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万見
- PDB-7wmt: Crystal structure of small molecule 13 bound to human Nicotinamid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wmt
タイトルCrystal structure of small molecule 13 bound to human Nicotinamide N-methyltransferase
要素Nicotinamide N-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Nicotinamide N-methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


pyridine N-methyltransferase activity / nicotinamide N-methyltransferase / nicotinamide metabolic process / nicotinamide N-methyltransferase activity / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / positive regulation of protein deacetylation / NAD biosynthesis via nicotinamide riboside salvage pathway / Methylation / Nicotinamide salvaging / animal organ regeneration ...pyridine N-methyltransferase activity / nicotinamide N-methyltransferase / nicotinamide metabolic process / nicotinamide N-methyltransferase activity / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / positive regulation of protein deacetylation / NAD biosynthesis via nicotinamide riboside salvage pathway / Methylation / Nicotinamide salvaging / animal organ regeneration / positive regulation of gluconeogenesis / : / methylation / response to xenobiotic stimulus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase, NNMT/PNMT/TEMT / Methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT, conserved site / NNMT/PNMT/TEMT family / NNMT/PNMT/TEMT family of methyltransferases signature. / SAM-dependent methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT-type profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1IV / Nicotinamide N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Yoshida, S. / Uehara, S. / Kondo, N. / Takahashi, Y. / Yamamoto, S. / Kameda, A. / Kawagoe, S. / Inoue, N. / Yamada, M. / Yoshimura, N. / Tachibana, Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2022
タイトル: Peptide-to-Small Molecule: A Pharmacophore-Guided Small Molecule Lead Generation Strategy from High-Affinity Macrocyclic Peptides.
著者: Yoshida, S. / Uehara, S. / Kondo, N. / Takahashi, Y. / Yamamoto, S. / Kameda, A. / Kawagoe, S. / Inoue, N. / Yamada, M. / Yoshimura, N. / Tachibana, Y.
履歴
登録2022年1月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nicotinamide N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2482
ポリマ－27,6841
非ポリマー5641
水3,639202
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.654, 62.654, 67.121
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Nicotinamide N-methyltransferase


分子量: 27683.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NNMT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40261, nicotinamide N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-1IV / [(2~{R},4~{S})-4-[2-(aminomethyl)imidazol-1-yl]-2-[1-[(4-chlorophenyl)methyl]-5-methyl-indol-2-yl]pyrrolidin-1-yl]-(1~{H}-pyrrolo[2,3-b]pyridin-5-yl)methanone


分子量: 564.080 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H30ClN7O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.04 M Potassium phosphate monobasic, 16 % w/v PEG 8000, 20 % v/v Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2019年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→54.26 Å / Num. obs: 28583 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.036 / Rpim(I) all: 0.017 / Rrim(I) all: 0.04 / Χ2: 1.082 / Net I/σ(I): 28.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.77-1.834.80.24727090.9460.1260.2781.01394.3
1.83-1.914.90.1728810.9770.0860.1911.066100
1.91-1.994.90.1228880.9860.060.1351.155100
1.99-2.14.90.08928740.9920.0440.11.134100
2.1-2.2350.07228550.9950.0360.0811.167100
2.23-2.450.05628870.9960.0280.0631.111100
2.4-2.645.10.04828500.9970.0240.0541.09100
2.64-3.035.10.0428950.9980.0190.0441.037100
3.03-3.815.20.03128660.9990.0150.0351.131100
3.81-505.20.02728780.9990.0130.030.91899.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.35
最高解像度最低解像度
Rotation28.54 Å2.07 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0218精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP11.6.02位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.77→54.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 1.927 / SU ML: 0.062 / SU R Cruickshank DPI: 0.0926 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.095 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1909 1405 4.9 %RANDOM
Rwork0.1548 ---
obs0.1567 27157 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 114.48 Å2 / Biso mean: 43.953 Å2 / Biso min: 22.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å2-0.01 Å2-0 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.77→54.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1777 0 41 202 2020
Biso mean--34.73 54.76 -
残基数----228
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.021894
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1222.022580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3135236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.53825.25678
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.00415328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.132157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1580.2291
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0211417
LS精密化 シェル解像度: 1.772→1.818 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 106 -
Rwork0.174 1948 -
all-2054 -
obs--97.67 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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