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- PDB-7wek: Crystal structure of the mouse Wdr47 NTD in complex with the WBR ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wek
タイトルCrystal structure of the mouse Wdr47 NTD in complex with the WBR motif form Camsap3.
要素
  • WBR motif form Calmodulin-regulated spectrin-associated protein 3
  • WD repeat-containing protein 47
キーワードPROTEIN BINDING / LisH motif containing protein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of organelle organization / detection of hot stimulus involved in thermoception / zonula adherens maintenance / anterior commissure morphogenesis / microtubule minus-end / cerebral cortex radial glia-guided migration / protein transport along microtubule / microtubule anchoring / regulation of Golgi organization / microtubule minus-end binding ...regulation of organelle organization / detection of hot stimulus involved in thermoception / zonula adherens maintenance / anterior commissure morphogenesis / microtubule minus-end / cerebral cortex radial glia-guided migration / protein transport along microtubule / microtubule anchoring / regulation of Golgi organization / microtubule minus-end binding / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / cilium movement / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / corpus callosum development / neuronal stem cell population maintenance / negative regulation of microtubule depolymerization / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / embryo development ending in birth or egg hatching / neural precursor cell proliferation / motile cilium / regulation of focal adhesion assembly / spectrin binding / motor behavior / regulation of microtubule polymerization / axoneme / regulation of microtubule cytoskeleton organization / regulation of cell migration / adult locomotory behavior / locomotory behavior / brain development / cerebral cortex development / autophagy / microtubule cytoskeleton organization / neuron projection development / actin filament binding / growth cone / microtubule cytoskeleton / in utero embryonic development / microtubule / calmodulin binding / neuron projection / ciliary basal body / axon / neuronal cell body / dendrite / centrosome / protein-containing complex binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
WD repeat-containing protein 47 / CAMSAP, spectrin and Ca2+/calmodulin-binding region / Spectrin-binding region of Ca2+-Calmodulin / CKK domain / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein / CKK domain superfamily / Microtubule-binding calmodulin-regulated spectrin-associated / CKK domain profile. / Microtubule-binding calmodulin-regulated spectrin-associated / : ...WD repeat-containing protein 47 / CAMSAP, spectrin and Ca2+/calmodulin-binding region / Spectrin-binding region of Ca2+-Calmodulin / CKK domain / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein / CKK domain superfamily / Microtubule-binding calmodulin-regulated spectrin-associated / CKK domain profile. / Microtubule-binding calmodulin-regulated spectrin-associated / : / LisH-like dimerisation domain / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein-like, Calponin-homology domain / CAMSAP CH domain / C-terminal to LisH motif. / CTLH, C-terminal LisH motif / C-terminal to LisH (CTLH) motif profile. / Lissencephaly type-1-like homology motif / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / PRC-barrel-like superfamily / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-regulated spectrin-associated protein 3 / WD repeat-containing protein 47
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.21 Å
データ登録者Ren, J.Q. / Li, D. / Feng, W.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2022
タイトル: Intertwined Wdr47-NTD dimer recognizes a basic-helical motif in Camsap proteins for proper central-pair microtubule formation.
著者: Ren, J. / Li, D. / Liu, J. / Liu, H. / Yan, X. / Zhu, X. / Feng, W.
履歴
登録2021年12月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 47
B: WD repeat-containing protein 47
C: WBR motif form Calmodulin-regulated spectrin-associated protein 3
D: WBR motif form Calmodulin-regulated spectrin-associated protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,5334
ポリマ－73,5334
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11920 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area28280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.077, 105.318, 155.972
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 47 / Neuronal enriched MAP interacting protein / Nemitin


分子量: 33550.934 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Wdr47, Kiaa0893 / 発現宿主: Escherichia (バクテリア) / 参照: UniProt: Q8CGF6
#2: タンパク質・ペプチド WBR motif form Calmodulin-regulated spectrin-associated protein 3 / Marshalin / Protein Nezha


分子量: 3215.610 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q80VC9

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.05 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1M Tris-HCl, 20% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→30 Å / Num. obs: 16169 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.994 / CC star: 0.999 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.148 / Num. unique obs: 1569 / CC1/2: 0.664 / CC star: 0.893

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7WEJ

7wej


解像度: 3.21→24.18 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 34.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3135 1609 10 %
Rwork0.2712 14473 -
obs0.2754 16082 99.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 240.53 Å2 / Biso min: 28.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.21→24.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4227 0 0 0 4227
残基数----547
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.21-3.310.3473136121594
3.31-3.431451305100
3.43-3.570.35491440.34361300100
3.57-3.730.39211450.34731302100
3.73-3.930.331460.3151321100
4.17-4.490.30821460.25181320100
4.49-4.940.27091460.25671311100
4.94-5.650.32091480.2681330100
5.65-7.090.33341510.32211362100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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