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万見
- PDB-7x14: Crystal structure of phospho-FFAT motif of MIGA2 bound to VAPB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7x14
タイトルCrystal structure of phospho-FFAT motif of MIGA2 bound to VAPB
要素
  • MIGA2 phospho FFAT motif
  • Vesicle-associated membrane protein-associated protein B
キーワードLIPID TRANSPORT / FFAT / VAPB / MIGA2
機能・相同性
機能・相同性情報


Sphingolipid de novo biosynthesis / negative regulation by virus of viral protein levels in host cell / endoplasmic reticulum membrane organization / FFAT motif binding / endoplasmic reticulum-plasma membrane tethering / modulation by host of viral RNA genome replication / RAC2 GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / RHOA GTPase cycle ...Sphingolipid de novo biosynthesis / negative regulation by virus of viral protein levels in host cell / endoplasmic reticulum membrane organization / FFAT motif binding / endoplasmic reticulum-plasma membrane tethering / modulation by host of viral RNA genome replication / RAC2 GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / suppression of viral release by host / COPII-coated vesicle budding / negative regulation by host of viral genome replication / positive regulation by host of viral genome replication / endoplasmic reticulum organization / beta-tubulin binding / IRE1-mediated unfolded protein response / viral release from host cell / positive regulation of viral genome replication / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / endoplasmic reticulum unfolded protein response / intracellular calcium ion homeostasis / microtubule binding / membrane => GO:0016020 / protein heterodimerization activity / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vesicle-associated membrane-protein-associated protein / Major sperm protein (MSP) domain / MSP (Major sperm protein) domain / Major sperm protein (MSP) domain profile. / PapD-like superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Vesicle-associated membrane protein-associated protein B
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Mus musculoides (ネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.675 Å
データ登録者Kim, H. / Lee, C.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2021M3A9G8022417 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2021R1A2C2009550 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis for mitoguardin-2 mediated lipid transport at ER-mitochondrial membrane contact sites.
著者: Kim, H. / Lee, S. / Jun, Y. / Lee, C.
履歴
登録2022年2月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vesicle-associated membrane protein-associated protein B
B: MIGA2 phospho FFAT motif
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6023
ポリマ－15,5052
非ポリマー961
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1320 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area7330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.363, 44.507, 83.761
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Vesicle-associated membrane protein-associated protein B / VAMP-B / VAMP-associated protein B / VAP-B / VAMP-associated protein 33b


分子量: 14226.396 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Vapb / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9QY76
#2: タンパク質・ペプチド MIGA2 phospho FFAT motif


分子量: 1279.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculoides (ネズミ)
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: 1.8 M ammonium sulfate, 100 mM phosphae-citrate pH 4.2, 2% Iso-propanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2021年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.675→26.695 Å / Num. obs: 14734 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.3 % / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 25.9
反射 シェル解像度: 1.675→1.73 Å / Num. unique obs: 715 / CC1/2: 0.602

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3IKK

3ikk


解像度: 1.675→26.695 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2281 733 4.99 %
Rwork0.1864 13952 -
obs0.1885 14685 98.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 114.3 Å2 / Biso mean: 28.6134 Å2 / Biso min: 8.75 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.675→26.695 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1026 0 5 95 1126
Biso mean--20 41.28 -
残基数----128
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.6752-1.80450.25071340.2125253893
1.8045-1.98610.30441460.18932801100
1.9861-2.27330.23341460.18152798100
2.2733-2.86360.22351500.19512841100
2.8636-26.6950.20951570.17952974100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.80470.06540.29740.67960.16963.92610.0353-0.03610.0836-0.01970.0020.0629-0.2027-0.0469-0.0460.08930.0028-0.00070.06670.00020.13618.2914-0.0802-5.5841
23.4879-2.2368-0.26962.11421.21422.3009-0.0930.04710.98090.13180.0544-0.2341-0.5837-0.3394-0.09630.40230.03380.02510.25160.05430.33266.16066.803-0.919
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 124 )A4 - 124
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 501 through 507 )C - B501 - 507

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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