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万見
- PDB-7w3o: Crystal structure of human CYB5R3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7w3o
タイトルCrystal structure of human CYB5R3
要素NADH-cytochrome b5 reductase 3 soluble form
キーワードOXIDOREDUCTASE / ER-phagy / Ufmylation / Ufm1 / Reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


nitric-oxide synthase complex / cytochrome-b5 reductase / Vitamin C (ascorbate) metabolism / cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H / Phase I - Functionalization of compounds / blood circulation / AMP binding / cholesterol biosynthetic process / hemoglobin complex / nitric oxide biosynthetic process ...nitric-oxide synthase complex / cytochrome-b5 reductase / Vitamin C (ascorbate) metabolism / cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H / Phase I - Functionalization of compounds / blood circulation / AMP binding / cholesterol biosynthetic process / hemoglobin complex / nitric oxide biosynthetic process / FAD binding / lipid droplet / mitochondrial membrane / ADP binding / NAD binding / azurophil granule lumen / mitochondrial outer membrane / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / mitochondrion / extracellular region / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
NADH:cytochrome b5 reductase-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH-cytochrome b5 reductase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Noda, N.N.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19H05707 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR20E3 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: The UFM1 system regulates ER-phagy through the ufmylation of CYB5R3.
著者: Ishimura, R. / El-Gowily, A.H. / Noshiro, D. / Komatsu-Hirota, S. / Ono, Y. / Shindo, M. / Hatta, T. / Abe, M. / Uemura, T. / Lee-Okada, H.C. / Mohamed, T.M. / Yokomizo, T. / Ueno, T. / ...著者: Ishimura, R. / El-Gowily, A.H. / Noshiro, D. / Komatsu-Hirota, S. / Ono, Y. / Shindo, M. / Hatta, T. / Abe, M. / Uemura, T. / Lee-Okada, H.C. / Mohamed, T.M. / Yokomizo, T. / Ueno, T. / Sakimura, K. / Natsume, T. / Sorimachi, H. / Inada, T. / Waguri, S. / Noda, N.N. / Komatsu, M.
履歴
登録2021年11月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NADH-cytochrome b5 reductase 3 soluble form
B: NADH-cytochrome b5 reductase 3 soluble form
C: NADH-cytochrome b5 reductase 3 soluble form
D: NADH-cytochrome b5 reductase 3 soluble form
E: NADH-cytochrome b5 reductase 3 soluble form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,0659
ポリマ－157,9235
非ポリマー3,1424
水3,459192
1
A: NADH-cytochrome b5 reductase 3 soluble form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3702
ポリマ－31,5851
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area13830 Å2
手法PISA
2
B: NADH-cytochrome b5 reductase 3 soluble form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3702
ポリマ－31,5851
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area13770 Å2
手法PISA
3
C: NADH-cytochrome b5 reductase 3 soluble form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3702
ポリマ－31,5851
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area13650 Å2
手法PISA
4
D: NADH-cytochrome b5 reductase 3 soluble form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3702
ポリマ－31,5851
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1270 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area13570 Å2
手法PISA
5
E: NADH-cytochrome b5 reductase 3 soluble form


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5851
ポリマ－31,5851
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)163.360, 79.920, 169.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.720, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
NADH-cytochrome b5 reductase 3 soluble form


分子量: 31584.504 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CYB5R3, DIA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00387
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 30% PEG 1500, 10% 2-propanol, 0.1M bicine at pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→49.5694 Å / Num. obs: 78626 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.5 % / Rmerge(I) obs: 0.259 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.46→2.61 Å / Rmerge(I) obs: 1.78 / Num. unique obs: 2536

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3W5H

3w5h


解像度: 2.46→49.5694 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2595 4016 5.11 %
Rwork0.2312 74610 -
obs0.2327 78626 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 152.41 Å2 / Biso mean: 69.3488 Å2 / Biso min: 17.69 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.46→49.5694 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10761 0 292 192 11245
Biso mean--65.02 56.85 -
残基数----1350
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 29 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.46-2.4890.35681380.311925362674
2.489-2.51930.31151450.298525392684
2.5193-2.55120.31021390.297325372676
2.5512-2.58480.35911450.30825912736
2.5848-2.62020.36071250.322525192644
2.6202-2.65760.36931620.320825652727
2.6576-2.69730.32891260.295325662692
2.6973-2.73940.31411340.276225972731
2.7394-2.78430.27581680.257724962664
2.7843-2.83230.30291410.24325722713
2.8323-2.88380.25791390.232925312670
2.8838-2.93930.30151280.242325902718
2.9393-2.99930.26961120.235525912703
2.9993-3.06450.30541440.25325582702
3.0645-3.13580.28061380.256825862724
3.1358-3.21420.28441400.262325312671
3.2142-3.30110.27411460.245225442690
3.3011-3.39820.28471560.237425602716
3.3982-3.50780.30551370.239425862723
3.5078-3.63320.24661360.219825932729
3.6332-3.77860.2381290.205825682697
3.7786-3.95050.24731260.215226042730
3.9505-4.15870.25561380.203325722710
4.1587-4.41910.20541230.193625932716
4.4191-4.760.19361330.193825942727
4.76-5.23860.20711370.204125742711
5.2386-5.99550.24121500.215526142764
5.9955-7.54940.23611500.235826102760
7.5494-49.56940.27281310.239526932824
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 38.2108 Å / Origin y: 11.5161 Å / Origin z: 11.5491 Å
111213212223313233
T0.2605 Å2-0.0007 Å20.0118 Å2-0.1813 Å20.014 Å2--0.2306 Å2
L0.2726 °20.0711 °20.0396 °2--0.0613 °2-0.0025 °2--0.0124 °2
S0.0372 Å °-0.0658 Å °-0.0579 Å °-0.0237 Å °0.0304 Å °0.0257 Å °0.0062 Å °0.0171 Å °0.0531 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA4 - 275
2X-RAY DIFFRACTION1allA1301
3X-RAY DIFFRACTION1allB4 - 275
4X-RAY DIFFRACTION1allB1301
5X-RAY DIFFRACTION1allC4 - 275
6X-RAY DIFFRACTION1allC1301
7X-RAY DIFFRACTION1allD6 - 275
8X-RAY DIFFRACTION1allD1301
9X-RAY DIFFRACTION1allE5 - 275
10X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 192

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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