[日本語] English
万見
- PDB-7x2r: Crystal structure of the E. coli transcription termination factor Rho -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7x2r
タイトルCrystal structure of the E. coli transcription termination factor Rho
要素Transcription termination factor Rho
キーワードTRANSCRIPTION / E. coli transcription termination factor / TRANSLATION / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent activity, acting on RNA / helicase activity / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho termination factor, N-terminal domain superfamily / Cold shock domain ...Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho termination factor, N-terminal domain superfamily / Cold shock domain / Cold shock protein domain / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription termination factor Rho
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli 'BL21-GoldpLysS AG'
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Zheng, J. / Wang, B.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21773014 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: E. coli transcription termination factor Rho
著者: Wang, B. / Zheng, J.
履歴
登録2022年2月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Transcription termination factor Rho
B: Transcription termination factor Rho
C: Transcription termination factor Rho
D: Transcription termination factor Rho
E: Transcription termination factor Rho
F: Transcription termination factor Rho


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)282,4216
ポリマ－282,4216
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)159.496, 101.471, 204.818
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.685, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1(chain "B" and (resid 1 through 280 or resid 284 through 417))
d_3ens_1chain "C"
d_4ens_1(chain "D" and (resid 1 through 280 or resid 284 through 417))
d_5ens_1chain "E"
d_6ens_1(chain "F" and (resid 1 through 126 or resid 129 through 280 or resid 284 through 417))

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1METLYSA1 - 408
d_21ens_1METALAB1 - 274
d_22ens_1VALLYSB278 - 411
d_31ens_1METLYSC1 - 408
d_41ens_1METALAD1 - 274
d_42ens_1VALLYSD276 - 409
d_51ens_1METLYSE1 - 408
d_61ens_1METASNF1 - 126
d_62ens_1ASNALAF129 - 276
d_63ens_1VALLYSF280 - 413

-
要素

#1: タンパク質
Transcription termination factor Rho / ATP-dependent helicase Rho


分子量: 47070.168 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
遺伝子: rho, NCTC10429_00403 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A377BS88, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.57 %
結晶化温度: 291.1 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.4 M potassium chloride, 0.05 M magnesium chloride, 50 mM Tris pH 7.5, 13% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.988 Å
検出器タイプ: AGILENT EOS CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年11月1日
放射モノクロメーター: synchrotron / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.988 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.4→20 Å / Num. obs: 170098 / % possible obs: 86 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 43.88 Å2 / CC1/2: 0.8 / Net I/σ(I): 0.8
反射 シェル解像度: 4.4→4.53 Å / Num. unique obs: 7 / CC1/2: 0.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6XAV

6xav


解像度: 4.4→19.99 Å / SU ML: 0.6051 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.6191
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3148 1700 10 %
Rwork0.2723 15292 -
obs0.2765 16992 83.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 64.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.4→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19308 0 0 0 19308
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004719581
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.089126360
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05633031
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0083421
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.46862641
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.76189770997
ens_1d_3AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.6771508747
ens_1d_4AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.7088699896
ens_1d_5AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.70067001415
ens_1d_6AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS2.37024945071
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.4-4.530.32161360.28371221X-RAY DIFFRACTION79.54
4.53-4.670.3671290.29331173X-RAY DIFFRACTION78.91
4.67-4.840.33321350.28141210X-RAY DIFFRACTION80.06
4.84-5.030.29771350.28351226X-RAY DIFFRACTION80.87
5.03-5.250.35831360.29961215X-RAY DIFFRACTION79.85
5.25-5.520.36471310.31511176X-RAY DIFFRACTION78.12
5.52-5.860.37281350.29831210X-RAY DIFFRACTION79.96
5.86-6.30.32731330.30671196X-RAY DIFFRACTION78.22
6.3-6.910.3651400.30151266X-RAY DIFFRACTION84.09
6.91-7.860.32551550.29081398X-RAY DIFFRACTION90.4
7.86-9.710.24281630.22031462X-RAY DIFFRACTION96.38
9.71-19.990.25061720.21711539X-RAY DIFFRACTION97.66

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る