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- PDB-7xc0: Crystal structure of Human RPTPH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xc0
タイトルCrystal structure of Human RPTPH
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase H
キーワードHYDROLASE / Phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / microvillus membrane / protein dephosphorylation / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / nuclear speck / cadherin binding / apical plasma membrane / apoptotic process / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...: / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase H
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.56 Å
データ登録者Kim, M. / Ryu, S.E.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2022
タイトル: Crystal structure of the catalytic domain of human RPTPH.
著者: Kim, M. / Ryu, S.E.
履歴
登録2022年3月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3222
ポリマ－33,2281
非ポリマー951
水3,405189
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area220 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12880 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)56.460, 56.460, 80.447
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
Space group name HallP32
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3

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要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase H / R-PTP-H / Stomach cancer-associated protein tyrosine phosphatase 1 / SAP-1 / Transmembrane-type ...R-PTP-H / Stomach cancer-associated protein tyrosine phosphatase 1 / SAP-1 / Transmembrane-type protein-tyrosine phosphatase type H


分子量: 33227.508 Da / 分子数: 1 / 変異: C818A, C1020S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRH, SAP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HD43, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.6 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1M MES-NaOH pH 6.5, 13%(v/v) PEGMME 550

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2021年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.56→24.45 Å / Num. obs: 38471 / % possible obs: 94.23 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 22.34 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.0694 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 1.56→1.616 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.3167 / Mean I/σ(I) obs: 2.89 / Num. unique obs: 3574 / CC1/2: 0.389 / % possible all: 87.66

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000v715データ削減
HKL-2000v715データスケーリング
PHENIX1.19.2_4158位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2NZ6

2nz6


解像度: 1.56→24.45 Å / SU ML: 0.1911 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.15 / 位相誤差: 27.1523
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2073 1980 5.14 %
Rwork0.1781 36550 -
obs0.1796 38471 94.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 31.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.56→24.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2315 0 5 189 2509
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00272388
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.59883251
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0426344
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0044426
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.5456313
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.56-1.60.31131250.29272371X-RAY DIFFRACTION86.64
1.6-1.640.31291240.27512468X-RAY DIFFRACTION87.6
1.64-1.690.28881410.24782475X-RAY DIFFRACTION89.62
1.69-1.740.2731340.22612471X-RAY DIFFRACTION90.58
1.74-1.810.22171350.22362613X-RAY DIFFRACTION92.99
1.81-1.880.24031330.18862617X-RAY DIFFRACTION93.57
1.88-1.960.22231450.17252629X-RAY DIFFRACTION95.07
1.96-2.070.20121470.21212671X-RAY DIFFRACTION96.21
2.07-2.20.21571570.20252671X-RAY DIFFRACTION97.52
2.2-2.370.21241490.18982723X-RAY DIFFRACTION98.22
2.37-2.60.20251530.192745X-RAY DIFFRACTION98.77
2.6-2.980.19021400.18112796X-RAY DIFFRACTION99.16
2.98-3.750.20181540.15652741X-RAY DIFFRACTION99.48
3.75-24.450.18471430.14442559X-RAY DIFFRACTION92.72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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