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万見
- PDB-7x34: Cryo-EM structure of RNC-RAC complex in presence of Ssb from S. c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7x34
タイトルCryo-EM structure of RNC-RAC complex in presence of Ssb from S. cerevisiae 2
要素
  • RNA (130-mer)
  • Zuotin
キーワードTRANSLATION/RNA / RAC / co-translational folding / TRANSLATION / TRANSLATION-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


translational frameshifting / 'de novo' cotranslational protein folding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / protein folding chaperone complex / ribosomal subunit export from nucleus / regulation of translational fidelity / Hsp70 protein binding / rRNA processing / protein folding / ribosome binding ...translational frameshifting / 'de novo' cotranslational protein folding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / protein folding chaperone complex / ribosomal subunit export from nucleus / regulation of translational fidelity / Hsp70 protein binding / rRNA processing / protein folding / ribosome binding / transcription coactivator activity / intracellular signal transduction / ribosome / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosome-associated complex head domain / Ribosome-associated complex head domain / Ribosome-associated complex head domain superfamily / J-protein Zuotin/DnaJC2 / : / Ribosome-associated complex head domain / Zuotin-like, zuotin homology domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain ...Ribosome-associated complex head domain / Ribosome-associated complex head domain / Ribosome-associated complex head domain superfamily / J-protein Zuotin/DnaJC2 / : / Ribosome-associated complex head domain / Zuotin-like, zuotin homology domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Zuotin
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Chen, Y. / Gao, N.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural remodeling of ribosome associated Hsp40-Hsp70 chaperones during co-translational folding.
著者: Yan Chen / Bin Tsai / Ningning Li / Ning Gao /
要旨: Ribosome associated complex (RAC), an obligate heterodimer of HSP40 and HSP70 (Zuo1 and Ssz1 in yeast), is conserved in eukaryotes and functions as co-chaperone for another HSP70 (Ssb1/2 in yeast) to ...Ribosome associated complex (RAC), an obligate heterodimer of HSP40 and HSP70 (Zuo1 and Ssz1 in yeast), is conserved in eukaryotes and functions as co-chaperone for another HSP70 (Ssb1/2 in yeast) to facilitate co-translational folding of nascent polypeptides. Many mechanistic details, such as the coordination of one HSP40 with two HSP70s and the dynamic interplay between RAC-Ssb and growing nascent chains, remain unclear. Here, we report three sets of structures of RAC-containing ribosomal complexes isolated from Saccharomyces cerevisiae. Structural analyses indicate that RAC on the nascent-chain-free ribosome is in an autoinhibited conformation, and in the presence of a nascent chain at the peptide tunnel exit (PTE), RAC undergoes large-scale structural remodeling to make Zuo1 J-Domain more accessible to Ssb. Our data also suggest a role of Zuo1 in orienting Ssb-SBD proximal to the PTE for easy capture of the substrate. Altogether, in accordance with previous data, our work suggests a sequence of structural remodeling events for RAC-Ssb during co-translational folding, triggered by the binding and passage of growing nascent chain from one to another.
履歴
登録2022年2月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年6月29日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年6月29日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年6月29日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年6月29日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年6月29日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年6月29日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年6月29日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年6月29日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年6月29日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月26日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.22025年6月18日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Zuotin
3: RNA (130-mer)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6302
ポリマ－52,6302
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Zuotin / DnaJ-related protein ZUO1 / J protein ZUO1 / Heat shock protein 40 homolog ZUO1 / Ribosome- ...DnaJ-related protein ZUO1 / J protein ZUO1 / Heat shock protein 40 homolog ZUO1 / Ribosome-associated complex subunit ZUO1


分子量: 10619.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ZUO1, YGR285C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32527
#2: RNA鎖 RNA (130-mer) / h44 of 18S rRNA


分子量: 42010.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: GenBank: 834774822
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RNC-RAC complex in presence of Ssb from S. cerevisiae 2
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: YES
染色タイプ: NEGATIVE / 染色剤: Uranyl Acetate
急速凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: DARK FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 35 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 65816 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0093009
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.1554523
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.8641229
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.047588
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.007222

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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