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- PDB-7xc5: Crystal structure of the ANK domain of CLPB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xc5
タイトルCrystal structure of the ANK domain of CLPB
要素Isoform 2 of Caseinolytic peptidase B protein homolog
キーワードHYDROLASE / ANK repeat / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


RIG-I signaling pathway / granulocyte differentiation / ATP-dependent protein disaggregase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / antiviral innate immune response / mitochondrial intermembrane space / cellular response to heat / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats ...: / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / ATPase, AAA-type, core / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial disaggregase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Liu, Y. / Wu, D. / Lu, G. / Gao, N. / Lin, J.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31725007 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31922036 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32130063 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31770784 中国
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2023
タイトル: Comprehensive structural characterization of the human AAA+ disaggregase CLPB in the apo- and substrate-bound states reveals a unique mode of action driven by oligomerization.
著者: Damu Wu / Yan Liu / Yuhao Dai / Guopeng Wang / Guoliang Lu / Yan Chen / Ningning Li / Jinzhong Lin / Ning Gao /
要旨: The human AAA+ ATPase CLPB (SKD3) is a protein disaggregase in the mitochondrial intermembrane space (IMS) and functions to promote the solubilization of various mitochondrial proteins. Loss-of- ...The human AAA+ ATPase CLPB (SKD3) is a protein disaggregase in the mitochondrial intermembrane space (IMS) and functions to promote the solubilization of various mitochondrial proteins. Loss-of-function CLPB mutations are associated with a few human diseases with neutropenia and neurological disorders. Unlike canonical AAA+ proteins, CLPB contains a unique ankyrin repeat domain (ANK) at its N-terminus. How CLPB functions as a disaggregase and the role of its ANK domain are currently unclear. Herein, we report a comprehensive structural characterization of human CLPB in both the apo- and substrate-bound states. CLPB assembles into homo-tetradecamers in apo-state and is remodeled into homo-dodecamers upon substrate binding. Conserved pore-loops (PLs) on the ATPase domains form a spiral staircase to grip and translocate the substrate in a step-size of 2 amino acid residues. The ANK domain is not only responsible for maintaining the higher-order assembly but also essential for the disaggregase activity. Interactome analysis suggests that the ANK domain may directly interact with a variety of mitochondrial substrates. These results reveal unique properties of CLPB as a general disaggregase in mitochondria and highlight its potential as a target for the treatment of various mitochondria-related diseases.
履歴
登録2022年3月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 2 of Caseinolytic peptidase B protein homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1901
ポリマ－22,1901
非ポリマー00
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8700 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)87.160, 67.680, 30.310
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.180, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Isoform 2 of Caseinolytic peptidase B protein homolog / Suppressor of potassium transport defect 3


分子量: 22189.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLPB, HSP78, SKD3 / プラスミド: pET22 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9H078, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.02 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.8 / 詳細: PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年3月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→33.84 Å / Num. obs: 11694 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 34.7 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.07 / Net I/σ(I): 11.2 / Num. measured all: 38740 / Scaling rejects: 2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.99-2.043.40.62329038600.8650.3950.7391.999.5
8.9-33.8430.0254251410.9990.0170.0330.696.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.7データスケーリング
PHENIX1.19_4092精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→33.84 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 33.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2362 447 4.49 %
Rwork0.206 9519 -
obs0.2074 9966 99.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 119.9 Å2 / Biso mean: 48.9111 Å2 / Biso min: 23.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→33.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1287 0 0 29 1316
Biso mean---43.93 -
残基数----166
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 3 / % reflection obs: 99 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.1-2.40.31611610.257731513312
2.4-3.030.24631380.235831783316
3.03-33.840.21461480.183431903338

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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