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- PDB-7w3n: Crystal structure of Ufm1 fused to UFBP1 UFIM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7w3n
タイトルCrystal structure of Ufm1 fused to UFBP1 UFIM
要素UFBP1 peptide,Ubiquitin-fold modifier 1
キーワードLIGASE / ER-phagy / Ufm1 / E3 ligase / Ufmylation
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of I-kappaB phosphorylation / UFM1-modified protein reader activity / positive regulation of reticulophagy / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / protein K69-linked ufmylation / protein ufmylation / positive regulation of plasma cell differentiation / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition ...positive regulation of I-kappaB phosphorylation / UFM1-modified protein reader activity / positive regulation of reticulophagy / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / protein K69-linked ufmylation / protein ufmylation / positive regulation of plasma cell differentiation / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / protein localization to endoplasmic reticulum / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / cartilage development / ribosome disassembly / reticulophagy / negative regulation of protein import into nucleus / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOA GTPase cycle / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / rescue of stalled ribosome / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / brain development / regulation of protein stability / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of cell migration / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DDRGK domain containing protein / : / DDRGK domain / DDRGK / Ubiquitin-fold modifier 1 / Ubiquitin fold modifier 1 protein / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-fold modifier 1 / DDRGK domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Noda, N.N.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19H05707 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR20E3 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: The UFM1 system regulates ER-phagy through the ufmylation of CYB5R3.
著者: Ishimura, R. / El-Gowily, A.H. / Noshiro, D. / Komatsu-Hirota, S. / Ono, Y. / Shindo, M. / Hatta, T. / Abe, M. / Uemura, T. / Lee-Okada, H.C. / Mohamed, T.M. / Yokomizo, T. / Ueno, T. / ...著者: Ishimura, R. / El-Gowily, A.H. / Noshiro, D. / Komatsu-Hirota, S. / Ono, Y. / Shindo, M. / Hatta, T. / Abe, M. / Uemura, T. / Lee-Okada, H.C. / Mohamed, T.M. / Yokomizo, T. / Ueno, T. / Sakimura, K. / Natsume, T. / Sorimachi, H. / Inada, T. / Waguri, S. / Noda, N.N. / Komatsu, M.
履歴
登録2021年11月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UFBP1 peptide,Ubiquitin-fold modifier 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0831
ポリマ－10,0831
非ポリマー00
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.411, 53.411, 82.231
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 UFBP1 peptide,Ubiquitin-fold modifier 1 / Dashurin / UFM1-binding and PCI domain-containing protein 1


分子量: 10082.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Ufm1 fused to UFBP1 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDRGK1, C20orf116, UFBP1, UFM1, C13orf20, BM-002 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96HY6, UniProt: P61960
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 28% 2-propanol, 3% PEG 200, 0.1M MES at pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-6000HE / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→27.4144 Å / Num. obs: 18508 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.034 / Net I/σ(I): 34.9
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Rmerge(I) obs: 0.478 / Num. unique obs: 1850

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
CrysalisProデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5HKH

5hkh


解像度: 1.6→27.4144 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2002 991 5.37 %
Rwork0.181 --
obs0.182 18456 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→27.4144 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数680 0 0 151 831
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015695
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.426945
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.033425
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.099112
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009122
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6001-1.68440.23051330.21222452X-RAY DIFFRACTION100
1.6844-1.78990.23891460.20642456X-RAY DIFFRACTION100
1.7899-1.92810.2231450.19252445X-RAY DIFFRACTION100
1.9281-2.12210.21031250.16722480X-RAY DIFFRACTION100
2.1221-2.4290.18981460.17352493X-RAY DIFFRACTION100
2.429-3.05960.19891500.19362497X-RAY DIFFRACTION100
3.0596-27.41440.19091460.17372642X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.7893-3.8524-4.23024.97892.87195.20440.0213-0.6706-0.26850.0562-0.11950.0736-0.14020.44050.07510.1536-0.0025-0.01750.3402-0.00470.1268-48.596128.4832-8.9017
21.90221.22861.35111.8556-0.28982.10930.14140.088-0.22620.0727-0.1399-0.28450.00680.3113-0.03660.103-0.01120.00250.21140.02660.1492-16.559719.0755-9.7039
34.43330.06440.55083.9912-1.25594.9086-0.06220.2858-0.4380.0440.12350.07890.42910.1571-0.06060.12890.01350.01010.1474-0.02430.1176-25.64813.1677-12.1176
42.0241-0.2058-0.22574.22552.42053.9588-0.172-0.1921-0.67240.5379-0.09670.04460.91720.70460.16720.35670.11790.09510.25370.03880.3138-18.88779.0435-5.2817
57.48490.190.67052.0818-1.8767.62420.0066-0.12370.34980.3510.04510.1264-0.37820.09120.00140.19680.01270.02030.1871-0.00260.1519-27.26316.51620.4426
60.7720.93631.47725.97413.03688.3592-0.5377-0.75120.7320.48020.35490.5375-0.4163-0.737-0.01860.18550.12560.04950.3582-0.01290.1963-31.862921.588-3.6855
73.0764-4.30231.969.42750.5636.9918-0.2023-0.3729-0.37280.53880.0771-0.01070.25430.54280.10950.20850.00520.04450.28510.05270.2148-19.427316.2924-3.5682
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -8 through 2 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 3 through 17 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 18 through 40 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 41 through 51 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 52 through 62 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 63 through 70 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 71 through 79 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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