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- PDB-7x5d: Crystal Structure of the K316C mutant of Human Lamin A/C Coil 2 (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7x5d
タイトルCrystal Structure of the K316C mutant of Human Lamin A/C Coil 2 (residues 244-340)
要素Lamin-A/C
キーワードNUCLEAR PROTEIN / lamin / intermediate filament / nuclear
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of nuclear lamina / negative regulation of mesenchymal cell proliferation / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / ventricular cardiac muscle cell development / Breakdown of the nuclear lamina / Depolymerization of the Nuclear Lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / Nuclear Envelope Breakdown / nuclear envelope organization / nuclear pore localization ...structural constituent of nuclear lamina / negative regulation of mesenchymal cell proliferation / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / ventricular cardiac muscle cell development / Breakdown of the nuclear lamina / Depolymerization of the Nuclear Lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / Nuclear Envelope Breakdown / nuclear envelope organization / nuclear pore localization / lamin filament / protein localization to nuclear envelope / nuclear lamina / XBP1(S) activates chaperone genes / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / regulation of protein localization to nucleus / nuclear migration / regulation of telomere maintenance / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / muscle organ development / intermediate filament / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / protein localization to nucleus / heterochromatin formation / regulation of cell migration / Meiotic synapsis / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of protein stability / protein localization / structural constituent of cytoskeleton / nuclear matrix / protein import into nucleus / cellular senescence / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / nuclear envelope / site of double-strand break / cellular response to hypoxia / nuclear membrane / nuclear speck / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / structural molecule activity / perinuclear region of cytoplasm / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lamin tail domain superfamily / Lamin tail domain / Lamin Tail Domain / Lamin-tail (LTD) domain profile. / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Ahn, J. / Jo, I. / Ha, N.-C.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号
National Research Foundation (NRF, Korea)2019R1A2C2085135 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2021R1I1A1A01049976 韓国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Atomic structure of the antiparallel four-helix bundle interactions for the formation of lamin filament
著者: Ahn, J. / Jo, I. / Ha, N.-C.
履歴
登録2022年3月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lamin-A/C
B: Lamin-A/C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5402
ポリマ-23,5402
非ポリマー00
2,234124
1
A: Lamin-A/C
B: Lamin-A/C

A: Lamin-A/C
B: Lamin-A/C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0804
ポリマ-47,0804
非ポリマー00
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area12020 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area25640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.788, 40.966, 140.714
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-412-

HOH

21B-413-

HOH

31B-423-

HOH

41B-454-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Lamin-A/C / 70 kDa lamin / Renal carcinoma antigen NY-REN-32


分子量: 11770.041 Da / 分子数: 2 / 変異: K316C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LMNA, LMN1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P02545
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.55 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Tacsimate (pH 5.5), PEG 3350, methyl mercury acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20.1 Å / Num. obs: 15449 / % possible obs: 95.1 % / 冗長度: 9.5 % / Biso Wilson estimate: 16.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.066 / Χ2: 0.966 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.8-1.836.80.3345410.9390.1170.3550.75568.4
1.83-1.867.10.335880.9640.1150.3510.75873.8
1.86-1.97.20.3516410.960.1220.3720.77783.5
1.9-1.946.90.3297300.9550.1160.3510.77188.3
1.94-1.987.40.2547330.9890.0880.2690.81294.2
1.98-2.037.90.2397720.9890.0810.2530.85197.8
2.03-2.088.30.2327840.9810.0780.2450.9398.7
2.08-2.138.60.2147940.9870.0720.2270.91298.5
2.13-2.28.80.1787890.9890.060.1890.9599.5
2.2-2.278.50.1698190.9920.0580.1791.0699.4
2.27-2.358.80.1367630.9950.0470.144199.9
2.35-2.449.50.1128210.9970.0380.1181.085100
2.44-2.5510.60.0958190.9980.0290.11.11699.8
2.55-2.6911.20.0948060.9980.0280.0981.12499.6
2.69-2.8611.10.0738030.9990.0220.0761.1100
2.86-3.0711.50.0638180.9990.0190.0661.05599.9
3.07-3.3811.80.0668360.9980.020.0691.12100
3.38-3.8712.10.0578270.9990.0170.061.08799.8
3.87-4.8610.70.0438520.9990.0140.0450.85299.6
4.86-20120.059130.9980.0170.0530.71599.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
Arcimboldo位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1.82→20.1 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.46 / 位相誤差: 31.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2792 695 4.99 %
Rwork0.2388 13229 -
obs0.2409 13924 86.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 96.19 Å2 / Biso mean: 36.0364 Å2 / Biso min: 3.29 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.82→20.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1559 0 0 124 1683
Biso mean---33.75 -
残基数----193
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.82-1.960.3302700.25741402147247
1.96-2.160.26741330.23852550268385
2.16-2.470.27831550.2333004315999
2.47-3.110.25941580.248930763234100
3.11-20.10.28771790.23333197337699
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6736-0.0911-0.13730.64470.4331.13770.220.0934-0.1092-0.0622-0.06750.11310.0349-0.1982-0.0041-0.0630.0496-0.12750.0315-0.06080.099712.972.964758.0176
2-0.2067-0.0935-0.1625-0.01710.55841.438-0.08150.1454-0.0917-0.216-0.0215-0.0728-0.4127-0.38880.20650.34490.0702-0.03780.20350.00390.110213.10422.96214.7034
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 239 through 337 )A239 - 337
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 244 through 337 )B244 - 337

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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