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- PDB-7w7z: Crystal Structure of human Focal Adhesion Targeting (FAT) domain ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7w7z
タイトルCrystal Structure of human Focal Adhesion Targeting (FAT) domain of the Focal Adhesion Kinase
要素Isoform 5 of Focal adhesion kinase 1
キーワードTRANSFERASE / Focal adhesion kinase / Protein tyrosine kinase 2
機能・相同性
機能・相同性情報


netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of macrophage proliferation / positive regulation of fibroblast migration ...netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of macrophage proliferation / positive regulation of fibroblast migration / DCC mediated attractive signaling / Signal regulatory protein family interactions / growth hormone receptor signaling pathway / regulation of osteoblast differentiation / MET activates PTK2 signaling / regulation of focal adhesion assembly / establishment of cell polarity / positive regulation of wound healing / negative regulation of cell-cell adhesion / regulation of GTPase activity / positive regulation of macrophage chemotaxis / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of epithelial cell migration / regulation of cytoskeleton organization / Apoptotic cleavage of cellular proteins / regulation of cell adhesion mediated by integrin / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / negative regulation of anoikis / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of protein kinase activity / regulation of cell adhesion / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / heart morphogenesis / stress fiber / EPHB-mediated forward signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / Integrin signaling / SH2 domain binding / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ciliary basal body / protein tyrosine phosphatase activity / molecular function activator activity / integrin-mediated signaling pathway / cell motility / FCGR3A-mediated phagocytosis / axon guidance / non-specific protein-tyrosine kinase / regulation of protein phosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / placenta development / epidermal growth factor receptor signaling pathway / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell migration / integrin binding / actin binding / regulation of cell population proliferation / cell cortex / regulation of cell shape / RAF/MAP kinase cascade / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / protein autophosphorylation / dendritic spine / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cytoskeleton / positive regulation of cell migration / positive regulation of protein phosphorylation / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / centrosome / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain ...Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Focal adhesion kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Momin, A.A. / Sandholu, A.S. / Arold, S.T.
資金援助 サウジアラビア, 1件
組織認可番号国
King Abdullah University of Science and TechnologyURF/1/2602-01-01 サウジアラビア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of human Focal Adhesion Targeting (FAT) domain of the Focal Adhesion Kinase
著者: Afaque, A.M. / Sandholu, A.S.
履歴
登録2021年12月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 5 of Focal adhesion kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2771
ポリマ－18,2771
非ポリマー00
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10910 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)39.198, 94.429, 85.287
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1101-

HOH

21A-1112-

HOH

31A-1114-

HOH

41A-1122-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Isoform 5 of Focal adhesion kinase 1


分子量: 18277.059 Da / 分子数: 1 / 断片: Focal adhesion targeting domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTK2, FAK, FAK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q05397, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 1.0 M Lithium sulfate 0.1 M MES pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98011 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→42.64 Å / Num. obs: 8911 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 13 % / Biso Wilson estimate: 55.62 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rrim(I) all: 0.071 / Χ2: 1.01 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / 冗長度: 12.6 % / Rmerge(I) obs: 1.68 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 680 / CC1/2: 0.62 / % possible all: 95

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSVersion Jan 31, 2020データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
MoRDa1.4.01位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ow6

1ow6


解像度: 2.15→42.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 7.761 / SU ML: 0.184 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.235 / ESU R Free: 0.194
詳細: Hydrogens have been used if present in the input file
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2392 445 5.007 %
Rwork0.1952 8442 -
all0.197 --
obs-8887 99.23 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 69.639 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.053 Å20 Å20 Å2
2---0.064 Å20 Å2
3---0.011 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→42.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1125 0 0 23 1148
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0121149
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5151.6441560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5835146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.68924.70651
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.33915223
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.958155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2158
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02831
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.2552
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.2802
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2670.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2370.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.4166.469581
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.0139.657725
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it8.6297.289567
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it11.82310.563834
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it13.517124.0054772
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.2060.455310.388583X-RAY DIFFRACTION96.3893
2.206-2.2660.293320.348601X-RAY DIFFRACTION99.061
2.266-2.3310.308300.293578X-RAY DIFFRACTION99.3464
2.331-2.4030.254290.252558X-RAY DIFFRACTION99.1554
2.403-2.4820.299290.269549X-RAY DIFFRACTION99.1424
2.482-2.5680.317280.244527X-RAY DIFFRACTION99.2844
2.568-2.6650.324280.238519X-RAY DIFFRACTION99.4545
2.665-2.7730.353260.24501X-RAY DIFFRACTION99.6219
2.773-2.8960.377240.247466X-RAY DIFFRACTION99.5935
2.896-3.0370.295250.205468X-RAY DIFFRACTION99.596
3.037-3.20.208230.206434X-RAY DIFFRACTION99.5643
3.2-3.3930.261220.209413X-RAY DIFFRACTION99.5423
3.393-3.6260.23200.19396X-RAY DIFFRACTION99.7602
3.626-3.9140.242200.175366X-RAY DIFFRACTION99.4845
3.914-4.2840.256170.17336X-RAY DIFFRACTION99.7175
4.284-4.7830.223160.153309X-RAY DIFFRACTION99.6933
4.783-5.5120.168150.169281X-RAY DIFFRACTION100
5.512-6.7220.354130.219241X-RAY DIFFRACTION100
6.722-9.3910.12100.145193X-RAY DIFFRACTION100
9.391-42.640.17670.163122X-RAY DIFFRACTION99.2308

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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