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- PDB-7w34: The crystal structure of human CtsL in complex with 14b -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7w34
タイトルThe crystal structure of human CtsL in complex with 14b
要素Procathepsin L
キーワードHYDROLASE / Human protease / CtsL / Antiviral inhibitor / 14b
機能・相同性
機能・相同性情報


enkephalin processing / cathepsin L / CD4-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / macrophage apoptotic process / chromaffin granule / elastin catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus ...enkephalin processing / cathepsin L / CD4-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / macrophage apoptotic process / chromaffin granule / elastin catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / zymogen activation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / antigen processing and presentation / protein autoprocessing / Collagen degradation / fibronectin binding / collagen catabolic process / serpin family protein binding / cysteine-type peptidase activity / endocytic vesicle lumen / Attachment and Entry / collagen binding / MHC class II antigen presentation / Degradation of the extracellular matrix / multivesicular body / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / Endosomal/Vacuolar pathway / positive regulation of apoptotic signaling pathway / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / histone binding / collagen-containing extracellular matrix / adaptive immune response / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / lysosome / Attachment and Entry / immune response / symbiont entry into host cell / apical plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / fusion of virus membrane with host endosome membrane / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-89K / Procathepsin L
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Zhao, Y. / Shao, M. / Zhao, J. / Yang, H. / Rao, Z.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)813300237 中国
引用ジャーナル: Signal Transduct Target Ther / 年: 2024
タイトル: Structure-based design of pan-coronavirus inhibitors targeting host cathepsin L and calpain-1.
著者: Xie, X. / Lan, Q. / Zhao, J. / Zhang, S. / Liu, L. / Zhang, Y. / Xu, W. / Shao, M. / Peng, J. / Xia, S. / Zhu, Y. / Zhang, K. / Zhang, X. / Zhang, R. / Li, J. / Dai, W. / Ge, Z. / Hu, S. / ...著者: Xie, X. / Lan, Q. / Zhao, J. / Zhang, S. / Liu, L. / Zhang, Y. / Xu, W. / Shao, M. / Peng, J. / Xia, S. / Zhu, Y. / Zhang, K. / Zhang, X. / Zhang, R. / Li, J. / Dai, W. / Ge, Z. / Hu, S. / Yu, C. / Wang, J. / Ma, D. / Zheng, M. / Yang, H. / Xiao, G. / Rao, Z. / Lu, L. / Zhang, L. / Bai, F. / Zhao, Y. / Jiang, S. / Liu, H.
履歴
登録2021年11月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.32024年10月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Procathepsin L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2082
ポリマ－37,6051
非ポリマー6031
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)109.361, 109.361, 92.481
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 Procathepsin L / Cathepsin L1 / Major excreted protein / MEP


分子量: 37605.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSL, CTSL1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P07711, cathepsin L
#2: 化合物 ChemComp-89K / N-[(2S)-3-cyclohexyl-1-oxidanylidene-1-[[(2S,3S)-3-oxidanyl-4-oxidanylidene-1-[(3S)-2-oxidanylidenepiperidin-3-yl]-4-[(phenylmethyl)amino]butan-2-yl]amino]propan-2-yl]-1-benzofuran-2-carboxamide


分子量: 602.720 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H42N4O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.09 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.1
詳細: 100mM sodium acetate (pH 4.1), 15% (w/v) PEG 2000, protein concentration 8mg/ml

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.979183 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979183 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.89→39.69 Å / Num. obs: 6525 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 26.002 % / Biso Wilson estimate: 61.79 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.57 / Rrim(I) all: 0.581 / Χ2: 0.731 / Net I/σ(I): 10.08 / Num. measured all: 169661 / Scaling rejects: 14
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.89-2.9725.3744.7411.5115454604550.524.83898.9
2.97-3.0524.8154.4831.59113904594590.7264.577100
3.05-3.1426.4493.2052.49119554524520.8683.267100
3.14-3.2327.8553.2612.56120894344340.8153.322100
3.23-3.3427.6432.4363.56117764264260.8822.482100
3.34-3.4627.4481.7694.88111444064060.9781.803100
3.46-3.5927.3281.4915.75109864024020.9671.519100
3.59-3.7427.3180.9168.47102993773770.9860.934100
3.74-3.926.9080.7319.999833713710.9920.745100
3.9-4.0926.7530.66410.6594173523520.9910.677100
4.09-4.3126.2330.45612.9487883353350.9950.465100
4.31-4.5725.6010.32115.4881413183180.9970.327100
4.57-4.8924.6250.28316.8773633002990.9950.28999.7
4.89-5.2823.0480.25316.8967532932930.9970.259100
5.28-5.7925.4980.28515.9166552612610.9960.291100
5.79-6.4723.410.23717.0855952392390.9970.242100
6.47-7.4726.5630.17921.6156582132130.9980.182100
7.47-9.1525.750.10829.2348411881880.9980.11100
9.15-12.9423.9610.07834.3636661531530.9980.08100
12.94-39.6917.5760.06831.39161795920.9990.0796.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6F06

6f06


解像度: 2.89→39.69 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3028 651 10 %
Rwork0.2482 5862 -
obs0.2535 6513 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 90.94 Å2 / Biso mean: 60.9398 Å2 / Biso min: 41.29 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.89→39.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1697 0 44 0 1741
Biso mean--60.65 --
残基数----220
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.89-3.120.41231250.39761138126399
3.12-3.430.34871290.321411461275100
3.43-3.930.30311280.257911581286100
3.93-4.940.26811310.205711751306100
4.94-39.690.28031380.211212451383100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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