding protein / Lectin L-29 / Mac-2 antigen


分子量: 18565.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGALS3, MAC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17931
#2: 化合物 ChemComp-D9J / (2~{S},3~{R},4~{R},5~{R},6~{R})-4-[4-[4-chloranyl-3,5-bis(fluoranyl)phenyl]-1,2,3-triazol-1-yl]-2-[2-[5-chloranyl-2-(trifluoromethyl)phenyl]-5-methyl-1,2,4-triazol-3-yl]-6-(hydroxymethyl)oxane-3,5-diol


分子量: 621.343 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H19Cl2F5N6O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.41 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 28-35% PEG 4000/6000, 0.1M Tris (pH 7.5 - pH 8.5), 0.1M MgCl2, 0.4M NaSCN

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.98→36.83 Å / Num. obs: 75866 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 5.2 % / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 0.98→1.01 Å / Num. unique obs: 3833 / CC1/2: 0.47

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.5精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7CXA

7cxa


解像度: 0.98→14.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9569 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9551 / SU R Cruickshank DPI: 0.027 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.029 / SU Rfree Blow DPI: 0.03 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.028
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2049 3564 4.71 %RANDOM
Rwork0.1911 ---
obs0.1917 75738 96.47 %-
原子変位パラメータBiso max: 96.34 Å2 / Biso mean: 12.79 Å2 / Biso min: 4.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.3054 Å20 Å20 Å2
2--0.9307 Å20 Å2
3---0.3747 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.122 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 0.98→14.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1108 0 60 239 1407
Biso mean--11.5 24.36 -
残基数----138
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d462SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes35HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes197HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1277HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion164SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1572SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1277HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1774HARMONIC21.17
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion5.8
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion13.31
LS精密化 シェル解像度: 0.98→1 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3242 182 4.75 %
Rwork0.3174 3650 -
all0.3178 3832 -
obs--96.47 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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