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- PDB-7w1r: Crystal structure of human Suv3 monomer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7w1r
タイトルCrystal structure of human Suv3 monomer
要素ATP-dependent RNA helicase SUPV3L1, mitochondrial
キーワードHYDROLASE / Mitochondrial Helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial ncRNA surveillance / mitochondrial mRNA surveillance / mitochondrial RNA surveillance / mitochondrial degradosome / mitochondrial mRNA catabolic process / positive regulation of mitochondrial RNA catabolic process / mitochondrial RNA 3'-end processing / mitochondrial RNA catabolic process / Mitochondrial RNA degradation / 3'-5' RNA helicase activity ...mitochondrial ncRNA surveillance / mitochondrial mRNA surveillance / mitochondrial RNA surveillance / mitochondrial degradosome / mitochondrial mRNA catabolic process / positive regulation of mitochondrial RNA catabolic process / mitochondrial RNA 3'-end processing / mitochondrial RNA catabolic process / Mitochondrial RNA degradation / 3'-5' RNA helicase activity / RNA catabolic process / DNA duplex unwinding / mitochondrial nucleoid / DNA helicase activity / mitochondrion organization / helicase activity / double-stranded RNA binding / positive regulation of cell growth / DNA recombination / RNA helicase activity / RNA helicase / mitochondrial matrix / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Suv3, C-terminal domain 1 / Suv3, N-terminal / Suv3, DEXQ-box helicase domain / Suv3 helical N-terminal domain / Suv3 C-terminal domain 1 / Mitochondrial degradasome RNA helicase subunit, C-terminal domain / Mitochondrial degradasome RNA helicase subunit C terminal / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. ...Suv3, C-terminal domain 1 / Suv3, N-terminal / Suv3, DEXQ-box helicase domain / Suv3 helical N-terminal domain / Suv3 C-terminal domain 1 / Mitochondrial degradasome RNA helicase subunit, C-terminal domain / Mitochondrial degradasome RNA helicase subunit C terminal / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Helicase, C-terminal / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent RNA helicase SUPV3L1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Jain, M. / Yuan, H.S.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号
Academia Sinica (Taiwan)AS-IA-110-L02 台湾
引用ジャーナル: Protein Sci. / : 2022
タイトル: Dimeric assembly of human Suv3 helicase promotes its RNA unwinding function in mitochondrial RNA degradosome for RNA decay.
著者: Jain, M. / Golzarroshan, B. / Lin, C.L. / Agrawal, S. / Tang, W.H. / Wu, C.J. / Yuan, H.S.
履歴
登録2021年11月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent RNA helicase SUPV3L1, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,8421
ポリマ-75,8421
非ポリマー00
00
1
A: ATP-dependent RNA helicase SUPV3L1, mitochondrial

A: ATP-dependent RNA helicase SUPV3L1, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,6842
ポリマ-151,6842
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z+1/31
単位格子
Length a, b, c (Å)92.409, 92.409, 88.057
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
Space group name HallP32
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase SUPV3L1, mitochondrial / Suppressor of var1 3-like protein 1 / SUV3-like protein 1


分子量: 75842.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUPV3L1, SUV3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IYB8, RNA helicase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.005 M Magnesium sulfate heptahydrate, 0.05 M MES monohydrate pH 6.0, 5% w/v PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→40 Å / Num. obs: 13937 / % possible obs: 95.76 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 113.08 Å2 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 33.1
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / Num. unique obs: 1079 / Rsym value: 0.488

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3RC3
解像度: 3.2→36.43 Å / SU ML: 0.4701 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 40.4933
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2864 1345 10.1 %
Rwork0.2396 11973 -
obs0.2445 13318 95.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 124.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→36.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4168 0 0 0 4168
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00894251
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.76455738
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1104654
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051720
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.9264543
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.310.38311100.3216972X-RAY DIFFRACTION78.35
3.31-3.440.34671350.27151111X-RAY DIFFRACTION89.45
3.44-3.60.31221320.24181218X-RAY DIFFRACTION97.83
3.6-3.790.30871360.27471265X-RAY DIFFRACTION99.86
3.79-4.030.32261360.26871259X-RAY DIFFRACTION100
4.03-4.340.2961380.26961253X-RAY DIFFRACTION100
4.34-4.770.29271420.22371241X-RAY DIFFRACTION100
4.77-5.460.28291380.24711259X-RAY DIFFRACTION99.93
5.46-6.860.32271450.26561244X-RAY DIFFRACTION99.93
6.89-36.430.23481330.19771151X-RAY DIFFRACTION92.11
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -2.58084573106 Å / Origin y: 38.2445226981 Å / Origin z: -0.0434505076228 Å
111213212223313233
T0.237062815223 Å2-0.168051001975 Å2-0.115733361658 Å2-0.0675119493824 Å20.0057349411565 Å2--0.630158244015 Å2
L1.15859141644 °2-0.464327095322 °2-0.249355463537 °2-2.01227854619 °20.294828795078 °2--4.94247118303 °2
S0.113012971656 Å °-0.0334547969885 Å °-0.258236578636 Å °0.199957126319 Å °0.372301047882 Å °0.273868860529 Å °0.46409449249 Å °-0.188215926389 Å °1.07657547733 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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