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万見
- PDB-7wj7: Crystal Structure of the Kinase Domain with Adenosine of a Class ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wj7
タイトルCrystal Structure of the Kinase Domain with Adenosine of a Class III Lanthipeptide Synthetase CurKC
要素Serine/threonine protein kinase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Lanthipeptide Synthetase / Class III / CurKC / curvopeptin
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide modification / carbohydrate metabolic process / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Lanthionine synthetase C-like protein / Lanthionine synthetase C-like protein / Lanthionine synthetase C-like / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-XYA / Serine/threonine protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermomonospora curvata (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Huang, S. / Wang, H.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21922703 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)91953112 中国
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2022
タイトル: Discovery of a Unique Structural Motif in Lanthipeptide Synthetases for Substrate Binding and Interdomain Interactions.
著者: Huang, S. / Wang, Y. / Cai, C. / Xiao, X. / Liu, S. / Ma, Y. / Xie, X. / Liang, Y. / Chen, H. / Zhu, J. / Hegemann, J.D. / Yao, H. / Wei, W. / Wang, H.
履歴
登録2022年1月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine protein kinase
B: Serine/threonine protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8914
ポリマ－60,3572
非ポリマー5342
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4100 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area21780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.228, 96.228, 115.482
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine protein kinase / CurKC kinase


分子量: 30178.303 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Adenosine
由来: (組換発現) Thermomonospora curvata (strain ATCC 19995 / DSM 43183 / JCM 3096 / KCTC 9072 / NBRC 15933 / NCIMB 10081 / Henssen B9) (バクテリア)
株: ATCC 19995 / DSM 43183 / JCM 3096 / KCTC 9072 / NBRC 15933 / NCIMB 10081 / Henssen B9
遺伝子: Tcur_3610 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D1ABX1
#2: 化合物 ChemComp-XYA / 2-(6-AMINO-OCTAHYDRO-PURIN-9-YL)-5-HYDROXYMETHYL-TETRAHYDRO-FURAN-3,4-DIOL / 9-BETA-D-XYLOFURANOSYL-ADENINE / 9-β-D-キシロフラノシル-9H-プリン-6-アミン


分子量: 267.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.9 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris, pH 6.0, 3.0 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2021年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→19.82 Å / Num. obs: 20611 / % possible obs: 99.98 % / 冗長度: 19.8 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 20.3
反射 シェル解像度: 2.55→2.66 Å / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique obs: 2487 / CC1/2: 0.947

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
autoPROCデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MRU

1mru


解像度: 2.55→19.82 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2602 1995 9.69 %
Rwork0.2077 18590 -
obs0.2129 20585 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 128.68 Å2 / Biso mean: 57.2492 Å2 / Biso min: 25.77 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.55→19.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3769 0 38 40 3847
Biso mean--81.62 51.15 -
残基数----488
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.55-2.610.34881390.264913001439
2.61-2.680.30061430.247413271470
2.68-2.760.36071370.249612821419
2.76-2.850.29321420.239313191461
2.85-2.950.31591390.254512991438
2.95-3.070.30291430.242313301473
3.07-3.210.29861410.232113331474
3.21-3.380.29371410.226212921433
3.38-3.590.28461370.217113291466
3.59-3.860.28141410.201913401481
3.87-4.250.21561460.190813221468
4.25-4.860.23941450.171313391484
4.86-6.090.23061500.205713601510
6.09-19.820.21531510.184714181569

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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