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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7w3u | |||||||||
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タイトル | USP34 catalytic domain in complex with UbPA | |||||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / USP34 in complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein K48-linked deubiquitination / protein deubiquitination / TCF dependent signaling in response to WNT / Wntシグナル経路 / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity ...protein K48-linked deubiquitination / protein deubiquitination / TCF dependent signaling in response to WNT / Wntシグナル経路 / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.13 Å | |||||||||
データ登録者 | Xu, G.L. / Ming, Z.H. | |||||||||
資金援助 | 2件
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引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2022 タイトル: Structural Insights into the Catalytic Mechanism and Ubiquitin Recognition of USP34. 著者: Xu, G. / Su, H. / Lu, L. / Liu, X. / Zhao, L. / Tang, B. / Ming, Z. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7w3u.cif.gz | 514.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7w3u.ent.gz | 429.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7w3u.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w3/7w3u ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w3/7w3u | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 7w3rSC S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 44897.805 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP34, KIAA0570, KIAA0729 発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) 参照: UniProt: Q70CQ2, ubiquitinyl hydrolase 1 #2: タンパク質 | 分子量: 8519.778 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB 発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) 参照: UniProt: J3QS39 #3: 化合物 | #4: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.46 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 15% w/v PEG 3350, 0.8M Magnesium chloride hexahydrate, 0.6mM Lyso PG, 1 mM Facade R-EPC |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979183 Å |
検出器 | タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月26日 |
放射 | プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979183 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.13→23.596 Å / Num. obs: 27763 / % possible obs: 99.62 % / 冗長度: 15.21 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 11.5 |
反射 シェル | 解像度: 3.13→3.242 Å / CC1/2: 0.721 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 7W3R 解像度: 3.13→23.596 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.13 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 186.28 Å2 / Biso mean: 70 Å2 / Biso min: 48.29 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 3.13→23.596 Å
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 25.9224 Å / Origin y: 48.5643 Å / Origin z: 17.549 Å
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精密化 TLSグループ |
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